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- PDB-7lat: Campylobacter jejuni keto-acid reductoisomerase in complex with Mg2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lat
タイトルCampylobacter jejuni keto-acid reductoisomerase in complex with Mg2+
要素Ketol-acid reductoisomerase
キーワードISOMERASE / metalloenzyme / reductoisomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


ketol-acid reductoisomerase (NADP+) / ketol-acid reductoisomerase activity / valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / isomerase activity / NADP binding / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ketol-acid reductoisomerase, prokaryotic / Ketol-acid reductoisomerase, C-terminal / Ketol-acid reductoisomerase / Ketol-acid reductoisomerase, N-terminal / Acetohydroxy acid isomeroreductase, catalytic domain / Acetohydroxy acid isomeroreductase, NADPH-binding domain / KARI N-terminal domain profile. / KARI C-terminal domain profile. / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ketol-acid reductoisomerase (NADP(+))
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.47 Å
データ登録者Guddat, L.W.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP210101802 オーストラリア
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2024
タイトル: Mapping of the Reaction Trajectory catalyzed by Class I Ketol-Acid Reductoisomerase
著者: Lin, X. / Lonhienne, T. / Lv, Y. / Kurz, J. / McGeary, R. / Schenk, G. / Guddat, L.W.
履歴
登録2021年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ketol-acid reductoisomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9173
ポリマ－35,8681
非ポリマー492
水1,892105
1
A: Ketol-acid reductoisomerase
ヘテロ分子

A: Ketol-acid reductoisomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,8346
ポリマ－71,7362
非ポリマー974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area11590 Å2
ΔGint-134 kcal/mol
Surface area24790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.746, 128.746, 128.746
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Space group name HallI223
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: z,x,y
#3: y,z,x
#4: -y,-z,x
#5: z,-x,-y
#6: -y,z,-x
#7: -z,-x,y
#8: -z,x,-y
#9: y,-z,-x
#10: x,-y,-z
#11: -x,y,-z
#12: -x,-y,z
#13: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#14: z+1/2,x+1/2,y+1/2
#15: y+1/2,z+1/2,x+1/2
#16: -y+1/2,-z+1/2,x+1/2
#17: z+1/2,-x+1/2,-y+1/2
#18: -y+1/2,z+1/2,-x+1/2
#19: -z+1/2,-x+1/2,y+1/2
#20: -z+1/2,x+1/2,-y+1/2
#21: y+1/2,-z+1/2,-x+1/2
#22: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#23: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#24: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-582-

HOH

21A-588-

HOH

31A-591-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ketol-acid reductoisomerase


分子量: 35868.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
遺伝子: ilvC, CW563_00670 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A5T0UG45
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Ppt buffer 0.2 M Li2SO4, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 20% PEG3350. The well solution (which was not added to the drop) 35% PEG3350, 250 mM MgCl2, 20 mM Tris-HCl pH 8.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2016年7月1日
放射モノクロメーター: Double-crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.47→45.52 Å / Num. obs: 12844 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 23.5 % / Biso Wilson estimate: 37.3319105008 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rpim(I) all: 0.027 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 2.47→2.59 Å / 冗長度: 22.1 % / Rmerge(I) obs: 0.816 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 1441 / Rpim(I) all: 0.178 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YPO

4ypo


解像度: 2.47→45.52 Å / SU ML: 0.26725473031 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.4152515085
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217646181219 1288 10.0295904065 %
Rwork0.1588 11554 -
obs0.1647 12842 99.8755638513 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.3898217922 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.47→45.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2503 0 2 105 2610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003737015961562544
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7427523302113429
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0261464555369388
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00280897800039444
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6459488706938
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.47-2.57220.2670553304951420.1848877880561257X-RAY DIFFRACTION98.8692579505
2.5722-2.68920.2638618995261380.1917865378681271X-RAY DIFFRACTION100
2.6892-2.8310.2682200909951400.1738610887111262X-RAY DIFFRACTION100
2.831-3.00830.2629638566621420.1776702125331288X-RAY DIFFRACTION100
3.0083-3.24050.2471956413951430.1774288732161261X-RAY DIFFRACTION100
3.2405-3.56650.2372746284541430.1626379562541288X-RAY DIFFRACTION100
3.5665-4.08230.1882577798841410.1444930575891281X-RAY DIFFRACTION100
4.0823-5.14210.1786569137011470.1409607040711296X-RAY DIFFRACTION100
5.1421-45.51858482530.1971787465591520.1502063021941350X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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