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- PDB-7l97: Crystal structure of STAMBPL1 in complex with an engineered binder -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l97
タイトルCrystal structure of STAMBPL1 in complex with an engineered binder
要素
  • AMSH-like protease
  • Ubiquitin variant
キーワードPROTEIN BINDING / STAMBP1 / Ubv / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / cellular response to L-leucine / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / protein deubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / Metalloprotease DUBs / endosome / proteolysis ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / cellular response to L-leucine / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / protein deubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / Metalloprotease DUBs / endosome / proteolysis / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
AMSH-like protease
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Guo, Y. / Dong, A. / Hou, F. / Li, Y. / Zhang, W. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structural and functional characterization of ubiquitin variant inhibitors for the JAMM-family deubiquitinases STAMBP and STAMBPL1.
著者: Guo, Y. / Liu, Q. / Mallette, E. / Caba, C. / Hou, F. / Fux, J. / LaPlante, G. / Dong, A. / Zhang, Q. / Zheng, H. / Tong, Y. / Zhang, W.
履歴
登録2021年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMSH-like protease
B: Ubiquitin variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,87810
ポリマ－28,4312
非ポリマー4478
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area11960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.709, 68.882, 57.329
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.510, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 AMSH-like protease / AMSH-LP / STAM-binding protein-like 1


分子量: 19649.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAMBPL1, AMSHLP, KIAA1373 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q96FJ0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#2: タンパク質 Ubiquitin variant


分子量: 8780.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 5種, 69分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.78 % / Mosaicity: 2.773 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% PEG 1500, 0.2M NaCl, 0.1M HEPES pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 16078 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.139 / Χ2: 0.994 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.033.40.77860.7690.4050.8140.62796.4
2.03-2.073.50.6517780.8090.3680.7520.64596.8
2.07-2.113.70.6318150.8380.3530.7270.65698.3
2.11-2.153.80.6377550.8460.3460.7290.72198.7
2.15-2.240.5818160.880.310.6610.6798.8
2.2-2.254.20.5228050.9020.2690.590.70998.8
2.25-2.314.40.457970.9380.230.5070.69799.3
2.31-2.374.50.4057780.9480.2050.4550.73198.9
2.37-2.444.50.3918220.9350.1970.4390.76999.2
2.44-2.524.70.3447920.9640.1720.3860.76999.5
2.52-2.614.70.2988090.9690.1490.3340.77899.3
2.61-2.714.70.2538110.9750.1260.2830.84799.4
2.71-2.844.70.217970.9770.1040.2350.88999.5
2.84-2.994.70.1668100.9790.0830.1860.93599.8
2.99-3.174.70.1288120.9890.0620.1421.199.8
3.17-3.424.70.1088030.990.0550.1221.24599.5
3.42-3.764.70.0878040.9920.0430.0981.39599.6
3.76-4.314.60.0758240.9930.0380.0841.56399.5
4.31-5.434.60.0698190.9940.0350.0781.534100
5.43-504.50.0758450.9910.0390.0842.02299.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.01 Å38.05 Å
Translation2.01 Å38.05 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZNR,1UBQ

2znr

1ubq


解像度: 2.01→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 4.954 / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.201 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2137 690 4.3 %RANDOM
Rwork0.1846 ---
obs0.1859 15388 98.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 86.03 Å2 / Biso mean: 37.279 Å2 / Biso min: 22.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å2-0 Å2-0.27 Å2
2--3.7 Å20 Å2
3----2.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.01→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1954 0 22 61 2037
Biso mean--53.39 40.49 -
残基数----252
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192009
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021940
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3771.9692722
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88134472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4395252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.18924.64384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.43215352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.555159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2323
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212226
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02433
LS精密化 シェル解像度: 2.014→2.066 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 52 -
Rwork0.259 1023 -
all-1075 -
obs--89.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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