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- PDB-7l3l: Structure of TRAF5 and TRAF6 RING Hetero dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l3l
タイトルStructure of TRAF5 and TRAF6 RING Hetero dimer
要素
  • TNF receptor-associated factor 5
  • TNF receptor-associated factor 6
キーワードTRANSFERASE / E3 Ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-17A-mediated signaling pathway / protein kinase B binding / CD40 signaling pathway / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / interleukin-17-mediated signaling pathway / activation of protein kinase activity / protein branched polyubiquitination / interleukin-33-mediated signaling pathway ...interleukin-17A-mediated signaling pathway / protein kinase B binding / CD40 signaling pathway / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / interleukin-17-mediated signaling pathway / activation of protein kinase activity / protein branched polyubiquitination / interleukin-33-mediated signaling pathway / CD40 receptor complex / toll-like receptor 3 signaling pathway / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / Regulated proteolysis of p75NTR / myeloid dendritic cell differentiation / thioesterase binding / positive regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / regulation of immunoglobulin production / mRNA stabilization / ubiquitin conjugating enzyme binding / non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / interleukin-1-mediated signaling pathway / signal transduction involved in regulation of gene expression / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / TRAF6 mediated IRF7 activation / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / T-helper 1 type immune response / toll-like receptor 4 signaling pathway / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cellular response to cytokine stimulus / Fc-epsilon receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / odontogenesis of dentin-containing tooth / positive regulation of JUN kinase activity / TRAF6 mediated NF-kB activation / autophagosome assembly / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of type I interferon production / canonical NF-kappaB signal transduction / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / bone resorption / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / protein autoubiquitination / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of protein ubiquitination / lipid droplet / signaling adaptor activity / positive regulation of T cell proliferation / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of interleukin-12 production / antiviral innate immune response / positive regulation of interleukin-2 production / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / response to interleukin-1 / ossification / osteoclast differentiation / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / neural tube closure / positive regulation of JNK cascade / CLEC7A (Dectin-1) signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / FCERI mediated NF-kB activation / positive regulation of T cell cytokine production / RING-type E3 ubiquitin transferase / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Interleukin-1 signaling / positive regulation of interleukin-6 production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / cytoplasmic side of plasma membrane / histone deacetylase binding / Ovarian tumor domain proteases / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Downstream TCR signaling / ubiquitin protein ligase activity / PIP3 activates AKT signaling / T cell receptor signaling pathway / cellular response to lipopolysaccharide
類似検索 - 分子機能
TNF receptor-associated factor 5 / TNF receptor-associated factor 6, zinc finger 2 / TNF receptor-associated factor 6 zinc finger 2 / : / TNF receptor-associated factor 2/3/5, RING domain / TNF receptor-associated factor 6 / TNF receptor-associated factor 6, MATH domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : ...TNF receptor-associated factor 5 / TNF receptor-associated factor 6, zinc finger 2 / TNF receptor-associated factor 6 zinc finger 2 / : / TNF receptor-associated factor 2/3/5, RING domain / TNF receptor-associated factor 6 / TNF receptor-associated factor 6, MATH domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TNF receptor-associated factor 5 / TNF receptor-associated factor 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Das, A. / Middleton, A.J. / Padala, P. / Day, C.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Health Research Council (HRC) ニュージーランド
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: The structure and ubiquitin binding properties of TRAF RING heterodimers.
著者: Das, A. / Middleton, A.J. / Padala, P. / Ledgerwood, E.C. / Mace, P.D. / Day, C.L.
履歴
登録2020年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TNF receptor-associated factor 5
B: TNF receptor-associated factor 6
C: TNF receptor-associated factor 5
D: TNF receptor-associated factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,75718
ポリマ－57,8414
非ポリマー91614
水00
1
A: TNF receptor-associated factor 5
B: TNF receptor-associated factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3789
ポリマ－28,9202
非ポリマー4587
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
C: TNF receptor-associated factor 5
D: TNF receptor-associated factor 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3789
ポリマ－28,9202
非ポリマー4587
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.597, 106.062, 94.427
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 TNF receptor-associated factor 5 / RING finger protein 84


分子量: 16589.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAF5, RNF84 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00463
#2: タンパク質 TNF receptor-associated factor 6 / E3 ubiquitin-protein ligase TRAF6 / Interleukin-1 signal transducer / RING finger protein 85 / RING- ...E3 ubiquitin-protein ligase TRAF6 / Interleukin-1 signal transducer / RING finger protein 85 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRAF6


分子量: 12331.286 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRAF6, RNF85 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y4K3, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M Tris (pH 8), 0.2 M NaCl, 20 % PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2018年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→42.254 Å / Num. obs: 19772 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.04977 / Rpim(I) all: 0.04977 / Net I/σ(I): 13.49
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.4395 / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / Num. unique obs: 1970 / CC1/2: 0.53 / Rpim(I) all: 0.4395 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5VO0

5vo0


解像度: 2.8→42.25 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 35.71 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2335 956 4.84 %
Rwork0.2038 --
obs0.2102 19772 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→42.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3880 0 14 0 3894
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043960
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7985335
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.7461514
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049577
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005704
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8001-2.94750.35611700.29632651X-RAY DIFFRACTION94
2.9475-3.13170.35291360.28962656X-RAY DIFFRACTION95
3.1317-3.37280.27911300.25612688X-RAY DIFFRACTION95
3.3728-3.7110.27941430.22422642X-RAY DIFFRACTION95
4.2452-5.33770.20671340.17472692X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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