[日本語] English
万見
- PDB-5vo0: Structure of a TRAF6-Ubc13~Ub complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vo0
タイトルStructure of a TRAF6-Ubc13~Ub complex
要素
  • TNF receptor-associated factor 6
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


p75NTR recruits signalling complexes / Interleukin-1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Ovarian tumor domain proteases / Ub-specific processing proteases / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing ...p75NTR recruits signalling complexes / Interleukin-1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / Ovarian tumor domain proteases / Ub-specific processing proteases / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / tumor necrosis factor receptor binding / non-canonical NF-kappaB signal transduction / postreplication repair / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / regulation of DNA repair / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / negative regulation of TORC1 signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / lipid droplet / signaling adaptor activity / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / antiviral innate immune response / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / positive regulation of DNA repair / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / ubiquitin binding / double-strand break repair via homologous recombination / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / response to bacterium / ISG15 antiviral mechanism / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Formation of Incision Complex in GG-NER / G2/M DNA damage checkpoint / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / FCERI mediated NF-kB activation / RING-type E3 ubiquitin transferase / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / response to virus / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / T cell receptor signaling pathway / Processing of DNA double-strand break ends / cell cortex / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein ubiquitination / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / glutamatergic synapse / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TNF receptor-associated factor 6 / TNF receptor-associated factor 6, MATH domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / MATH/TRAF domain ...TNF receptor-associated factor 6 / TNF receptor-associated factor 6, MATH domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tail fiber / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / TNF receptor-associated factor 6
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Middleton, A.J. / Day, C.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Marsden ニュージーランド
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: The activity of TRAF RING homo- and heterodimers is regulated by zinc finger 1.
著者: Middleton, A.J. / Budhidarmo, R. / Das, A. / Zhu, J. / Foglizzo, M. / Mace, P.D. / Day, C.L.
履歴
登録2017年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TNF receptor-associated factor 6
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
C: Ubiquitin
D: TNF receptor-associated factor 6
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
F: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,37915
ポリマ－91,8176
非ポリマー5629
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9490 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area34530 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)181.114, 181.114, 97.414
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

-
要素

#1: タンパク質 TNF receptor-associated factor 6 / E3 ubiquitin-protein ligase TRAF6 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRAF6


分子量: 19765.547 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 50-213 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: traf6, si:dkey-56p7.3, zgc:63704 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q6IWL4*PLUS, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17566.135 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P61088, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.07 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100-200 mM Na/K tartrate, 11-15% PEG 3350 and 100 mM bis-Tris propane pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→128.4 Å / Num. obs: 14890 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.186 / Rpim(I) all: 0.091 / Rrim(I) all: 0.208 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.9-4.364.90.7010.8020.340.78298.6
8.72-49.374.60.0460.9970.0230.05295.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
Aimless0.5.27データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HCT

3hct


解像度: 3.9→128.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.871 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.815 / SU B: 43.588 / SU ML: 0.592 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.76 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2992 719 4.8 %RANDOM
Rwork0.2524 ---
obs0.25468 14112 96.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 110.268 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å2-0 Å20 Å2
2---0.15 Å2-0 Å2
3---0.3 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.9→128.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5660 0 9 0 5669
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0195807
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025438
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7311.9837851
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0083.00412669
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9915706
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.2324.613271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.917151048
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9031541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2868
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216327
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021092
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.07111.0022842
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.06711.0022841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.19716.4873542
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other7.19716.4893543
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.63911.4922965
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.63811.4932966
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.50117.0374310
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined15.10121709
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other15.121708
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.9→4.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 66 -
Rwork0.362 981 -
obs--95.62 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る