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- PDB-7l0w: Human Bocavirus 1 (pH 5.5) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l0w
タイトルHuman Bocavirus 1 (pH 5.5)
要素VP2
キーワードVIRUS / Icosahedral Capsid / Human Bocavirus 1 / HBoV1 / Parvovirus
機能・相同性Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus / T=1 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / VP2
機能・相同性情報
生物種Primate bocaparvovirus 1
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Luo, M. / Mietzsch, M. / Agbandje-McKenna, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM082946 米国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2021
タイトル: pH-Induced Conformational Changes of Human Bocavirus Capsids.
著者: Mengxiao Luo / Mario Mietzsch / Paul Chipman / Kangkang Song / Chen Xu / John Spear / Duncan Sousa / Robert McKenna / Maria Söderlund-Venermo / Mavis Agbandje-McKenna /
要旨: Human bocavirus 1 (HBoV1) and HBoV2-4 infect children and immunocompromised individuals, resulting in respiratory and gastrointestinal infections, respectively. Using cryo-electron microscopy and ...Human bocavirus 1 (HBoV1) and HBoV2-4 infect children and immunocompromised individuals, resulting in respiratory and gastrointestinal infections, respectively. Using cryo-electron microscopy and image reconstruction, the HBoV2 capsid structure was determined to 2.7 Å resolution at pH 7.4 and compared to the previously determined HBoV1, HBoV3, and HBoV4 structures. Consistent with previous findings, surface variable region (VR) III of the capsid protein VP3, proposed as a host tissue-tropism determinant, was structurally similar among the gastrointestinal strains HBoV2-4, but differed from HBoV1 with its tropism for the respiratory tract. Towards understanding the entry and trafficking properties of these viruses, HBoV1 and HBoV2 were further analyzed as species representatives of the two HBoV tropisms. Their cell surface glycan-binding characteristics were analyzed, and capsid structures determined to 2.5-2.7 Å resolution at pH 5.5 and 2.6, conditions normally encountered during infection. The data showed that glycans with terminal sialic acid, galactose, GlcNAc or heparan sulfate moieties do not facilitate HBoV1 or HBoV2 cellular attachment. With respect to trafficking, conformational changes common to both viruses were observed at low pH conditions localized to the VP N-terminus under the 5-fold channel, in the surface loops VR-I and VR-V and specific side-chain residues such as cysteines and histidines. The 5-fold conformational movements provide insight into the potential mechanism of VP N-terminal dynamics during HBoV infection and side-chain modifications highlight pH-sensitive regions of the capsid. Human bocaviruses (HBoVs) are associated with disease in humans. However, the lack of an animal model and a versatile cell culture system to study their life cycle limits the ability to develop specific treatments or vaccines. This study presents the structure of HBoV2, at 2.7 Å resolution, determined for comparison to the existing HBoV1, HBoV3, and HBoV4 structures, to enable the molecular characterization of strain and genus-specific capsid features contributing to tissue tropism and antigenicity. Furthermore, HBoV1 and HBoV2 structures determined under acidic conditions provide insight into capsid changes associated with endosomal and gastrointestinal acidification. Structural rearrangements of the capsid VP N-terminus, at the base of the 5-fold channel, demonstrate a disordering of a "basket" motif as pH decreases. These observations begin to unravel the molecular mechanism of HBoV infection and provide information for control strategies.
履歴
登録2020年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-23106
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23106
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VP2
B: VP2
C: VP2
D: VP2
E: VP2
F: VP2
G: VP2
H: VP2
I: VP2
J: VP2
K: VP2
L: VP2
M: VP2
N: VP2
O: VP2
P: VP2
Q: VP2
R: VP2
S: VP2
T: VP2
U: VP2
V: VP2
W: VP2
X: VP2
Y: VP2
Z: VP2
a: VP2
b: VP2
c: VP2
d: VP2
e: VP2
f: VP2
g: VP2
h: VP2
i: VP2
j: VP2
k: VP2
l: VP2
m: VP2
n: VP2
o: VP2
p: VP2
q: VP2
r: VP2
s: VP2
t: VP2
u: VP2
v: VP2
w: VP2
x: VP2
y: VP2
z: VP2
1: VP2
2: VP2
3: VP2
4: VP2
5: VP2
6: VP2
7: VP2
8: VP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,447,00560
ポリマ－3,447,00560
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
VP2


分子量: 57450.082 Da / 分子数: 60 / 断片: UNP residues 33-542 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Primate bocaparvovirus 1 (strain Human bocavirus 1 type 1) (ウイルス)
株: Human bocavirus 1 type 1 / 遺伝子: vp2, VP2 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: H9C5X6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human bocavirus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Human bocavirus 1 (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
細胞: Sf9
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 5.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 64 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10-2155_2155: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4cisTEMCTF補正
13cisTEM３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 66471 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01250080
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.838341160
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.953200040
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05535700
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00744940

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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