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- PDB-7kwh: Spermidine N-acetyltransferase SpeG K23-Y30 chimera from Vibrio c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kwh
タイトルSpermidine N-acetyltransferase SpeG K23-Y30 chimera from Vibrio cholerae and hSSAT
要素Spermidine N(1)-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / SpeG Enzyme Allosteric
機能・相同性
機能・相同性情報


polyamine catabolic process / spermine catabolic process / spermidine catabolic process / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Spermidine N(1)-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae serotype O1 (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Le, V.T.B. / Tsimbalyuk, S. / Lim, E.Q. / Solis, A. / Gawat, D. / Boeck, P. / Renolo, R. / Forwood, J.K.
引用ジャーナル: Front Mol Biosci / 年: 2021
タイトル: The Vibrio cholerae SpeG Spermidine/Spermine N -Acetyltransferase Allosteric Loop and beta 6-beta 7 Structural Elements Are Critical for Kinetic Activity.
著者: Le, V.T.B. / Tsimbalyuk, S. / Lim, E.Q. / Solis, A. / Gawat, D. / Boeck, P. / Lim, E.Q. / Renolo, R. / Forwood, J.K. / Kuhn, M.L.
履歴
登録2020年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月31日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22021年5月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spermidine N(1)-acetyltransferase
B: Spermidine N(1)-acetyltransferase
C: Spermidine N(1)-acetyltransferase
D: Spermidine N(1)-acetyltransferase
E: Spermidine N(1)-acetyltransferase
F: Spermidine N(1)-acetyltransferase
J: Spermidine N(1)-acetyltransferase
L: Spermidine N(1)-acetyltransferase
K: Spermidine N(1)-acetyltransferase
G: Spermidine N(1)-acetyltransferase
H: Spermidine N(1)-acetyltransferase
I: Spermidine N(1)-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,93320
ポリマ－249,17412
非ポリマー7608
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32730 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area84250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.450, 156.530, 188.734
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
Spermidine N(1)-acetyltransferase / SAT / Spermidine/spermine N(1)-acetyltransferase / SSAT


分子量: 20764.463 Da / 分子数: 12 / 変異: N23K, N24E, R25L, N26A, I27R, M28Y, S29E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio cholerae serotype O1 (strain ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961) (コレラ菌)
株: ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961 / 遺伝子: speG, VC_A0947 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9KL03, diamine N-acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.65 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M MES pH6.5, 10% PEG5000 MME, and 12% propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→39.68 Å / Num. obs: 69880 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 66.24 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 1.621 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4434 / CC1/2: 0.509 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER1.18.2_3874位相決定
PHENIX1.18.2_3874精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMACモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JJX

4jjx


解像度: 2.9→39.68 Å / SU ML: 0.4392 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.12
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2546 3565 5.11 %
Rwork0.2179 66225 -
obs0.2198 69790 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→39.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16922 0 40 0 16962
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.001417349
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.364623426
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04142466
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00133056
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.01086416
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.940.34351500.31072592X-RAY DIFFRACTION99.82
2.94-2.980.38541390.31432597X-RAY DIFFRACTION99.96
2.98-3.030.36331320.30932669X-RAY DIFFRACTION99.93
3.03-3.070.34321320.29622597X-RAY DIFFRACTION99.96
3.07-3.120.35461510.27232628X-RAY DIFFRACTION99.82
3.12-3.180.30381480.26362619X-RAY DIFFRACTION99.86
3.18-3.240.34631240.27372590X-RAY DIFFRACTION99.71
3.24-3.30.30621380.26962652X-RAY DIFFRACTION99.71
3.3-3.360.35241250.27112634X-RAY DIFFRACTION100
3.36-3.440.33811560.27972600X-RAY DIFFRACTION99.93
3.44-3.520.3141450.25512635X-RAY DIFFRACTION99.96
3.52-3.610.29711670.2372627X-RAY DIFFRACTION100
3.61-3.70.25791380.2222615X-RAY DIFFRACTION99.82
3.7-3.810.26751400.20322641X-RAY DIFFRACTION99.82
3.81-3.940.25611480.20732629X-RAY DIFFRACTION99.89
3.94-4.080.24581380.19352631X-RAY DIFFRACTION99.86
4.08-4.240.19981340.1762666X-RAY DIFFRACTION99.72
4.24-4.430.18781270.17342648X-RAY DIFFRACTION99.93
4.43-4.660.20191420.16612650X-RAY DIFFRACTION99.96
4.66-4.960.19351430.16872680X-RAY DIFFRACTION99.96
4.96-5.340.18621470.16722681X-RAY DIFFRACTION99.93
5.34-5.870.22341560.20292676X-RAY DIFFRACTION100
5.87-6.720.29471690.24392665X-RAY DIFFRACTION99.93
6.72-8.450.2541400.23792738X-RAY DIFFRACTION100
8.45-39.680.2221360.21252865X-RAY DIFFRACTION99.54

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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