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- PDB-7ku3: Data clustering and dynamics of chymotrypsinogen cluster 141 (cya... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ku3
タイトルData clustering and dynamics of chymotrypsinogen cluster 141 (cyan) structure
要素Chymotrypsinogen A
キーワードHYDROLASE / Clustering / dynamics / data analysis / chymotrypsinogen
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsinogen A
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Nguyen, T. / Phan, K.L. / Kreitler, D.F. / Andrews, L.C. / Gabelli, S.B. / Kozakov, D. / Jakoncic, J. / Sweet, R.M. / Soares, A.S. / Bernstein, H.J.
資金援助 米国, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R21 GM129570-02 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM111244 米国
Department of Energy (DOE, United States)KP1605010 米国
Department of Energy (DOE, United States)KC0401040 米国
Department of Energy (DOE, United States)CA062924 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1517522 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: A simple technique to classify diffraction data from dynamic proteins according to individual polymorphs.
著者: Nguyen, T. / Phan, K.L. / Kozakov, D. / Gabelli, S.B. / Kreitler, D.F. / Andrews, L.C. / Jakoncic, J. / Sweet, R.M. / Soares, A.S. / Bernstein, H.J.
履歴
登録2020年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chymotrypsinogen A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9744
ポリマ－25,6861
非ポリマー2883
水3,513195
1
A: Chymotrypsinogen A
ヘテロ分子

A: Chymotrypsinogen A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9488
ポリマ－51,3722
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area19180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.330, 111.330, 51.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Chymotrypsinogen A


分子量: 25686.037 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.3 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.0 M-2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M MES pH 6.5, and 10% or 15% dioxane

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
11001Y
21001Y
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS-II 17-ID-110.9201
シンクロトロンNSLS-II 17-ID-221.89
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS EIGER X 9M1PIXEL2019年10月16日
DECTRIS EIGER X 16M2PIXEL2019年10月16日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.92011
21.891
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 22533 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 181 % / Biso Wilson estimate: 33.72 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 29.17
反射 シェル解像度: 2→2.12 Å / Num. unique obs: 3507 / CC1/2: 0.934
Serial crystallography sample delivery
ID手法
1fixed target
2fixed target

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EX3

1ex3


解像度: 2→29.13 Å / SU ML: 0.2272 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.1716 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2101 1097 4.87 %
Rwork0.1815 21436 -
obs0.183 22533 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1771 0 15 195 1981
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00631849
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76742530
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0526295
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045317
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0551648
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.090.35051340.30272605X-RAY DIFFRACTION99.42
2.09-2.20.23471620.20192591X-RAY DIFFRACTION99.78
2.2-2.340.19581380.172632X-RAY DIFFRACTION99.6
2.34-2.520.23611230.17862658X-RAY DIFFRACTION99.89
2.52-2.770.25871260.18172683X-RAY DIFFRACTION99.89
2.77-3.170.21851350.19392679X-RAY DIFFRACTION99.93
3.17-40.20291290.1622735X-RAY DIFFRACTION99.93
4-29.130.17551500.17532853X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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