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- PDB-7kru: Stimulating state of a truncated Hsp70 DnaK fused with a substrat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kru
タイトルStimulating state of a truncated Hsp70 DnaK fused with a substrate peptide
要素Chaperone protein DnaK fused with substrate peptide
キーワードCHAPERONE / molecular chaperone / Hsp70 / protein folding
機能・相同性
機能・相同性情報


unfolded protein binding / protein folding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein ...Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha-Beta Complex / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / 1,3-PROPANDIOL / Chaperone protein DnaK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Wang, W. / Hendrickson, W.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM107462 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2021
タイトル: Conformational equilibria in allosteric control of Hsp70 chaperones.
著者: Wang, W. / Liu, Q. / Liu, Q. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録2020年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Chaperone protein DnaK fused with substrate peptide
A: Chaperone protein DnaK fused with substrate peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,60218
ポリマ－119,4312
非ポリマー2,17216
水13,421745
1
B: Chaperone protein DnaK fused with substrate peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,89910
ポリマ－59,7151
非ポリマー1,1849
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Chaperone protein DnaK fused with substrate peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7038
ポリマ－59,7151
非ポリマー9887
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.516, 98.516, 384.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-601-

SO4

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2 through 169 or resid 171...
21(chain B and (resid 2 through 169 or resid 171...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 2 through 169 or resid 171...A2 - 169
121(chain A and (resid 2 through 169 or resid 171...A171 - 229
131(chain A and (resid 2 through 169 or resid 171...A2 - 552
141(chain A and (resid 2 through 169 or resid 171...A236 - 503
151(chain A and (resid 2 through 169 or resid 171...A505 - 514
161(chain A and (resid 2 through 169 or resid 171...A516 - 517
171(chain A and (resid 2 through 169 or resid 171...A519 - 552
181(chain A and (resid 2 through 169 or resid 171...A553 - 555
211(chain B and (resid 2 through 169 or resid 171...B2 - 169
221(chain B and (resid 2 through 169 or resid 171...B171 - 229
231(chain B and (resid 2 through 169 or resid 171...B231 - 233
241(chain B and (resid 2 through 169 or resid 171...B516
251(chain B and (resid 2 through 169 or resid 171...B2 - 552
261(chain B and (resid 2 through 169 or resid 171...B547 - 552
271(chain B and (resid 2 through 169 or resid 171...B2 - 552
281(chain B and (resid 2 through 169 or resid 171...B547 - 552
291(chain B and (resid 2 through 169 or resid 171...B553 - 555

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Chaperone protein DnaK fused with substrate peptide / HSP70 / Heat shock 70 kDa protein / Heat shock protein 70


分子量: 59715.312 Da / 分子数: 2 / 断片: Truncated (2-540) / 変異: T199A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: dnaK, FAZ83_07380
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A6D2W465

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非ポリマー , 6種, 761分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PDO / 1,3-PROPANDIOL / 1,3-プロパンジオ-ル


分子量: 76.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 745 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.15 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.04 M HEPES pH 7.5, 25.5% PEG 4000, 15% glycerol, 0.17 M ammonium sulfate, 0.1M KCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→48.86 Å / Num. obs: 100002 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 32.6 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.259 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.263 / Net I/σ(I): 13.47
反射 シェル解像度: 1.82→1.89 Å / 冗長度: 32.5 % / Rmerge(I) obs: 4.71 / Num. unique obs: 9767 / CC1/2: 0.35 / CC star: 0.72 / Rpim(I) all: 0.83 / Rrim(I) all: 4.78 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Aimless0.5.32データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4jne,1dkz

4jne

1dkz


解像度: 1.82→48.86 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2082 1812 1.81 %
Rwork0.1782 98126 -
obs0.1788 99938 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 217.12 Å2 / Biso mean: 44.0635 Å2 / Biso min: 17.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.82→48.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8195 0 173 745 9113
Biso mean--55.09 43.82 -
残基数----1079
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078481
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83611493
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0043232
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.2081338
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051507
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5018X-RAY DIFFRACTION7.064TORSIONAL
12B5018X-RAY DIFFRACTION7.064TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.82-1.870.34141360.330673387474
1.87-1.920.34961370.280974057542
1.92-1.990.27841370.24174387575
1.99-2.060.29371370.223374517588
2.06-2.140.25561380.207874467584
2.14-2.240.22431380.188374557593
2.24-2.350.23511370.176174587595
2.36-2.50.21541380.17374847622
2.5-2.70.21931400.173875277667
2.7-2.970.22931390.178275847723
2.97-3.40.1951410.166176377778
3.4-4.280.15381430.149977427885
4.28-48.860.19171510.170281618312

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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