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- PDB-7kr4: Human DNA Ligase 1(E346A/E592A) Bound to a nicked DNA substrate c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kr4
タイトルHuman DNA Ligase 1(E346A/E592A) Bound to a nicked DNA substrate control duplex
要素
  • DNA (5'-D(*AP*AP*TP*GP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*CP*AP*GP*AP*AP*TP*GP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*CP*AP*TP*T)-3')
  • DNA (5'-D(P*AP*TP*TP*CP*TP*GP*C)-3')
  • DNA ligase 1
キーワードLIGASE/DNA / DNA ligase / DNA replication / DNA repair / Replication fidelity / LIGASE / LIGASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA damage repair and senescence / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Processive synthesis on the lagging strand / DNA ligation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) ...Okazaki fragment processing involved in mitotic DNA replication / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA damage repair and senescence / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / Processive synthesis on the lagging strand / DNA ligation / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / lagging strand elongation / DNA biosynthetic process / Early Phase of HIV Life Cycle / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / anatomical structure morphogenesis / mismatch repair / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA recombination / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site ...: / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA ligase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Tumbale, P.P. / Williams, R.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)1Z01ES102765 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: High-fidelity DNA ligation enforces accurate Okazaki fragment maturation during DNA replication.
著者: Williams, J.S. / Tumbale, P.P. / Arana, M.E. / Rana, J.A. / Williams, R.S. / Kunkel, T.A.
履歴
登録2020年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 1
B: DNA (5'-D(*AP*AP*TP*GP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*C)-3')
C: DNA (5'-D(P*AP*TP*TP*CP*TP*GP*C)-3')
D: DNA (5'-D(*GP*CP*AP*GP*AP*AP*TP*GP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*CP*AP*TP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4879
ポリマ－82,9034
非ポリマー5835
水5,675315
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8570 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area29510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.374, 96.556, 114.997
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 DNA ligase 1 / DNA ligase I / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 1


分子量: 71916.227 Da / 分子数: 1 / 変異: E346A, E592A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18858, DNA ligase (ATP)

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DNA鎖 , 3種, 3分子 BCD

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*TP*GP*TP*CP*TP*GP*CP*CP*C)-3')


分子量: 3309.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*TP*TP*CP*TP*GP*C)-3')


分子量: 2088.397 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#4: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*AP*GP*AP*AP*TP*GP*GP*GP*CP*AP*GP*AP*CP*AP*TP*T)-3')


分子量: 5589.642 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

-
非ポリマー , 3種, 320分子

#5: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM MES, 100 mM lithium acetate, 12% (w/v) polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 42631 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.3 % / Rsym value: 0.113 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / Num. unique obs: 2078 / Rsym value: 0.458

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6P09

6p09


解像度: 2.2→37.916 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2153 1948 4.7 %
Rwork0.1624 39492 -
obs0.1648 41440 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.7 Å2 / Biso mean: 42.1382 Å2 / Biso min: 21.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→37.916 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4941 731 51 315 6038
Biso mean--60.71 46.57 -
残基数----675
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0125910
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1628164
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058921
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008935
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2973467
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2-2.2550.25671360.1956276699
2.255-2.3160.23091380.18592799100
2.316-2.38410.24541370.17872772100
2.3841-2.46110.26231370.18832780100
2.4611-2.5490.23141370.17512792100
2.549-2.6510.22231380.17462783100
2.651-2.77160.21241390.17552817100
2.7716-2.91770.24731370.1765278299
2.9177-3.10050.23711380.17532800100
3.1005-3.33970.22161400.1599281599
3.3397-3.67550.19531400.15812838100
3.6755-4.20680.22371410.14142856100
4.2068-5.29780.18621410.1432891100
5.2978-37.9160.20231490.1678300199
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.5497 Å / Origin y: -4.2096 Å / Origin z: 10.494 Å
111213212223313233
T0.2422 Å2-0.0061 Å2-0.0056 Å2-0.2772 Å2-0.0079 Å2--0.1969 Å2
L0.7762 °2-0.0429 °2-0.1229 °2-0.3817 °2-0.0639 °2--0.1672 °2
S0.0169 Å °0.0685 Å °0.0019 Å °-0.0351 Å °-0.0275 Å °-0.0243 Å °0.0158 Å °0.0013 Å °0.0114 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA258 - 901
2X-RAY DIFFRACTION1allA1001
3X-RAY DIFFRACTION1allA1101 - 1201
4X-RAY DIFFRACTION1allE1
5X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 13
6X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 7
7X-RAY DIFFRACTION1allD9 - 26
8X-RAY DIFFRACTION1allF4
9X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 335

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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