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万見
- PDB-7kp8: asymmetric mTNF-alpha hTNFR1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kp8
タイトルasymmetric mTNF-alpha hTNFR1 complex
要素
  • Tumor necrosis factor
  • Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
キーワードCYTOKINE / Tumour necrosis factor alpha / TNF / Receptor / TNFR1 / asymmetric / protein-protein inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of alkaline phosphatase activity / TNF signaling / TNFR1-mediated ceramide production / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of amide metabolic process / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / negative regulation of L-glutamate import across plasma membrane / cellular extravasation ...negative regulation of alkaline phosphatase activity / TNF signaling / TNFR1-mediated ceramide production / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of amide metabolic process / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / pulmonary valve development / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / negative regulation of L-glutamate import across plasma membrane / cellular extravasation / negative regulation of branching involved in lung morphogenesis / negative regulation of bile acid secretion / response to Gram-negative bacterium / positive regulation of interleukin-33 production / positive regulation of neutrophil activation / positive regulation of blood microparticle formation / Regulation of TNFR1 signaling / positive regulation of chronic inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of fractalkine production / aortic valve development / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of leukocyte adhesion to arterial endothelial cell / positive regulation of lipid metabolic process / positive regulation of vitamin D biosynthetic process / positive regulation of translational initiation by iron / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / response to macrophage colony-stimulating factor / regulation of membrane lipid metabolic process / regulation of endothelial cell apoptotic process / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / negative regulation of protein-containing complex disassembly / response to 3,3',5-triiodo-L-thyronine / response to gold nanoparticle / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / positive regulation of hair follicle development / negative regulation of myelination / negative regulation of bicellular tight junction assembly / TNFs bind their physiological receptors / negative regulation of cytokine production involved in immune response / negative regulation of vascular wound healing / negative regulation of amyloid-beta clearance / response to isolation stress / tumor necrosis factor binding / positive regulation of action potential / inflammatory response to wounding / positive regulation of interleukin-18 production / death receptor agonist activity / positive regulation of protein transport / TNF signaling / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of osteoclast differentiation / toll-like receptor 3 signaling pathway / embryonic digestive tract development / vascular endothelial growth factor production / leukocyte migration involved in inflammatory response / necroptotic signaling pathway / response to fructose / positive regulation of synoviocyte proliferation / leukocyte tethering or rolling / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of fever generation / negative regulation of myoblast differentiation / cellular response to toxic substance / regulation of establishment of endothelial barrier / endothelial cell apoptotic process / negative regulation of D-glucose import / negative regulation of oxidative phosphorylation / positive regulation of protein localization to cell surface / macrophage activation involved in immune response / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of osteoclast differentiation / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / negative regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / regulation of immunoglobulin production / TNFR1-mediated ceramide production / positive regulation of hepatocyte proliferation / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of podosome assembly / TNFR1-induced proapoptotic signaling / regulation of metabolic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / prostaglandin metabolic process / negative regulation of heart rate / positive regulation of amyloid-beta formation / leukocyte migration / positive regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of viral genome replication / response to L-glutamate / regulation of synapse organization / regulation of protein secretion
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / Tumour necrosis factor alpha / Tumour necrosis factor / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family ...Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / Tumour necrosis factor alpha / Tumour necrosis factor / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / Tumour necrosis factor domain / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) profile. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A7G / Tumor necrosis factor / Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Arakaki, T.L. / Fox III, D. / Edwards, T.E. / Foley, A. / Ceska, T.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural insights into the disruption of TNF-TNFR1 signalling by small molecules stabilising a distorted TNF.
著者: McMillan, D. / Martinez-Fleites, C. / Porter, J. / Fox 3rd, D. / Davis, R. / Mori, P. / Ceska, T. / Carrington, B. / Lawson, A. / Bourne, T. / O'Connell, J.
履歴
登録2020年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor
B: Tumor necrosis factor
C: Tumor necrosis factor
E: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
F: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,5276
ポリマ－81,0785
非ポリマー4491
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9330 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area28890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.577, 133.577, 141.445
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Tumor necrosis factor / Cachectin / TNF-alpha / Tumor necrosis factor ligand superfamily member 2 / TNF-a


分子量: 16324.518 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tnf, Tnfa, Tnfsf2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06804
#2: タンパク質 Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A / Tumor necrosis factor receptor 1 / TNF-R1 / Tumor necrosis factor receptor type I / TNFR-I / p55 / p60


分子量: 16052.028 Da / 分子数: 2 / Mutation: N25E, C153S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFRSF1A, TNFAR, TNFR1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: P19438
#3: 化合物 ChemComp-A7G / 1-{[2-(difluoromethoxy)phenyl]methyl}-2-methyl-6-[6-(piperazin-1-yl)pyridin-3-yl]-1H-benzimidazole


分子量: 449.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H25F2N5O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.65
詳細: 800 mM sodium potassium tartrate, 0.45% PEG 5000 MME, 100 mM Tris, pH7.65. Vapor diffusion, sitting drop, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→50 Å / Num. obs: 22757 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rpim(I) all: 0.095 / Rrim(I) all: 0.212 / Rsym value: 0.188 / Net I/av σ(I): 3.529 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
3.15-3.3250.8960.832490.451.0070.896100
3.32-3.5250.5711.330940.2860.6420.571100
3.52-3.7650.3662.128950.1820.410.366100
3.76-4.074.90.2453.127270.1240.2760.245100
4.07-4.454.90.1564.925200.0780.1750.156100
4.45-4.984.90.126.322960.060.1350.12100
4.98-5.754.80.1236.120290.0610.1380.123100
5.75-7.044.80.1146.617580.0580.1280.114100
7.04-9.964.60.06111.913790.0310.0690.06199.9
9.96-48.5584.20.0455.28100.0270.0530.04597.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: unpublished structure

解像度: 3.15→48.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.899 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / SU B: 17.12 / SU ML: 0.303 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.18 / ESU R Free: 0.417 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2716 1152 5.1 %RANDOM
Rwork0.2216 21552 --
obs0.2241 22704 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 137.12 Å2 / Biso mean: 67.3777 Å2 / Biso min: 33.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.78 Å20 Å20 Å2
2--1.78 Å2-0 Å2
3----3.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→48.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4903 0 33 4 4940
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0195070
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.024390
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2221.9436947
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9373.0039948
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3055663
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.09224.811212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.1215652
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6051513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2779
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215979
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021194
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.232 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 88 -
Rwork0.309 1539 -
all-1627 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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