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- PDB-7kl5: Structure of Calmodulin Bound to the Cardiac Ryanodine Receptor (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kl5
タイトルStructure of Calmodulin Bound to the Cardiac Ryanodine Receptor (RyR2) at Residues: Phe4246 to Val4271
要素
  • Calmodulin-1
  • Ryanodine receptor 2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calmodulin / CaM / RyR2 / CaM binding domain / ryanodine receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


junctional sarcoplasmic reticulum membrane / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / suramin binding / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of AV node cell action potential / calcium-induced calcium release activity ...junctional sarcoplasmic reticulum membrane / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / suramin binding / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of AV node cell action potential / calcium-induced calcium release activity / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / calcium ion transport into cytosol / CaM pathway / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Cam-PDE 1 activation / response to caffeine / response to muscle activity / Sodium/Calcium exchangers / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Calmodulin induced events / response to redox state / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of heart rate / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / protein kinase A regulatory subunit binding / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / cellular response to caffeine / protein kinase A catalytic subunit binding / protein phosphatase activator activity / positive regulation of the force of heart contraction / RHO GTPases activate PAKs / intracellularly gated calcium channel activity / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / smooth endoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / cardiac muscle contraction / Activation of AMPK downstream of NMDARs / striated muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / : / Ion homeostasis / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cytosolic calcium ion concentration / calcium channel complex / cellular response to epinephrine stimulus / sarcoplasmic reticulum membrane / response to muscle stretch / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Ryanodine receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Fisher, A.J. / Ames, J.B. / Yu, Q.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01 EY012347 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2021
タイトル: The Crystal Structure of Calmodulin Bound to the Cardiac Ryanodine Receptor (RyR2) at Residues Phe4246-Val4271 Reveals a Fifth Calcium Binding Site.
著者: Yu, Q. / Anderson, D.E. / Kaur, R. / Fisher, A.J. / Ames, J.B.
履歴
登録2020年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
B: Ryanodine receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,95411
ポリマ－20,5052
非ポリマー4499
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area10470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.169, 62.403, 43.190
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.494, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: タンパク質・ペプチド Ryanodine receptor 2 / RYR-2 / RyR2 / hRYR-2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor- ...RYR-2 / RyR2 / hRYR-2 / Cardiac muscle ryanodine receptor / Cardiac muscle ryanodine receptor-calcium release channel / Type 2 ryanodine receptor


分子量: 3652.701 Da / 分子数: 1 / Fragment: Phe4246 to Thr4275 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RYR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92736
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M sodium acetate, 0.1M Tris pH 8.5, 30%(w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月4日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→62.4 Å / Num. obs: 19805 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.865 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 3226 / CC1/2: 0.81 / Rrim(I) all: 1.03 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSVERSION Jan 26, 2018 BUILT=20180319データ削減
Aimless0.7.3データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2bcx

2bcx


解像度: 1.65→41.192 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 7.093 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.117 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2455 980 4.953 %
Rwork0.2091 18806 -
all0.211 --
obs-19786 97.68 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 41.159 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.936 Å20 Å2-0.192 Å2
2--1.294 Å2-0 Å2
3----3.428 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→41.192 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1379 0 21 72 1472
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0131423
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0171378
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8041.6571897
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4611.5933192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9785177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.78924.44481
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.21715291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.635158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021589
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02299
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2460.2372
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1870.21291
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.2693
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0830.2699
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.261
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2030.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1690.219
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2420.271
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2040.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0362.675696
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0142.669695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0463.99868
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.0483.996869
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6913.052727
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.693.057728
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.134.4051026
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.1284.4111027
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it6.29832.6981677
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other6.29532.6981677
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.65-1.6930.339720.36613460.36514730.4340.43596.26610.349
1.693-1.7390.291590.3513480.34714470.5770.52897.23570.335
1.739-1.7890.331710.28812830.2914100.6810.66996.02840.27
1.789-1.8440.25670.27113010.2714010.780.79897.64450.258
1.844-1.9050.273550.24712240.24913030.8560.85798.15810.235
1.905-1.9720.304650.22112100.22512920.8560.88998.68420.214
1.972-2.0460.226570.21211860.21212590.8980.90198.72910.213
2.046-2.1290.278500.21711090.2211790.9060.91398.30360.22
2.129-2.2230.206590.21610930.21611690.9210.92198.54580.225
2.223-2.3320.219470.21310070.21310720.9190.92198.32090.231
2.332-2.4570.246540.2129760.21410490.9030.92198.18880.237
2.457-2.6060.333570.2229160.22810030.8870.91797.0090.253
2.606-2.7850.286640.2068480.2119230.9140.93598.80820.244
2.785-3.0070.238370.1958310.1978810.9240.93698.52440.235
3.007-3.2920.238470.2257400.2267970.9230.92898.74530.272
3.292-3.6780.277340.2066860.2097310.9190.93598.49520.259
3.678-4.2410.178270.1766020.1766370.9510.95498.74410.225
4.241-5.1810.157290.1664990.1665480.9670.96896.35040.226
5.181-7.2690.263180.2124030.2144250.9230.94499.05880.282
7.269-41.1920.366110.2051970.2122560.8850.94481.250.25
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.46310.2897-1.18151.0464-0.30933.9539-0.0193-0.17340.0086-0.03870.0642-0.0708-0.02460.0003-0.04490.10170.0114-0.01230.0781-0.00860.0518-16.12914.54320.983
20.7714-0.2473-1.08281.61350.69574.7687-0.2535-0.15090.022-0.08410.1940.15970.57790.42720.05950.21840.04520.01910.0570.02440.0787-20.2064.43441.852
310.3344-4.38043.20912.081-3.11515.1524-0.1056-0.17920.1241-0.0081-0.006-0.05370.23490.98840.11160.1876-0.0561-0.00010.22670.00660.0901-19.4919.99932.213
416.0183-11.54534.47328.7658-2.32034.195-0.3421-0.21710.6290.26290.0386-0.3041-0.4157-0.10490.30350.2662-0.0390.00740.1282-0.00720.2105-33.2321.69224.412
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA4 - 76
2X-RAY DIFFRACTION2ALLA77 - 147
3X-RAY DIFFRACTION3ALLB1 - 11
4X-RAY DIFFRACTION4ALLB12 - 27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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