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- PDB-7kih: Crystal structure of the mouse lipin-1 M-Lip domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kih
タイトルCrystal structure of the mouse lipin-1 M-Lip domain
要素Isoform 2 of Phosphatidate phosphatase LPIN1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / lipin / M-Lip / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PE / Triglyceride biosynthesis / phosphatidate phosphatase / Synthesis of PC / phosphatidate phosphatase activity / Depolymerization of the Nuclear Lamina / triglyceride mobilization / phosphatidylethanolamine metabolic process / triglyceride biosynthetic process / phosphatidic acid metabolic process ...Synthesis of PE / Triglyceride biosynthesis / phosphatidate phosphatase / Synthesis of PC / phosphatidate phosphatase activity / Depolymerization of the Nuclear Lamina / triglyceride mobilization / phosphatidylethanolamine metabolic process / triglyceride biosynthetic process / phosphatidic acid metabolic process / fatty acid catabolic process / ruffle organization / peroxisome proliferator activated receptor binding / mitochondrial fission / regulation of fat cell differentiation / fat cell differentiation / lipid metabolic process / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of cold-induced thermogenesis / actin cytoskeleton organization / nuclear membrane / transcription regulator complex / mitochondrial outer membrane / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / immune response / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lipin, middle domain / Lipin/Ned1/Smp2 multi-domain protein middle domain / Lipin, N-terminal / Lipin/Ned1/Smp2 (LNS2) / LIPIN family / LNS2/PITP / lipin, N-terminal conserved region / LNS2 (Lipin/Ned1/Smp2) / LNS2 / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidate phosphatase LPIN1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.467 Å
データ登録者Gu, W. / Airola, M.V.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128666 米国
American Heart Association17SDG33410860 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The middle lipin domain adopts a membrane-binding dimeric protein fold.
著者: Gu, W. / Gao, S. / Wang, H. / Fleming, K.D. / Hoffmann, R.M. / Yang, J.W. / Patel, N.M. / Choi, Y.M. / Burke, J.E. / Reue, K. / Airola, M.V.
履歴
登録2020年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 2 of Phosphatidate phosphatase LPIN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1021
ポリマ－10,1021
非ポリマー00
水2,180121
1
A: Isoform 2 of Phosphatidate phosphatase LPIN1

A: Isoform 2 of Phosphatidate phosphatase LPIN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2032
ポリマ－20,2032
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area2530 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area9760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.139, 59.319, 67.442
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-477-

ARG

21A-477-

ARG

31A-528-

GLN

41A-664-

HOH

51A-670-

HOH

61A-684-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Isoform 2 of Phosphatidate phosphatase LPIN1 / Fatty liver dystrophy protein / Lipin-1


分子量: 10101.611 Da / 分子数: 1 / 断片: M-Lip domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lpin1, Fld / プラスミド: ppSUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIPL / 参照: UniProt: Q91ZP3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.71 % / Mosaicity: 0.2 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: PEG 3000, Tris HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.467→67.44 Å / Num. obs: 15308 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 24.85 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.467-1.492.80.5917106090.8720.3790.7061.181.7
8.04-67.444.80.0435841210.9980.0220.0493699.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.23データスケーリング
pointlessデータ削減
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
autoPROC位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.467→35.411 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 38.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2156 710 4.66 %
Rwork0.1821 14531 -
obs0.1837 15241 98.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 145.59 Å2 / Biso mean: 45.7034 Å2 / Biso min: 24.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.467→35.411 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数684 0 0 121 805
Biso mean---52.2 -
残基数----88
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.4673-1.58060.48681220.4061271993
1.5806-1.73960.30041270.2301289599
1.7396-1.99130.25011430.19892923100
1.9913-2.50880.21861660.19332927100
2.5088-35.4110.19021520.15983067100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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