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- PDB-7k3j: Crystal structure of dLC8 in complex with Panoramix TQT+TQ peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7k3j
タイトルCrystal structure of dLC8 in complex with Panoramix TQT+TQ peptide
要素
  • Dynein light chain 1, cytoplasmic
  • Protein panoramix
キーワードMOTOR PROTEIN / Piwi / transposon silencing / heterochromatin formation / piRNA pathway / transcriptional silencing / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


piRNA-mediated heterochromatin formation / spermatid nucleus elongation / chaeta morphogenesis / positive regulation of neuron remodeling / Macroautophagy / piRNA-mediated retrotransposon silencing by heterochromatin formation / Aggrephagy / wing disc development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport ...piRNA-mediated heterochromatin formation / spermatid nucleus elongation / chaeta morphogenesis / positive regulation of neuron remodeling / Macroautophagy / piRNA-mediated retrotransposon silencing by heterochromatin formation / Aggrephagy / wing disc development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / piRNA binding / microtubule anchoring at centrosome / retrotransposon silencing by heterochromatin formation / chaeta development / sperm individualization / imaginal disc-derived wing morphogenesis / positive regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / Neutrophil degranulation / dynein complex / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / oogenesis / establishment of mitotic spindle orientation / actin filament bundle assembly / centriole / transcription repressor complex / disordered domain specific binding / spermatogenesis / microtubule / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain superfamily / Dynein light chain type 1
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein light chain 1, cytoplasmic / Protein panoramix
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wang, J. / Patel, D.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM124165 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2021
タイトル: Molecular principles of Piwi-mediated cotranscriptional silencing through the dimeric SFiNX complex.
著者: Schnabl, J. / Wang, J. / Hohmann, U. / Gehre, M. / Batki, J. / Andreev, V.I. / Purkhauser, K. / Fasching, N. / Duchek, P. / Novatchkova, M. / Mechtler, K. / Plaschka, C. / Patel, D.J. / Brennecke, J.
履歴
登録2020年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly ...citation / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
B: Protein panoramix
C: Dynein light chain 1, cytoplasmic
D: Protein panoramix
E: Dynein light chain 1, cytoplasmic
F: Protein panoramix
G: Dynein light chain 1, cytoplasmic
H: Protein panoramix
I: Dynein light chain 1, cytoplasmic
K: Dynein light chain 1, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,79513
ポリマ－74,50610
非ポリマー2883
水00
1
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
B: Protein panoramix
G: Dynein light chain 1, cytoplasmic
H: Protein panoramix
I: Dynein light chain 1, cytoplasmic
K: Dynein light chain 1, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8348
ポリマ－47,6426
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10460 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area17090 Å2
手法PISA
2
C: Dynein light chain 1, cytoplasmic
D: Protein panoramix
ヘテロ分子

E: Dynein light chain 1, cytoplasmic
F: Protein panoramix


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9605
ポリマ－26,8644
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area4650 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area8510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.100, 175.230, 51.020
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.480, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 5 through 8 or (resid 9...
21(chain C and (resid 5 through 8 or (resid 9...
31(chain E and ((resid 5 through 6 and (name N...
41(chain G and (resid 5 through 8 or (resid 9...
51(chain I and (resid 5 through 8 or (resid 9...
61(chain K and (resid 5 through 9 or (resid 10...
12(chain B and ((resid 456 through 458 and (name N...
22(chain H and (resid 456 through 470 or (resid 471...
13chain D
23chain F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LYSLYSILEILE(chain A and (resid 5 through 8 or (resid 9...AA5 - 85 - 8
121LYSLYSALAALA(chain A and (resid 5 through 8 or (resid 9...AA9 - 119 - 11
131LYSLYSGLYGLY(chain A and (resid 5 through 8 or (resid 9...AA5 - 895 - 89
211LYSLYSILEILE(chain C and (resid 5 through 8 or (resid 9...CC5 - 85 - 8
221LYSLYSALAALA(chain C and (resid 5 through 8 or (resid 9...CC9 - 119 - 11
231LYSLYSGLYGLY(chain C and (resid 5 through 8 or (resid 9...CC5 - 895 - 89
311LYSLYSALAALA(chain E and ((resid 5 through 6 and (name N...EE5 - 65 - 6
321LYSLYSGLYGLY(chain E and ((resid 5 through 6 and (name N...EE5 - 895 - 89
331LYSLYSGLYGLY(chain E and ((resid 5 through 6 and (name N...EE5 - 895 - 89
341LYSLYSGLYGLY(chain E and ((resid 5 through 6 and (name N...EE5 - 895 - 89
351LYSLYSGLYGLY(chain E and ((resid 5 through 6 and (name N...EE5 - 895 - 89
411LYSLYSILEILE(chain G and (resid 5 through 8 or (resid 9...GG5 - 85 - 8
421LYSLYSALAALA(chain G and (resid 5 through 8 or (resid 9...GG9 - 119 - 11
431LYSLYSGLYGLY(chain G and (resid 5 through 8 or (resid 9...GG5 - 895 - 89
511LYSLYSILEILE(chain I and (resid 5 through 8 or (resid 9...II5 - 85 - 8
521LYSLYSALAALA(chain I and (resid 5 through 8 or (resid 9...II9 - 119 - 11
531LYSLYSGLYGLY(chain I and (resid 5 through 8 or (resid 9...II5 - 895 - 89
541LYSLYSGLYGLY(chain I and (resid 5 through 8 or (resid 9...II5 - 895 - 89
551LYSLYSGLYGLY(chain I and (resid 5 through 8 or (resid 9...II5 - 895 - 89
561LYSLYSGLYGLY(chain I and (resid 5 through 8 or (resid 9...II5 - 895 - 89
611LYSLYSLYSLYS(chain K and (resid 5 through 9 or (resid 10...KJ5 - 95 - 9
621ASNASNALAALA(chain K and (resid 5 through 9 or (resid 10...KJ10 - 1110 - 11
631LYSLYSSERSER(chain K and (resid 5 through 9 or (resid 10...KJ5 - 885 - 88
641LYSLYSSERSER(chain K and (resid 5 through 9 or (resid 10...KJ5 - 885 - 88
651LYSLYSSERSER(chain K and (resid 5 through 9 or (resid 10...KJ5 - 885 - 88
661LYSLYSSERSER(chain K and (resid 5 through 9 or (resid 10...KJ5 - 885 - 88
112LEULEULYSLYS(chain B and ((resid 456 through 458 and (name N...BB456 - 4583 - 5
122SERSERARGARG(chain B and ((resid 456 through 458 and (name N...BB454 - 4781 - 25
132SERSERARGARG(chain B and ((resid 456 through 458 and (name N...BB454 - 4781 - 25
142SERSERARGARG(chain B and ((resid 456 through 458 and (name N...BB454 - 4781 - 25
212LEULEUTHRTHR(chain H and (resid 456 through 470 or (resid 471...HH456 - 4703 - 17
222ARGARGARGARG(chain H and (resid 456 through 470 or (resid 471...HH47118
232LEULEUGLUGLU(chain H and (resid 456 through 470 or (resid 471...HH456 - 4803 - 27
242LEULEUGLUGLU(chain H and (resid 456 through 470 or (resid 471...HH456 - 4803 - 27
252LEULEUGLUGLU(chain H and (resid 456 through 470 or (resid 471...HH456 - 4803 - 27
262LEULEUGLUGLU(chain H and (resid 456 through 470 or (resid 471...HH456 - 4803 - 27
113THRTHRARGARGchain DDD468 - 47815 - 25
213THRTHRARGARGchain FFF468 - 47815 - 25

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質
Dynein light chain 1, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain / Cut up protein


分子量: 10388.849 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: ctp, Cdlc1, ddlc1, CG6998 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q24117
#2: タンパク質・ペプチド
Protein panoramix / Protein silencio


分子量: 3043.330 Da / 分子数: 4 / Fragment: residues 455-480 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Panx, CG9754 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q9W2H9
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.2 M Li2SO4, 0.1 M Tris pH 8.5, 40% (v/v) PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→87.615 Å / Num. all: 21856 / Num. obs: 21856 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6.3 % / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.081 / Rsym value: 0.074 / Net I/av σ(I): 4.7 / Net I/σ(I): 12.8 / Num. measured all: 137634
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.5-2.646.30.4431.62000531840.190.4840.4433.598.4
2.64-2.86.40.3232.21947030290.1370.3520.3234.998.8
2.8-2.996.20.213.41746328380.0910.230.216.598.1
2.99-3.2360.1235.41585626420.0540.1350.1239.998.2
3.23-3.546.60.0896.81589624200.0380.0970.08914.998.8
3.54-3.956.10.0767.71342421990.0330.0830.07618.297.8
3.95-4.566.40.0618.91246219370.0260.0660.06122.998.3
4.56-5.596.50.0668.11079816620.0270.0710.06624.698.6
5.59-7.916.30.0629.1788712530.0270.0680.06222.997.3
7.91-49.1696.30.0598.343736920.0260.0650.05926.995.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.22データスケーリング
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ZKE

3zke


解像度: 2.5→49.169 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 35.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 1079 4.95 %
Rwork0.2494 20702 -
obs0.2505 21781 97.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 136.23 Å2 / Biso mean: 79.1242 Å2 / Biso min: 48.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→49.169 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4504 0 15 0 4519
Biso mean--104.85 --
残基数----581
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034604
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6866231
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0882701
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048693
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003795
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2027X-RAY DIFFRACTION15.281TORSIONAL
12C2027X-RAY DIFFRACTION15.281TORSIONAL
13E2027X-RAY DIFFRACTION15.281TORSIONAL
14G2027X-RAY DIFFRACTION15.281TORSIONAL
15I2027X-RAY DIFFRACTION15.281TORSIONAL
16K2027X-RAY DIFFRACTION15.281TORSIONAL
21B174X-RAY DIFFRACTION15.281TORSIONAL
22H174X-RAY DIFFRACTION15.281TORSIONAL
31D74X-RAY DIFFRACTION15.281TORSIONAL
32F74X-RAY DIFFRACTION15.281TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5-2.61380.42311450.3883256598
2.6138-2.75160.38371420.371261799
2.7516-2.9240.39211350.3522258098
2.924-3.14970.38151240.3239255097
3.1497-3.46660.32811290.2949263499
3.4666-3.96810.23531420.2557255197
3.9681-4.99860.23721340.2019260299
4.9986-49.1690.21921280.205260397

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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