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万見
- PDB-3zke: Structure of LC8 in complex with Nek9 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zke
タイトルStructure of LC8 in complex with Nek9 peptide
要素
  • DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
  • NEK9 PROTEIN
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/PEPTIDE / CONTRACTILE PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of phosphorylation / intraciliary retrograde transport / Activation of BIM and translocation to mitochondria / motile cilium assembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / ciliary tip / Intraflagellar transport ...nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of phosphorylation / intraciliary retrograde transport / Activation of BIM and translocation to mitochondria / motile cilium assembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / ciliary tip / Intraflagellar transport / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoplasmic dynein complex / Macroautophagy / dynein intermediate chain binding / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / protein kinase activator activity / enzyme inhibitor activity / spermatid development / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / axon cytoplasm / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / substantia nigra development / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / HCMV Early Events / Aggrephagy / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / site of double-strand break / scaffold protein binding / microtubule / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / cilium / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / centrosome / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / protein-containing complex binding / enzyme binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase Nek9, catalytic domain / : / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / RCC1-like domain / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain, type 1/2 ...Serine/threonine-protein kinase Nek9, catalytic domain / : / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / RCC1-like domain / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Dynein light chain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein light chain 1, cytoplasmic / non-specific serine/threonine protein kinase / Serine/threonine-protein kinase Nek9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Gallego, P. / Velazquez-Campoy, A. / Regue, L. / Roig, J. / Reverter, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural Analysis of the Regulation of the Dynll/Lc8 Binding to Nek9 by Phosphorylation
著者: Gallego, P. / Velazquez-Campoy, A. / Regue, L. / Roig, J. / Reverter, D.
履歴
登録2013年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22013年5月15日Group: Database references
改定 1.32013年5月22日Group: Derived calculations
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
B: NEK9 PROTEIN
C: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
D: NEK9 PROTEIN
E: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
F: NEK9 PROTEIN
G: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
H: NEK9 PROTEIN
I: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
J: NEK9 PROTEIN
K: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
L: NEK9 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,00112
ポリマ－69,00112
非ポリマー00
水1,928107
1
A: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
B: NEK9 PROTEIN
C: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
D: NEK9 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0004
ポリマ－23,0004
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5050 Å2
ΔGint-23.7 kcal/mol
Surface area8530 Å2
手法PISA
2
E: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
F: NEK9 PROTEIN
G: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
H: NEK9 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0004
ポリマ－23,0004
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5000 Å2
ΔGint-22.9 kcal/mol
Surface area8420 Å2
手法PISA
3
I: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
J: NEK9 PROTEIN
K: DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC
L: NEK9 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0004
ポリマ－23,0004
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5020 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area8550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.984, 105.124, 133.899
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31D
41F
51I
61K
12G
22C
32E
42H
52J
62L

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A5 - 99
2111B940 - 950
3111D940 - 950
4111F941 - 950
5111I5 - 89
6111K5 - 89
1121G5 - 89
2121C5 - 89
3121E5 - 89
4121H940 - 950
5121J940 - 950
6121L940 - 950

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.904569, -0.426259, 0.007678), (-0.426048, 0.903175, -0.05251), (0.015448, -0.050771, -0.998591)-39.42123, -7.97296, 30.43234
3given(0.896908, 0.368707, -0.244154), (0.437957, -0.817068, 0.374959), (-0.061241, -0.443233, -0.894312)29.64951, -29.61178, 18.42435
4given(-0.998837, 0.015332, 0.045704), (0.00907, -0.871377, 0.49053), (0.047347, 0.490374, 0.870225)-53.24747, -48.57833, 13.82059
5given(-0.568661, 0.822378, 0.017871), (0.738398, 0.519923, -0.429473), (-0.362481, -0.231029, -0.902903)25.14783, 50.00758, 2.60422
6given(0.199244, -0.967465, 0.155926), (0.925825, 0.133691, -0.353519), (0.321171, 0.214797, 0.92234)-83.49152, 26.47094, 25.60437

-
要素

#1: タンパク質
DYNEIN LIGHT CHAIN 1, CYTOPLASMIC / DYNLL-LC8 / 8 KDA DYNEIN LIGHT CHAIN / DLC8 / DYNEIN LIGHT CHAIN LC8-TYPE 1 / PROTEIN INHIBITOR OF ...DYNLL-LC8 / 8 KDA DYNEIN LIGHT CHAIN / DLC8 / DYNEIN LIGHT CHAIN LC8-TYPE 1 / PROTEIN INHIBITOR OF NEURONAL NITRIC OXIDE SYNTHASE / PIN


分子量: 10381.899 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63167
#2: タンパク質・ペプチド
NEK9 PROTEIN / NEK9


分子量: 1118.264 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q6PKF2, UniProt: Q8TD19*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.68 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.979494
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979494 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→44.63 Å / Num. obs: 28774 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→82.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 5.483 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.332 / ESU R Free: 0.214 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1-5 DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22769 1459 5.1 %RANDOM
Rwork0.19575 ---
obs0.19738 27276 96.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.801 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.26 Å20 Å20 Å2
2--0.89 Å20 Å2
3----1.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→82.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4619 0 0 107 4726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.024715
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9241.9246326
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9135563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.32625.135222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.44415869
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.589156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2676
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023500
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: tight thermal / Weight position: 0.5

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A6955.57
12B6953.89
13D6954.86
14F6954.53
15I6957.99
16K6958.39
21G694.64
22C693.75
23E695.97
24H694.84
25J693.61
26L699.73
LS精密化 シェル解像度: 2.197→2.254 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 82 -
Rwork0.265 1710 -
obs--91.01 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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