[日本語] English
万見
- PDB-7jp3: Des-B29,B30-insulin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jp3
タイトルDes-B29,B30-insulin
要素Insulin B chain,Insulin A chain
キーワードHORMONE / insulin mutant / stability
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / activation of protein kinase B activity / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Yoder, J. / Weiss, M.A. / DiMarchi, R. / Zaykov, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01 DK409049 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01 DK118536 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Des-B29,B30-insulin
著者: Yoder, J. / Weiss, M.A.
履歴
登録2020年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Insulin B chain,Insulin A chain
B: Insulin B chain,Insulin A chain
C: Insulin B chain,Insulin A chain
D: Insulin B chain,Insulin A chain
E: Insulin B chain,Insulin A chain
F: Insulin B chain,Insulin A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,37516
ポリマ－33,6096
非ポリマー76610
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.606, 60.001, 61.448
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.170, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-208-

HOH

21C-211-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D
51chain E
61chain F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PHE / Beg label comp-ID: PHE / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Auth seq-ID: 1 - 49 / Label seq-ID: 1 - 49

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB
3chain CCC
4chain DDD
5chain EEE
6chain FFF

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Insulin B chain,Insulin A chain


分子量: 5601.417 Da / 分子数: 6
変異: Residues corresponding to B chain amino acids 29-30 were deleted, and Pro-28 was mutated to Lys. This, in effect, is the equivalent of deleting only residues 28 and 30 of the wild-type B chain.
由来タイプ: 合成
詳細: This is a fusion protein consisting of a mutant insulin B chain followed by the insulin A chain. Six of these fusion chains are in the asymmetric unit
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: 化合物
ChemComp-IPH / PHENOL / フェノ-ル


分子量: 94.111 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY
配列の詳細This construct contains a mutant of the naturally occurring insulin B chain and the wild-type ...This construct contains a mutant of the naturally occurring insulin B chain and the wild-type naturally occurring A chain fused together into one peptide chain.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1:2.5 ratio of Zn2+ to protein monomer in 0.02M Tris-HCl, 0.05M sodium citrate, 5% acetone, 0.03% phenol, 0.01% zinc acetate, PH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: Nonius Kappa CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.949→50 Å / Num. obs: 18729 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 1.154 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.95-1.983.70.7319130.6090.440.8550.75698.3
1.98-2.023.80.6079150.7180.360.7060.76397.9
2.02-2.063.80.5389300.7290.320.6270.76698.2
2.06-2.13.80.4579220.8380.2710.5320.81298.3
2.1-2.153.80.3319330.8980.1960.3850.88298.2
2.15-2.23.80.2949310.9130.1740.3420.90298.6
2.2-2.253.80.2479380.9330.1470.2880.96898.6
2.25-2.313.80.2259230.950.1330.2620.93798.4
2.31-2.383.80.1839170.9590.1080.2120.94798.8
2.38-2.463.80.1759530.9680.1040.2041.04198.8
2.46-2.543.80.1428980.9760.0840.1651.07398.8
2.54-2.653.80.1159460.9820.0690.1341.07899
2.65-2.773.80.0999580.9860.0590.1161.20599.2
2.77-2.913.80.0839360.990.050.0961.29399.2
2.91-3.13.80.0719340.9930.0420.0821.36399.3
3.1-3.333.70.0629570.9930.0370.0721.65799.5
3.33-3.673.70.059240.9960.030.0581.6899.6
3.67-4.23.60.049630.9970.0240.0471.65799.8
4.2-5.293.70.0349590.9970.0210.041.45999.4
5.29-503.60.0379790.9970.0230.0431.8699.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XW7

1xw7


解像度: 1.95→37.8 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2492 925 4.94 %
Rwork0.2137 17800 -
obs0.2155 18725 98.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 81.27 Å2 / Biso mean: 41.0947 Å2 / Biso min: 20.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→37.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2340 0 46 77 2463
Biso mean--33.6 48 -
残基数----294
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092448
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3823276
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068354
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007420
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.424828
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1342X-RAY DIFFRACTION21.596TORSIONAL
12B1342X-RAY DIFFRACTION21.596TORSIONAL
13C1342X-RAY DIFFRACTION21.596TORSIONAL
14D1342X-RAY DIFFRACTION21.596TORSIONAL
15E1342X-RAY DIFFRACTION21.596TORSIONAL
16F1342X-RAY DIFFRACTION21.596TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.95-2.05150.30091350.2571240795
2.0515-2.180.30561380.2323250198
2.18-2.34830.2661170.2168257599
2.3483-2.58460.29771320.2168255399
2.5846-2.95850.24151290.2134255099
2.9585-3.72680.25021330.2195259799
3.7268-37.7940.22451410.2021261799

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る