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- PDB-7jmy: Solution NMR structure of human Brd3 ET domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jmy
タイトルSolution NMR structure of human Brd3 ET domain
要素Bromodomain-containing protein 3
キーワードSIGNALING PROTEIN / Integrase (インテグラーゼ) / BET proteins / BRD3 / extra-terminal domain
機能・相同性
機能・相同性情報


lncRNA binding / endodermal cell differentiation / protein localization to chromatin / molecular condensate scaffold activity / lysine-acetylated histone binding / chromatin organization / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / 細胞核
類似検索 - 分子機能
NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. ...NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Aiyer, S. / Swapna, G.V.T. / Roth, J.M. / Montelione, G.T.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Office of the DirectorNIH-MIRA R35GM122518 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorRO1 GM110639 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorGM120574 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: A common binding motif in the ET domain of BRD3 forms polymorphic structural interfaces with host and viral proteins.
著者: Aiyer, S. / Swapna, G.V.T. / Ma, L.C. / Liu, G. / Hao, J. / Chalmers, G. / Jacobs, B.C. / Montelione, G.T. / Roth, M.J.
履歴
登録2020年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2651
ポリマ－11,2651
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 3 / / RING3-like protein


分子量: 11264.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD3, KIAA0043, RING3L / プラスミド: pET15_NESG / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15059

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic11D T1
131isotropic11D T2
141isotropic12D HNOE
252isotropic22D 1H-15N HSQC
2142isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
2132isotropic23D HNCO
2122isotropic23D HNCA
2112isotropic23D HN(CA)CB
2102isotropic23D CBCA(CO)NH
292isotropic23D HBHA(CO)NH
282isotropic23D (H)CCH-TOCSY
272isotropic23D 1H-13C,15N simNOESY
262isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solution10.5 mM [U-15N] Brd3 ET Domain, 100 mM sodium chloride, 20 mM Na3PO4, 2 mM 2-mercapto ethanol, 90% H2O/10% D2O45 uL of the protein sample with 20 mM sodium phosphate, 100 mM NaCl and 2 mM 2-mercaptoethanol15N_Brd3ET90% H2O/10% D2O
solution20.5 mM [U-13C; U-15N] Brd3 ET Domain, 100 mM sodium chloride, 20 mM Na3PO4, 2 mM beta-mercaptoethanol, 90% H2O/10% D2O275 uL of the protein sample with 20 mM sodium phosphate, 100 mM NaCl and 2 mM 2-mercaptoethanol15N_13C_Brd3ET90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMBrd3 ET Domain[U-15N]1
100 mMsodium chloridenatural abundance1
20 mMNa3PO4natural abundance1
2 mM2-mercapto ethanolnatural abundance1
0.5 mMBrd3 ET Domain[U-13C; U-15N]2
100 mMsodium chloridenatural abundance2
20 mMNa3PO4natural abundance2
2 mMbeta-mercaptoethanolnatural abundance2
試料状態

詳細: 20 mM sodium phosphate, 100 mM NaCl and 2 mM 2-mercaptoethanol / イオン強度: 100mM NaCl mM / Ionic strength err: 0.2 / pH: 7.0 / PH err: 0.05 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.05 / 温度: 298 K / Temperature err: 0.1

Conditions-IDLabel
115N_Brd3ET
215N_13C_Brd3ET

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001Equipped with 1.7mm microcryoprobe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNSBrunger A. T. et.al.精密化
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
AutoAssign2.4Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
ASDP1.2Huang et algeometry optimization
SparkyGoddardpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpin2.3bBruker Biospincollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 1277 conformationally-restricting NOE-derived distance constraints, 122 dihedral angle constraints, and 38 hydrogen bond constraints (16.3 constraints ...詳細: The structures are based on a total of 1277 conformationally-restricting NOE-derived distance constraints, 122 dihedral angle constraints, and 38 hydrogen bond constraints (16.3 constraints per residue excluding tags; 1.8 long range constraints per residue). Structure determination was performed iteratively using CYANA and ASDP (Cyana). The 20 lowest energy structures were further refined by restrained molecular dyanmics/energy minimization in explicit water (CNS).
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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