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- PDB-7jl4: Crystal structure of TRIM65 PSpry domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jl4
タイトルCrystal structure of TRIM65 PSpry domain
要素Tripartite motif-containing protein 65
キーワードIMMUNE SYSTEM / RIG-I-like helicase / Ubiquitin E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein oligomerization / type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of interferon-alpha production / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of autophagy / antiviral innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / RING-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of inflammatory response ...positive regulation of protein oligomerization / type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of interferon-alpha production / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of autophagy / antiviral innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / RING-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of inflammatory response / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of protein phosphorylation / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SPRY domain ...: / : / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM65
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Kato, K. / Ahmad, S. / Hur, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2021
タイトル: Structural analysis of RIG-I-like receptors reveals ancient rules of engagement between diverse RNA helicases and TRIM ubiquitin ligases.
著者: Kazuki Kato / Sadeem Ahmad / Zixiang Zhu / Janet M Young / Xin Mu / Sehoon Park / Harmit S Malik / Sun Hur /
要旨: RNA helicases and E3 ubiquitin ligases mediate many critical functions in cells, but their actions have largely been studied in distinct biological contexts. Here, we uncover evolutionarily conserved ...RNA helicases and E3 ubiquitin ligases mediate many critical functions in cells, but their actions have largely been studied in distinct biological contexts. Here, we uncover evolutionarily conserved rules of engagement between RNA helicases and tripartite motif (TRIM) E3 ligases that lead to their functional coordination in vertebrate innate immunity. Using cryoelectron microscopy and biochemistry, we show that RIG-I-like receptors (RLRs), viral RNA receptors with helicase domains, interact with their cognate TRIM/TRIM-like E3 ligases through similar epitopes in the helicase domains. Their interactions are avidity driven, restricting the actions of TRIM/TRIM-like proteins and consequent immune activation to RLR multimers. Mass spectrometry and phylogeny-guided biochemical analyses further reveal that similar rules of engagement may apply to diverse RNA helicases and TRIM/TRIM-like proteins. Our analyses suggest not only conserved substrates for TRIM proteins but also, unexpectedly, deep evolutionary connections between TRIM proteins and RNA helicases, linking ubiquitin and RNA biology throughout animal evolution.
履歴
登録2020年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年2月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tripartite motif-containing protein 65
C: Tripartite motif-containing protein 65
B: Tripartite motif-containing protein 65
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2987
ポリマ-64,9303
非ポリマー3684
7,620423
1
A: Tripartite motif-containing protein 65
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9204
ポリマ-21,6431
非ポリマー2763
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Tripartite motif-containing protein 65
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7352
ポリマ-21,6431
非ポリマー921
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
B: Tripartite motif-containing protein 65


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6431
ポリマ-21,6431
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.269, 76.269, 82.720
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
Space group name HallP32
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3

-
要素

#1: タンパク質 Tripartite motif-containing protein 65 / TRIM65


分子量: 21643.365 Da / 分子数: 3 / 断片: TRIM65 PSpry domain (UNP residues 312-502) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM65 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6PJ69
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 423 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG3350, Bicine, pH 9.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月14日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→38.13 Å / Num. obs: 41070 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 27.09 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 13.34
反射 シェル解像度: 1.92→1.99 Å / Num. unique obs: 4050 / CC1/2: 0.952

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSdata processing
PHENIX1.18.2-3874精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6FLN
解像度: 1.92→38.13 Å / SU ML: 0.1891 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 26.3609
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2087 1967 4.79 %
Rwork0.1675 39091 -
obs0.1695 41058 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→38.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4324 0 24 423 4771
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00864570
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.61236252
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076657
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0102820
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0998631
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.92-1.970.28631400.20182780X-RAY DIFFRACTION99.76
1.97-2.020.2561130.19042847X-RAY DIFFRACTION99.76
2.02-2.080.23361840.17782736X-RAY DIFFRACTION99.93
2.08-2.150.21591690.17612731X-RAY DIFFRACTION99.76
2.15-2.220.25931060.18462846X-RAY DIFFRACTION99.9
2.23-2.310.231500.17882797X-RAY DIFFRACTION99.93
2.31-2.420.23281400.17412743X-RAY DIFFRACTION99.9
2.42-2.550.25071080.21322872X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.710.23021580.20232755X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.910.22691400.18782790X-RAY DIFFRACTION100
2.92-3.210.2181310.16812826X-RAY DIFFRACTION100
3.21-3.670.20291540.15292771X-RAY DIFFRACTION100
3.67-4.630.16581540.13282773X-RAY DIFFRACTION100
4.63-38.130.18891200.16242824X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.70162243531.356557323611.542145665015.597646141814.155977850076.16746056805-0.237385641650.3670423531460.384981496767-0.1389200712910.176041730146-0.494323343335-0.1012347221430.1942022530990.0001294861416090.236840824996-0.00636521969722-0.006835109309170.2287501238090.05122950552920.30022008705219.449512657912.5623668311-7.86954370909
28.54593237596-2.54582800314-6.341001898034.357728571490.573603230367.679144988150.206081576860.3828326865380.3280433593010.1641191535160.1198776035520.0636903717389-0.359314905968-0.65061135848-0.3342941404470.2256964144440.0176060485142-0.02222036821950.1944656680040.01274696787420.176936477553-2.6315880311414.2382528144-3.77922299431
34.95866679763-2.82938492897-2.319263571647.000051817584.973646472654.031801314720.2398327455750.07047726874820.5155312828070.3855758860510.151129099970.116625158808-1.26274460046-0.296691115299-0.4549261617040.5049656406650.1006310814860.01756666742910.2231940336170.004269502810420.322723747462-3.1802512198822.49941575330.313336169155
43.553027593070.001683567986370.3225597733786.561762697261.388497388754.25939065747-0.0785259421209-0.2768717652540.07646928102190.138734932834-0.08059420745890.993994632204-0.944688277801-1.364148480290.120572366420.324776761060.1407052274720.002865464946690.478765837231-0.01508629557150.369362021327-10.729641556912.99290230574.63065620224
51.56498736652-0.708967021054-1.005607919321.38651674743-0.1197917314593.582891352040.02811872333670.01926024876650.08767019455350.1763674008590.0497002699165-0.0214520485031-0.2404053844350.100001387382-0.07988927613440.17140867453-0.0140006067548-0.02104253244380.123387319743-0.003432608161420.1932264304645.15936640858.98470526492-1.67564457008
67.06651945899-6.32779900085-5.630717013976.641922846866.624498236438.00131876377-0.336010748928-0.606254249967-0.3190547380671.1178350307-0.1637967400490.9610231369790.585333816044-0.7245663972120.3242149752180.339284417648-0.09560776424180.0854387455320.577901393584-0.05081502297460.396498782746-10.1582468513.774526118236.3451779999
75.687045894240.568814229034-0.679355654466.86457682433-0.3564045298685.20079596881-0.0376955151543-0.2869701275160.1989862458990.2951357826590.111926362952-0.0052813058426-0.271358775689-0.105290800933-0.07270031744420.183468334347-0.01076645695850.002688433805550.1695124269790.0001669089147350.1307136192192.168143829634.5386497949811.0362710556
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94.178360363051.33203505366-1.782773369893.86136071052-1.616408654016.20914680958-0.118688403853-0.3476971887680.326737445868-0.120425789967-0.197960375079-0.334967657857-0.2781579914650.6182749368980.2257710746020.134770716103-0.0160863061847-0.05974422763240.197103792885-0.01906381234870.32086810455515.85754416444.755546329273.45225450532
103.001716828110.269695562546-0.1736165208812.515870311830.3836088352444.117059835420.00372903227789-0.07416894949190.1973402440860.3949854639940.11835561240.0408643300044-0.16137044471-0.102029106444-0.1430973647470.2411150436790.0134553283615-0.03105968641520.1050648349910.002639980832730.1437903419961.619302126659.560363674430.611953065349
115.270461372293.774282638242.10917649495.147243760262.790482464475.20807842672-0.05129289212570.572631881970.03903285289550.075147905611-0.1084611290630.05269585212670.276549832166-0.1222108111420.1952966486260.224288490735-0.02911008882960.006896280093550.40726137169-0.02017644116610.23339334213416.530871718342.141602181628.9475432089
122.946332594081.16664748916-1.8238982532.92822439893-0.8118974020233.121549841470.1041251467870.407821201035-0.127479130370.218241272412-0.0543697062642-0.05463274920140.1456114406-0.371132547094-0.05554397928550.246183682044-0.0546463437381-0.0609917899510.345079892384-0.02111137157310.1957467689315.5858598351337.64997501433.6202148229
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143.18881094333-0.07388896350381.659871801822.713086554820.6241675185265.686274357320.02275363590790.2928764899410.291774575856-0.171062816319-0.189150527231-0.084108504562-0.5835091864430.3690869023560.09037128054930.190623024972-0.02204410880060.0075248739230.2630424514550.04507165396290.21008507466636.534519588431.1822882014-0.685263537732
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 313 through 329 )AA313 - 3291 - 17
22chain 'A' and (resid 330 through 343 )AA330 - 34318 - 31
33chain 'A' and (resid 344 through 360 )AA344 - 36032 - 50
44chain 'A' and (resid 361 through 374 )AA361 - 37451 - 64
55chain 'A' and (resid 375 through 400 )AA375 - 40065 - 92
66chain 'A' and (resid 401 through 410 )AA401 - 41093 - 104
77chain 'A' and (resid 411 through 436 )AA411 - 436105 - 132
88chain 'A' and (resid 437 through 466 )AA437 - 466133 - 162
99chain 'A' and (resid 467 through 478 )AA467 - 478163 - 174
1010chain 'A' and (resid 479 through 502 )AA479 - 502175 - 198
1111chain 'C' and (resid 319 through 371 )CE319 - 3711 - 53
1212chain 'C' and (resid 372 through 502 )CE372 - 50254 - 184
1313chain 'B' and (resid 315 through 343 )BG315 - 3431 - 31
1414chain 'B' and (resid 344 through 502 )BG344 - 50232 - 197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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