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万見
- PDB-7jj0: GTP-specific succinyl-CoA synthetase complexed with Mg-GMPPCP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jj0
タイトルGTP-specific succinyl-CoA synthetase complexed with Mg-GMPPCP
要素
  • Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
  • Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
キーワードLIGASE / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding ...succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / GTP binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. ...Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, subdomain 1 / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Huang, J. / Fraser, M.E.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)04815-2019 カナダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2021
タイトル: Second distinct conformation of the phosphohistidine loop in succinyl-CoA synthetase
著者: Huang, J. / Fraser, M.E.
履歴
登録2020年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
B: Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
C: Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
D: Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,9976
ポリマ－149,4514
非ポリマー5462
水1,856103
1
A: Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
B: Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2714
ポリマ－74,7262
非ポリマー5462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5580 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area27320 Å2
手法PISA
2
C: Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
D: Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,7262
ポリマ－74,7262
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area28420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.311, 99.311, 133.512
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2 through 182 or resid 184 through 306))
21(chain C and (resid 2 through 182 or resid 184 through 269 or resid 271 through 306))
12(chain B and (resid 1 through 42 or resid 46 through 67 or resid 76 through 393))
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111SERSERLEULEU(chain A and (resid 2 through 182 or resid 184 through 306))AA2 - 1821 - 181
121VALVALLEULEU(chain A and (resid 2 through 182 or resid 184 through 306))AA184 - 306183 - 305
211SERSERLEULEU(chain C and (resid 2 through 182 or resid 184 through 269 or resid 271 through 306))CC2 - 1821 - 181
221VALVALGLYGLY(chain C and (resid 2 through 182 or resid 184 through 269 or resid 271 through 306))CC184 - 269183 - 268
231ALAALALEULEU(chain C and (resid 2 through 182 or resid 184 through 269 or resid 271 through 306))CC271 - 306270 - 305
112METMETGLUGLU(chain B and (resid 1 through 42 or resid 46 through 67 or resid 76 through 393))BB1 - 421 - 42
122LYSLYSVALVAL(chain B and (resid 1 through 42 or resid 46 through 67 or resid 76 through 393))BB46 - 6746 - 67
132VALVALTHRTHR(chain B and (resid 1 through 42 or resid 46 through 67 or resid 76 through 393))BB76 - 39376 - 393
212METMETTHRTHRchain DDD1 - 3931 - 393

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinyl-CoA synthetase subunit alpha / SCS-alpha


分子量: 32089.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SUCLG1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O19069, succinate-CoA ligase (GDP-forming), succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: タンパク質 Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / GTP-specific succinyl-CoA synthetase subunit beta / GTPSCS / Succinyl-CoA synthetase beta-G chain / SCS-betaG


分子量: 42635.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SUCLG2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53590, succinate-CoA ligase (GDP-forming)
#3: 化合物 ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.64 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.0 M sodium citrate, Tris-HCl pH 7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→133.51 Å / Num. obs: 69914 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.907 / Rmerge(I) obs: 0.139 / Rpim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / Rmerge(I) obs: 2.305 / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 3417 / CC1/2: 0.371 / Rpim(I) all: 1.159

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHENIXdev_3885精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FP4

2fp4


解像度: 2.25→86.01 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 34.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2651 3528 5.07 %
Rwork0.2347 66109 -
obs0.2363 69637 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 228.56 Å2 / Biso mean: 74.341 Å2 / Biso min: 26.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→86.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10238 0 51 103 10392
Biso mean--108.29 44.51 -
残基数----1368
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2682X-RAY DIFFRACTION8.696TORSIONAL
12C2682X-RAY DIFFRACTION8.696TORSIONAL
21B3529X-RAY DIFFRACTION8.696TORSIONAL
22D3529X-RAY DIFFRACTION8.696TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.25-2.280.40611240.37112535265995
2.28-2.310.40951230.36772677280099
2.31-2.350.35281460.35542578272499
2.35-2.380.36121080.35482677278599
2.38-2.420.37661620.340526282790100
2.42-2.470.31461260.339726732799100
2.47-2.510.30611220.320526342756100
2.51-2.560.35581740.314626682842100
2.56-2.610.32871540.316826382792100
2.61-2.670.35751560.314526002756100
2.67-2.730.34941740.299526402814100
2.73-2.80.30611380.307226212759100
2.8-2.870.31821280.301226872815100
2.87-2.960.33771160.285326662782100
2.96-3.050.3391990.279226882787100
3.05-3.160.3321400.26226482788100
3.16-3.290.25681520.259826492801100
3.29-3.440.26071500.251326972847100
3.44-3.620.29311850.228125702755100
3.62-3.850.27221230.220926822805100
3.85-4.140.23071460.194426562802100
4.14-4.560.23051360.188326492785100
4.56-5.220.20831520.186226582810100
5.22-6.580.20991390.204926602799100
6.58-86.010.20841550.171226302785100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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