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Yorodumi- PDB-7fqh: Crystal Structure of human Legumain in complex with (2S)-N-[(3S)-... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7fqh | |||||||||
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Title | Crystal Structure of human Legumain in complex with (2S)-N-[(3S)-5-amino-5-oxopent-1-yn-3-yl]-1-[1-[4-(cyclopropylmethoxy)phenyl]cyclopropanecarbonyl]pyrrolidine-2-carboxamide | |||||||||
Components | Legumain | |||||||||
Keywords | HYDROLASE/INHIBITOR / CYSTEINE PROTEASE / ALLOSTERIC INHIBITOR / ASPARAGINYL ENDOPEPTIDASE / ALZHEIMER'S DISEASE / HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / Vitamin D (calciferol) metabolism / receptor catabolic process / vitamin D metabolic process / self proteolysis / endolysosome lumen / response to acidic pH ...negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / Vitamin D (calciferol) metabolism / receptor catabolic process / vitamin D metabolic process / self proteolysis / endolysosome lumen / response to acidic pH / activation of cysteine-type endopeptidase activity / dendritic spine organization / positive regulation of monocyte chemotaxis / Trafficking and processing of endosomal TLR / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of multicellular organism growth / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / associative learning / protein maturation / endopeptidase activator activity / cellular response to calcium ion / MHC class II antigen presentation / positive regulation of mitotic cell cycle / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / tau protein binding / memory / cellular response to amyloid-beta / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / late endosome / apical part of cell / peptidase activity / negative regulation of neuron apoptotic process / lysosome / cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.18 Å | |||||||||
Authors | Ehler, A. / Benz, J. / Bartels, B. / Hewings-David, S. / Rudolph, M.G. | |||||||||
Funding support | Switzerland, 1items
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Citation | Journal: To be published Title: Crystal Structure of a human Legumain complex Authors: Bartels, B. / Kuhn, B. / Benz, J. / Rudolph, M.G. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7fqh.cif.gz | 335.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7fqh.ent.gz | 275 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7fqh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7fqh_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7fqh_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | 7fqh_validation.xml.gz | 31.7 KB | Display | |
Data in CIF | 7fqh_validation.cif.gz | 41.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fq/7fqh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fq/7fqh | HTTPS FTP |
-Group deposition
ID | G_1002245 (5 entries) |
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Title | To be published |
Type | undefined |
Description | A set of AEP_Legumain crystal structures |
-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 50877.672 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: LGMN, PRSC1 / Plasmid: pExpreS2.1_hLGMN(18-433)_C-VD-8xHis / Production host: Drosophila melanogaster (fruit fly) / Strain (production host): ExpreS2 / References: UniProt: Q99538, legumain #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Sugar | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.4 Å3/Da / Density % sol: 11.98 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 26mg/mL deglycosylated protein in 25mM HEPES/NaOH pH7, 300 mM NaCl, 200mM Trehalose incubated with 10-fold excess of ligand, then mixed 50-70% with 50-30% reservoir consisting of 22.5% PEG ...Details: 26mg/mL deglycosylated protein in 25mM HEPES/NaOH pH7, 300 mM NaCl, 200mM Trehalose incubated with 10-fold excess of ligand, then mixed 50-70% with 50-30% reservoir consisting of 22.5% PEG smear low, 0.1M MES/NaOH, 10% v/v 2-Propanol, total volume 200nL |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1.00005 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 21, 2020 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00005 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.18→51.41 Å / Num. obs: 43660 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 10.302 % / Biso Wilson estimate: 51.649 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.244 / Rrim(I) all: 0.257 / Χ2: 0.732 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 449782 / Scaling rejects: 108 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: inhouse model Resolution: 2.18→51.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / SU B: 20.907 / SU ML: 0.248 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.444 / ESU R Free: 0.341 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: Ligand not well defined by electron density beyond S2 pocket. Ether has unfavorable torsion angle. Electron density of volume of a whole AEP protomer is mapped onto itself by way of the 2- ...Details: Ligand not well defined by electron density beyond S2 pocket. Ether has unfavorable torsion angle. Electron density of volume of a whole AEP protomer is mapped onto itself by way of the 2-fold axis. Modeled as chain D with half-occupancy. Space group is probably correct as no drop in symmetry can avoid the self-mapping of chain D onto itself. This crystal thus likely has a translocation defect.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 160.35 Å2 / Biso mean: 38.796 Å2 / Biso min: 14.97 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.18→51.46 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.175→2.232 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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