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Yorodumi- PDB-7fb7: Crystal structure of human UHRF1 TTD in complex with 5-amino-2,4-... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7fb7 | |||||||||||||||
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Title | Crystal structure of human UHRF1 TTD in complex with 5-amino-2,4-dimethylpyridine | |||||||||||||||
Components | E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 | |||||||||||||||
Keywords | DNA BINDING PROTEIN / DNA methylation / histone modification / inhibitor | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly ...histone H3 ubiquitin ligase activity / H3K9me3 modified histone binding / positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / mitotic spindle assembly / protein autoubiquitination / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / heterochromatin / heterochromatin formation / epigenetic regulation of gene expression / methylated histone binding / positive regulation of protein metabolic process / DNA methylation / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / RING-type E3 ubiquitin transferase / nuclear matrix / spindle / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / histone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleic acid binding / protein ubiquitination / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.45 Å | |||||||||||||||
Authors | Kori, S. / Arita, K. / Yoshimi, S. | |||||||||||||||
Funding support | Japan, 4items
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Citation | Journal: Bioorg.Med.Chem. / Year: 2021 Title: Structure-based screening combined with computational and biochemical analyses identified the inhibitor targeting the binding of DNA Ligase 1 to UHRF1. Authors: Kori, S. / Shibahashi, Y. / Ekimoto, T. / Nishiyama, A. / Yoshimi, S. / Yamaguchi, K. / Nagatoishi, S. / Ohta, M. / Tsumoto, K. / Nakanishi, M. / Defossez, P.A. / Ikeguchi, M. / Arita, K. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7fb7.cif.gz | 188.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7fb7.ent.gz | 124.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7fb7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7fb7_validation.pdf.gz | 995.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7fb7_full_validation.pdf.gz | 998.8 KB | Display | |
Data in XML | 7fb7_validation.xml.gz | 21.2 KB | Display | |
Data in CIF | 7fb7_validation.cif.gz | 32.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fb/7fb7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fb/7fb7 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5yyaS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 18249.287 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UHRF1, ICBP90, NP95, RNF106 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q96T88, RING-type E3 ubiquitin transferase |
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-Non-polymers , 5 types, 564 molecules
#2: Chemical | ChemComp-MPD / ( #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-SO4 / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.15 Å3/Da / Density % sol: 60.97 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.1 M HEPES (pH7.5), 45% v/v MPD, 0.2 M Ammonium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-5A / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: May 19, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.45→44.14 Å / Num. obs: 157937 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 21.62 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 21.2 |
Reflection shell | Resolution: 1.45→1.48 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 80771 / CC1/2: 0.768 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5YYA Resolution: 1.45→44.14 Å / SU ML: 0.1528 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 17.5686 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.19 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.45→44.14 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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