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- PDB-2l6g: FAT-LD2 Double labeled construct with free LD4 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l6g
タイトルFAT-LD2 Double labeled construct with free LD4 peptide
要素Focal adhesion kinase 1, linker, Paxillin
キーワードTRANSFERASE / CELL ADHESION / FAT / FAK / LD2 / LD4 / PAXILLIN / TRANSFERASE-CELL ADHESION COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / negative regulation of protein autophosphorylation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / NCAM signaling for neurite out-growth / RAF/MAP kinase cascade / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / negative regulation of protein autophosphorylation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / DCC mediated attractive signaling / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / vinculin binding / signal complex assembly / response to pH / angiogenesis involved in wound healing / wound healing, spreading of cells / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / negative regulation of anoikis / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein binding / endothelial cell migration / regulation of cell adhesion / stress fiber / response to muscle stretch / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / molecular function activator activity / actin filament organization / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / sarcolemma / integrin binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / protein autophosphorylation / protease binding / protein tyrosine kinase activity / cell cortex / positive regulation of cell migration / ciliary basal body / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Paxillin / : / : / Paxillin family / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region ...Paxillin / : / : / Paxillin family / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Paxillin / Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
unidentified (未定義)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Bertolucci, C.M. / Guibao, C. / Zhang, C. / Zheng, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Fat-Ld2 Double Labeled Construct with Free Ld4 Peptide
著者: Bertolucci, C.M. / Guibao, C. / Zheng, J.
履歴
登録2010年11月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Source and taxonomy
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Focal adhesion kinase 1, linker, Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9951
ポリマ－18,9951
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Focal adhesion kinase 1, linker, Paxillin / FADK 1 / Protein-tyrosine kinase 2 / pp125FAK


分子量: 18994.729 Da / 分子数: 1
断片: FAT DOMAIN, UNP RESIDUES 916-1053, LINKER, LD2, UNP RESIDUES 140-161
由来タイプ: 組換発現
詳細: Fat domain of focal adhesion kinase with the ld2 motif of paxillin tethered via linker GSGGSGSGGSGGSG
由来: (組換発現) Gallus gallus, unidentified / 遺伝子: PTK2, FAK, FAK1, PXN / プラスミド: pET28A / Organelle (発現宿主): 469008 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q00944, UniProt: P49024, non-specific protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1313D (H)CCH-TOCSY
1413D (H)CCH-COSY
1513D HNCA
1613D CBCA(CO)NH
1713D HNCO
1813D HN(CA)CB
1912D 1H-15N HSQC
11012D 1H-13C HSQC

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] FOCAL ADHESION KINASE 1, LINKER, 22-MERIC PEPTIDE FROM PAXILLIN-1, 10 mM potassium phosphate-2, 0.1 % sodium azide-3, 5 mM LD4 PEPTIDE FROM PAXILLIN-4, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMFOCAL ADHESION KINASE 1, LINKER, 22-MERIC PEPTIDE FROM PAXILLIN-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
10 mMpotassium phosphate-21
0.1 %sodium azide-31
5 mMLD4 PEPTIDE FROM PAXILLIN-41
試料状態イオン強度: 10 / pH: 6.5 / 圧: AMBIENT Pa / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
BRUKER AVANCEBrukerAVANCE8001
VARIAN INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
SparkyGoddard構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax構造決定
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrich構造決定
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: THE SAMPLES USED ARE CONSTRUCTS IN WHICH ONE MOTIF IS TETHERED TO THE C-TERMINUS OF THE FAT DOMAIN VIA A GGSX LINKER AND THE OTHER LD MOTIF IS BOUND AS A FREE PEPTIDE. THE GGS LINKERS ARE ...詳細: THE SAMPLES USED ARE CONSTRUCTS IN WHICH ONE MOTIF IS TETHERED TO THE C-TERMINUS OF THE FAT DOMAIN VIA A GGSX LINKER AND THE OTHER LD MOTIF IS BOUND AS A FREE PEPTIDE. THE GGS LINKERS ARE UNSTRUCTURED AND COMPARISON OF SPECTRA LEAD US TO BELIEVE THEY DO NOT IMPOSE ANY CONSTRAINT UPON HOW THE TETHERED LD MOTIFS BIND TO FAT. HOWEVER WHEN ANALYZING THE STRUCTURE IN CYANA, THE PRESENCE OF THE GGS LINKER IN THE SEQUENCE INTERFERS WITH CYANA'S INITIAL ALIGNMENT OF THE 20 LOWEST ENERGY STRUCTURES AND THUS CONFUSES RMSD AND TARGET FUNCTION CALCULATIONS. WE FOUND THAT USING PSEUDO LINKERS IN CYANA RESOLVED THIS PROBLEM WITHOUT CHANGING THE STRUCTURES IN QUESTION AND SO WE CHOSE TO SUBMIT THE STRUCTURES IN THAT WAY. 2RP6 REPRESENTS A COMPOSITE STRUCTURE USING CONSTRAINTS OBTAINED FROM THE 2RP7 AND 2RP9 DATA SETS. IT DOES NOT REPRESENT A NEW CONSTRUCT IN ITSELF, BUT MOST ACCURATELY REPRESENTS THE COMPLETE COMPLEX STRUCTURE BETWEEN PAXILLIN AND FOCAL ADHESION KINASE.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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