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- PDB-5v89: Structure of DCN4 PONY domain bound to CUL1 WHB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v89
タイトルStructure of DCN4 PONY domain bound to CUL1 WHB
要素
  • Cullin-1
  • DCN1-like protein 4
キーワードLigase / protein binding / E3 Ligase / Ligase - protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein neddylation / ubiquitin-like protein binding / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / protein neddylation / ubiquitin conjugating enzyme binding / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity ...positive regulation of protein neddylation / ubiquitin-like protein binding / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / protein neddylation / ubiquitin conjugating enzyme binding / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Prolactin receptor signaling / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / intrinsic apoptotic signaling pathway / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / animal organ morphogenesis / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / G1/S transition of mitotic cell cycle / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RUNX2 expression and activity / Cyclin D associated events in G1 / : / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / Neddylation / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell population proliferation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cullin, PONY binding domain / Potentiating neddylation domain / Defective-in-cullin neddylation protein / DCN1-like, PONY binding domain / Cullin binding / DCUN1 domain profile. / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily ...Cullin, PONY binding domain / Potentiating neddylation domain / Defective-in-cullin neddylation protein / DCN1-like, PONY binding domain / Cullin binding / DCUN1 domain profile. / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cullin-1 / DCN1-like protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Guy, R.K. / Schulman, B.A. / Scott, D.C. / Hammill, J.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R37GM069530 米国
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Blocking an N-terminal acetylation-dependent protein interaction inhibits an E3 ligase.
著者: Scott, D.C. / Hammill, J.T. / Min, J. / Rhee, D.Y. / Connelly, M. / Sviderskiy, V.O. / Bhasin, D. / Chen, Y. / Ong, S.S. / Chai, S.C. / Goktug, A.N. / Huang, G. / Monda, J.K. / Low, J. / Kim, ...著者: Scott, D.C. / Hammill, J.T. / Min, J. / Rhee, D.Y. / Connelly, M. / Sviderskiy, V.O. / Bhasin, D. / Chen, Y. / Ong, S.S. / Chai, S.C. / Goktug, A.N. / Huang, G. / Monda, J.K. / Low, J. / Kim, H.S. / Paulo, J.A. / Cannon, J.R. / Shelat, A.A. / Chen, T. / Kelsall, I.R. / Alpi, A.F. / Pagala, V. / Wang, X. / Peng, J. / Singh, B. / Harper, J.W. / Schulman, B.A. / Guy, R.K.
履歴
登録2017年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / software
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DCN1-like protein 4
C: Cullin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7732
ポリマ－31,7732
非ポリマー00
水5,621312
1
A: DCN1-like protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7571
ポリマ－22,7571
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Cullin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0161
ポリマ－9,0161
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.930, 62.476, 38.580
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.480, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Monomer as determined by gel filtration

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要素

#1: タンパク質 DCN1-like protein 4 / DCUN1 domain-containing protein 4 / Defective in cullin neddylation protein 1-like protein 4


分子量: 22756.834 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 102-292 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCUN1D4, KIAA0276 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q92564
#2: タンパク質 Cullin-1 / CUL-1


分子量: 9015.699 Da / 分子数: 1 / 断片: WHB subdomain residues 702-776 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL1 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13616
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.42 %
解説: The authors state that the density surrounding the CUL1WHB subdomain in this structure was relatively weak, presumably due to its lack of participation in forming crystal contacts. Therefore ...解説: The authors state that the density surrounding the CUL1WHB subdomain in this structure was relatively weak, presumably due to its lack of participation in forming crystal contacts. Therefore we modeled and built this chain largely from a previous high resolution and high quality structure of CUL1WHB, 3TDU.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG3350, 0.2M LiSO4, 10mM TCEP, 10mM Bis-Tris Propane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→50 Å / Num. obs: 36927 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 1.061 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.55-1.6120.43224030.805160.9
1.61-1.672.50.3630.785180.5
1.67-1.7530.320.755193.2
1.75-1.843.50.2630.814199.3
1.84-1.953.70.190.8391100
1.95-2.13.80.1230.8841100
2.1-2.323.80.0921.0271100
2.32-2.653.80.0851.3061100
2.65-3.343.80.0641.4781100
3.34-503.80.041.404199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TDU.pdb

3tdu


解像度: 1.55→23.917 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1939 1868 5.06 %
Rwork0.151 --
obs0.1533 36917 93.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 109.85 Å2 / Biso mean: 28.4826 Å2 / Biso min: 7.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→23.917 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2095 0 0 312 2407
Biso mean---34.6 -
残基数----257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092168
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1312940
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044329
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006369
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.728805
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5503-1.59220.2427740.20061679175358
1.5922-1.6390.20241260.18382121224774
1.639-1.69190.25511430.16552471261487
1.6919-1.75240.20481470.1632771291895
1.7524-1.82250.18731400.15472846298699
1.8225-1.90540.2221130.142729043017100
1.9054-2.00580.1921490.139428703019100
2.0058-2.13140.18081580.133928993057100
2.1314-2.29590.19271720.131228883060100
2.2959-2.52670.17841510.138828623013100
2.5267-2.89180.17621610.147528843045100
2.8918-3.64130.19541520.148529193071100
3.6413-23.920.19681820.167129353117100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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