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- PDB-7f9z: GHRP-6-bound ghrelin receptor in complex with Gq -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f9z
タイトルGHRP-6-bound ghrelin receptor in complex with Gq
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 2
  • 3-PYRIDIN-4-YL-2,4-DIHYDRO-INDENO[1,2-.C.]PYRAZOLE
  • Engineered G-alpha-q
  • Nb35
  • human ghrelin receptor
  • scFv16
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ghrelin / GPCR / Gq / GHRP-6
機能・相同性
機能・相同性情報


Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor ...Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding / Ca2+ pathway / retina development in camera-type eye / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / fibroblast proliferation / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction / Extra-nuclear estrogen signaling / cell population proliferation / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / protein-containing complex binding / signal transduction / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain ...YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
polypeptide(D) / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Lama glama (ラマ)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wang, Y. / Zhuang, Y. / Xu, P. / Xu, H.E. / Jiang, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31770796 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Molecular recognition of an acyl-peptide hormone and activation of ghrelin receptor.
著者: Yue Wang / Shimeng Guo / Youwen Zhuang / Ying Yun / Peiyu Xu / Xinheng He / Jia Guo / Wanchao Yin / H Eric Xu / Xin Xie / Yi Jiang /
要旨: Ghrelin, also called "the hunger hormone", is a gastric peptide hormone that regulates food intake, body weight, as well as taste sensation, reward, cognition, learning and memory. One unique feature ...Ghrelin, also called "the hunger hormone", is a gastric peptide hormone that regulates food intake, body weight, as well as taste sensation, reward, cognition, learning and memory. One unique feature of ghrelin is its acylation, primarily with an octanoic acid, which is essential for its binding and activation of the ghrelin receptor, a G protein-coupled receptor. The multifaceted roles of ghrelin make ghrelin receptor a highly attractive drug target for growth retardation, obesity, and metabolic disorders. Here we present two cryo-electron microscopy structures of G-coupled ghrelin receptor bound to ghrelin and a synthetic agonist, GHRP-6. Analysis of these two structures reveals a unique binding pocket for the octanoyl group, which guides the correct positioning of the peptide to initiate the receptor activation. Together with mutational and functional data, our structures define the rules for recognition of the acylated peptide hormone and activation of ghrelin receptor, and provide structural templates to facilitate drug design targeting ghrelin receptor.
履歴
登録2021年7月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年3月16日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / citation_author / em_imaging / em_software / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_src_syn / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id ..._atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min / _em_software.category / _em_software.fitting_id / _em_software.imaging_id / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity_name_com.entity_id / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly.pdbx_strand_id / _entity_poly.type / _entity_poly_seq.entity_id / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_poly_seq.num / _entity_src_gen.entity_id / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id / _pdbx_entity_src_syn.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_conf.beg_label_asym_id / _struct_conf.end_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id / _struct_mon_prot_cis.auth_comp_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_asym_id / _struct_mon_prot_cis.label_comp_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_strand_id / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_asym_id / _struct_sheet_range.end_label_asym_id
解説: Sequence discrepancy / 詳細: The A308 residue of the R chain is corrected to S. / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-31501
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Engineered G-alpha-q
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
C: 3-PYRIDIN-4-YL-2,4-DIHYDRO-INDENO[1,2-.C.]PYRAZOLE
E: scFv16
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
N: Nb35
R: human ghrelin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,1797
ポリマ－213,1797
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AR

#1: タンパク質 Engineered G-alpha-q


分子量: 41855.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#7: タンパク質 human ghrelin receptor


分子量: 74282.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 2種, 2分子 BG

#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 40226.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62873
#5: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7861.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P59768

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Polypeptide(D) , 1種, 1分子 C

#3: Polypeptide(D) 3-PYRIDIN-4-YL-2,4-DIHYDRO-INDENO[1,2-.C.]PYRAZOLE


分子量: 873.014 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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抗体 , 2種, 2分子 EN

#4: 抗体 scFv16


分子量: 32736.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#6: 抗体 Nb35


分子量: 15343.019 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GHRP-6-bound ghrelin receptor in complex with Gq / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 80 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 262892 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00210197
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.48613817
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d21.6611399
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041553
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041753

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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