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- PDB-7f7g: a linear Peptide Inhibitors in complex with GK domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f7g
タイトルa linear Peptide Inhibitors in complex with GK domain
要素
  • DLG4 GK domain
  • UNK-ARG-ILE-ARG-ARG-ASP-GLU-TYR-LEU-LYS-ALA-ILE-GLN-UNK
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / MAGUK DLG stapled peptide linear peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / vocalization behavior / neuron spine / cerebellar mossy fiber / AMPA glutamate receptor clustering / protein localization to synapse / positive regulation of dendrite morphogenesis / proximal dendrite / Trafficking of AMPA receptors / dendritic branch / LGI-ADAM interactions / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / frizzled binding / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / regulation of NMDA receptor activity / dendritic spine organization / cellular response to potassium ion / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of synapse assembly / beta-2 adrenergic receptor binding / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / Synaptic adhesion-like molecules / neuromuscular process controlling balance / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / excitatory synapse / kinesin binding / social behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / D1 dopamine receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / cell periphery / PDZ domain binding / neuromuscular junction / establishment of protein localization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / cell-cell adhesion / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / kinase binding / synaptic vesicle / cell-cell junction / cell junction / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / postsynapse / neuron projection / postsynaptic density / signaling receptor binding / dendrite / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.446 Å
データ登録者Shang, Y. / Huang, X. / Li, X. / Zhang, M.
資金援助 香港, 5件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)17309616 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)T13-605/18-W 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)AoE/M-09/12 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)AoE/P-705/16 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)ITCPD/17-9 香港
引用ジャーナル: Rsc Chem Biol / 年: 2021
タイトル: Entropy of stapled peptide inhibitors in free state is the major contributor to the improvement of binding affinity with the GK domain.
著者: Unarta, I.C. / Xu, J. / Shang, Y. / Cheung, C.H.P. / Zhu, R. / Chen, X. / Cao, S. / Cheung, P.P. / Bierer, D. / Zhang, M. / Huang, X. / Li, X.
履歴
登録2021年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DLG4 GK domain
B: DLG4 GK domain
C: UNK-ARG-ILE-ARG-ARG-ASP-GLU-TYR-LEU-LYS-ALA-ILE-GLN-UNK
D: UNK-ARG-ILE-ARG-ARG-ASP-GLU-TYR-LEU-LYS-ALA-ILE-GLN-UNK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5894
ポリマ－46,5894
非ポリマー00
水3,567198
1
A: DLG4 GK domain
C: UNK-ARG-ILE-ARG-ARG-ASP-GLU-TYR-LEU-LYS-ALA-ILE-GLN-UNK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2942
ポリマ－23,2942
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1700 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area11090 Å2
手法PISA
2
B: DLG4 GK domain
D: UNK-ARG-ILE-ARG-ARG-ASP-GLU-TYR-LEU-LYS-ALA-ILE-GLN-UNK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2942
ポリマ－23,2942
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area10780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.854, 61.579, 103.851
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.290, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain D
21chain C
12(chain A and ((resid 530 and (name O or name...
22(chain B and (resseq 530:531 or (resid 532 and (name...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ACEACENH2NH2chain DDD-6 - 71 - 14
211ACEACENH2NH2chain CCC-6 - 71 - 14
112PHEPHEPHEPHE(chain A and ((resid 530 and (name O or name...AA5306
122SERSERGLYGLY(chain A and ((resid 530 and (name O or name...AA528 - 7134 - 189
132SERSERGLYGLY(chain A and ((resid 530 and (name O or name...AA528 - 7134 - 189
142SERSERGLYGLY(chain A and ((resid 530 and (name O or name...AA528 - 7134 - 189
152SERSERGLYGLY(chain A and ((resid 530 and (name O or name...AA528 - 7134 - 189
212PHEPHEVALVAL(chain B and (resseq 530:531 or (resid 532 and (name...BB530 - 5316 - 7
222HISHISHISHIS(chain B and (resseq 530:531 or (resid 532 and (name...BB5328
232PHEPHESERSER(chain B and (resseq 530:531 or (resid 532 and (name...BB530 - 7126 - 188
242PHEPHESERSER(chain B and (resseq 530:531 or (resid 532 and (name...BB530 - 7126 - 188
252PHEPHESERSER(chain B and (resseq 530:531 or (resid 532 and (name...BB530 - 7126 - 188

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 DLG4 GK domain


分子量: 21690.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg4, Dlgh4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31016
#2: タンパク質・ペプチド UNK-ARG-ILE-ARG-ARG-ASP-GLU-TYR-LEU-LYS-ALA-ILE-GLN-UNK


分子量: 1603.869 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.49 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: (0.02 M Citric acid, 0.08 M BIS-TRIS propane / pH 8.8), 16% w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97774 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97774 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-h-l / Fraction: 0.09
反射解像度: 2.4446→50 Å / Num. obs: 15628 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.45→2.49 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 777 / % possible all: 96.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UAT

3uat


解像度: 2.446→35.479 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 32.2 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2561 850 5.44 %
Rwork0.201 14796 -
obs0.2039 15618 93.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 116.67 Å2 / Biso mean: 37.9771 Å2 / Biso min: 11.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.446→35.479 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3210 0 0 198 3408
Biso mean---36.09 -
残基数----397
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083270
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0714403
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007583
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.1391998
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11D118X-RAY DIFFRACTION7.054TORSIONAL
12C118X-RAY DIFFRACTION7.054TORSIONAL
21A1623X-RAY DIFFRACTION7.054TORSIONAL
22B1623X-RAY DIFFRACTION7.054TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.447-2.59990.3311260.26352453257989
2.5999-2.80.33821280.2542489261790
2.8-3.08060.31311290.23152496262591
3.0806-3.52370.28621470.19872484263190
3.5237-4.42930.21731180.16422468258688
4.4293-18.44710.21731440.18372406255085
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.3554.4584-3.74174.7614-1.83215.65780.55180.01730.87860.41410.19790.8675-0.4406-0.6899-0.28050.31030.11210.04850.2770.04460.2222-7.9711-0.30014.0719
20.3243-0.27250.37161.10320.39561.016-0.0023-0.104-0.2681-0.16770.18680.128-0.4055-0.12480.0540.2087-0.0524-0.02630.17580.06520.3542-2.61910.56050.9777
31.70970.0920.852.6820.39281.3231-0.0477-0.2705-0.01990.4989-0.042-0.44160.02140.2697-0.00270.23770.0244-0.05050.28010.00850.314210.69910.645815.8304
42.164-0.09011.58661.64861.09591.69610.0669-0.4114-0.11370.0548-0.0602-0.16280.111-0.2004-0.01060.2079-0.00470.00180.24550.06320.35180.81872.46459.7805
53.67180.2399-1.23472.00780.03531.2621-0.25040.2589-0.21850.179-0.02560.04150.7526-0.5029-0.10560.2759-0.0476-0.0360.1242-0.00760.207-0.0702-4.0379-3.131
64.45942.3347-1.24955.868-3.43376.4196-0.01840.2317-0.2125-0.4008-0.0722-0.38850.03160.20530.15210.21120.0526-0.00180.2142-0.0540.24510.8316-0.3965-12.3081
74.1564-1.22870.73936.8045-0.09532.1770.308-0.0427-0.3161-0.1341-0.19660.6806-0.1207-0.1563-0.03810.2021-0.0187-0.03470.1487-0.00580.2641-6.17630.343-9.8038
82.7550.4606-1.934.8645-0.83671.4183-0.3161-0.3304-0.0763-0.21460.5318-0.4844-0.31820.5523-0.25630.27130.0055-0.03570.2695-0.12040.271815.68164.541753.707
92.0621-1.14381.7851.7989-0.1462.7304-0.24520.42810.04180.0850.28070.32440.5946-0.02910.02750.2616-0.04430.00720.19210.07530.310212.3657-5.582546.6534
101.2002-0.643-0.33382.00190.96221.4538-0.2299-0.23220.01320.17080.1695-0.02230.20480.15220.03760.23540.00230.00350.22360.04320.2527.5184-10.878462.0539
110.7896-0.3684-0.48423.71430.38921.1854-0.0166-0.09340.35371.2524-0.01110.2178-0.0026-0.39320.05960.42550.0385-0.01730.2815-0.04170.2362-1.5217-2.426771.3729
120.09260.2397-0.21481.33990.41571.31870.109-0.06160.13230.5111-0.02570.47870.0417-0.10370.06950.26360.07170.02870.2870.00660.3714-1.7381.085163.8238
135.44420.472-2.91510.7403-0.04594.150.4346-0.6982-0.33280.1355-0.09230.55430.06110.9368-0.12710.31250.0081-0.06110.16490.03770.33359.3563-1.065165.0786
143.7009-0.9172-1.06252.6037-0.11572.61880.3421-0.57150.52360.03320.27050.2959-0.2785-0.2372-0.22410.27360.02870.0740.2846-0.03450.36019.86265.692957.5933
152.66220.2863-0.55392.0667-0.34770.1581-0.4272-0.11620.8886-0.0846-0.0572-0.108-0.9405-0.2401-0.22770.3448-0.0060.01650.2239-0.04410.276610.54818.943748.2835
163.11691.47580.31916.49843.54475.3057-0.12810.67640.0347-0.24310.35150.7966-0.0766-0.2340.04490.2423-0.0646-0.05520.35740.05330.3583-0.12185.413139.2132
173.0274-0.82830.14414.93330.60521.62310.27090.1648-0.2739-0.0677-0.1994-0.13170.03980.2672-0.14710.2689-0.0371-0.03590.2792-0.02730.214616.47584.48541.3749
186.2027-0.6024-3.60165.126-1.97823.292-0.210.55080.0456-0.6691-0.2035-0.25580.01980.1903-0.03020.2817-0.1415-0.13730.26460.05310.32726.416215.26424.2804
193.1486-0.12770.61274.3544-0.47564.8769-0.88120.435-0.3847-0.4415-0.85980.14030.2429-0.014-0.63520.3056-0.03460.10370.2624-0.00330.40434.0653-10.393655.7324
205.46084.67442.474.54643.42414.27660.40780.6684-0.2843-1.0323-0.4782-0.1666-1.0993-0.50530.03930.4940.1133-0.11090.3151-0.04350.4745-1.5416-3.086755.0164
213.2382.4303-2.33312.3284-2.7633.7511-0.53771.0556-0.0021-1.29060.2548-0.56220.48510.17930.06140.368-0.08730.0860.32360.02360.331812.09378.22163.7238
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 528 through 543 )A528 - 543
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 544 through 566 )A544 - 566
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 567 through 606 )A567 - 606
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 607 through 640 )A607 - 640
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 641 through 654 )A641 - 654
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 655 through 687 )A655 - 687
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 688 through 713 )A688 - 713
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 530 through 543 )B530 - 543
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 544 through 554 )B544 - 554
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 555 through 579 )B555 - 579
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 580 through 594 )B580 - 594
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 595 through 606 )B595 - 606
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 607 through 622 )B607 - 622
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 623 through 640 )B623 - 640
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 641 through 654 )B641 - 654
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 655 through 687 )B655 - 687
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 688 through 712 )B688 - 712
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'C' and (resid -5 through 0 )C-5 - 0
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid -5 through 0 )D-5 - 0
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 1 through 6 )D1 - 6
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'C' and (resid 1 through 6)C1 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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