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- PDB-7f2u: FmnB complexed with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f2u
タイトルFmnB complexed with ADP
要素FAD:protein FMN transferase
キーワードTRANSFERASE / Inhibitor / ADP / FMN transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


FAD:protein FMN transferase / transferase activity / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flavin transferase ApbE / ApbE family / ApbE-like superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / FAD:protein FMN transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes serotype 1/2a
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.984 Å
データ登録者Cheng, W. / Zheng, Y.H.
引用ジャーナル: MedComm (2020) / 年: 2022
タイトル: Structural insights into the catalytic and inhibitory mechanisms of the flavin transferase FmnB in Listeria monocytogenes.
著者: Zheng, Y. / Yan, W. / Dou, C. / Zhou, D. / Chen, Y. / Jin, Y. / Yang, L. / Zeng, X. / Cheng, W.
履歴
登録2021年6月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FAD:protein FMN transferase
B: FAD:protein FMN transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,3788
ポリマ－75,4272
非ポリマー9526
水7,098394
1
A: FAD:protein FMN transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1894
ポリマ－37,7131
非ポリマー4763
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area14450 Å2
手法PISA
2
B: FAD:protein FMN transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1894
ポリマ－37,7131
非ポリマー4763
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area14260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.020, 66.489, 109.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.610, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 FAD:protein FMN transferase / Flavin transferase


分子量: 37713.430 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes serotype 1/2a (strain 10403S) (バクテリア)
株: 10403S / 遺伝子: LMRG_02181
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0H3GJF7, FAD:protein FMN transferase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.48 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M sodium formate, 20% w/v Polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.984→27.58 Å / Num. obs: 43550 / % possible obs: 91.55 % / 冗長度: 1.5 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.04182 / Net I/σ(I): 11.68
反射 シェル解像度: 1.984→2.055 Å / Num. unique obs: 3092 / CC1/2: 0.867

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7ESA

7esa


解像度: 1.984→27.58 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2482 --
Rwork0.2038 --
obs-43550 91.55 %
原子変位パラメータBiso mean: 28.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.984→27.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5066 0 4 394 5464
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095157
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17866960
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0656773
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072885
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2431940

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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