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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ev9 | ||||||
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タイトル | cryoEM structure of particulate methane monooxygenase associated with Cu(I) | ||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chang, W.H. / Lin, H.H. / Tsai, I.K. / Huang, S.H. / Chung, S.C. / Tu, I.P. / Yu, S.F. / Chan, S.I. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Copper Centers in the Cryo-EM Structure of Particulate Methane Monooxygenase Reveal the Catalytic Machinery of Methane Oxidation. 著者: W-H Chang / H-H Lin / I-K Tsai / S-H Huang / S-C Chung / I-P Tu / S S-F Yu / S I Chan / ![]() 要旨: The particulate methane monooxygenase (pMMO) is the first enzyme in the C1 metabolic pathway in methanotrophic bacteria. As this enzyme converts methane into methanol efficiently near room ...The particulate methane monooxygenase (pMMO) is the first enzyme in the C1 metabolic pathway in methanotrophic bacteria. As this enzyme converts methane into methanol efficiently near room temperature, it has become the paradigm for developing an understanding of this difficult C1 chemistry. pMMO is a membrane-bound protein with three subunits (PmoB, PmoA, and PmoC) and 12-14 coppers distributed among different sites. X-ray crystal structures that have revealed only three mononuclear coppers at three sites have neither disclosed the location of the active site nor the catalytic mechanism of the enzyme. Here we report a cyro-EM structure of -pMMO from (Bath) at 2.5 Å, and develop quantitative electrostatic-potential profiling to scrutinize the nonprotein densities for signatures of the copper cofactors. Our results confirm a mononuclear Cu at the site, resolve two Cus at the site, and uncover additional Cu clusters at the PmoA/PmoC interface within the membrane ( site) and in the water-exposed -terminal subdomain of the PmoB ( clusters). These findings complete the minimal set of copper factors required for catalytic turnover of pMMO, offering a glimpse of the catalytic machinery for methane oxidation according to the chemical principles underlying the mechanism proposed earlier. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 528.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 400.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46129.746 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 33009 / NCIMB 11132 / Bath 参照: UniProt: G1UBD1, ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 28445.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 33009 / NCIMB 11132 / Bath 参照: UniProt: Q607G3, ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 29839.309 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 33009 / NCIMB 11132 / Bath / 参照: UniProt: Q603F1, methane monooxygenase (soluble) #4: 化合物 | ChemComp-CU1 / ![]() 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: particulate methane monooxygenase (pMMO) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.312 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 細胞内の位置: membrane |
緩衝液 | pH: 7.2 |
試料 | 包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
EM embedding | Material: vitrified ice |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 98 % / 凍結前の試料温度: 278 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 80 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 23484 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 80 / 利用したフレーム数/画像: 1-60 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 128116 / 対称性のタイプ: POINT |