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万見
- PDB-7epk: Crystal Structure of Signal Recognition Particle 54 kDa protein (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7epk
タイトルCrystal Structure of Signal Recognition Particle 54 kDa protein (SRP54) from Aeropyrum pernix K1 in Complex with GDP
要素Signal recognition particle 54 kDa protein
キーワードHYDROLASE / SRP54-GDP complex / Aeropyrum pernix K1 / Crenarchaea
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / SRP54, nucleotide-binding domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain ...Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / SRP54, nucleotide-binding domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Signal recognition particle 54 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Xie, Y. / Zhang, B. / Liu, J.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of Signal Recognition Particle 54 kDa protein (SRP54) from Aeropyrum pernix K1 in Complex with GDP
著者: Xie, Y. / Zhang, B. / Liu, J.
履歴
登録2021年4月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle 54 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6643
ポリマ－49,1971
非ポリマー4682
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: Co-crystallization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area720 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area21230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.498, 82.498, 140.805
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number153
Space group name H-MP3212

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition particle 54 kDa protein / SRP54


分子量: 49196.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (strain ATCC 700893 / DSM 11879 / JCM 9820 / NBRC 100138 / K1) (好気性超好熱古細菌)
株: ATCC 700893 / DSM 11879 / JCM 9820 / NBRC 100138 / K1 / 遺伝子: srp54, APE_1735 / プラスミド: pET-11a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9YB62
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 200 mM KH2PO4, 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2020年1月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→41.28 Å / Num. obs: 15103 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 20.51
反射 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / 冗長度: 4.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.29 / Num. unique obs: 1400 / Rsym value: 0.303 / % possible all: 92.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
BUCCANEER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KL4

3kl4


解像度: 2.7→41.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 16.629 / SU ML: 0.325 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.255 / ESU R Free: 0.345 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2575 751 5 %RANDOM
Rwork0.2238 ---
obs0.2256 14352 98.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 169.2 Å2 / Biso mean: 72.499 Å2 / Biso min: 29.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2 Å2-1 Å20 Å2
2---2 Å2-0 Å2
3---6.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→41.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3311 0 29 43 3383
Biso mean--83.98 57.62 -
残基数----426
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0133386
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173398
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5921.6644551
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.171.5897831
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5315425
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.50919.553179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.75615654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2841540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2433
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023739
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02729
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 45 -
Rwork0.346 972 -
obs--90.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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