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- PDB-6ioe: Crystal structure of the CysR-CTLD2 fragment of human MR at basic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ioe
タイトルCrystal structure of the CysR-CTLD2 fragment of human MR at basic pH (pH 8.5)
要素Macrophage mannose receptor 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / CD206 / mannose receptor family / pH-dependent / conformational change / scavenger receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


cargo receptor activity / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / D-mannose binding / receptor-mediated endocytosis / cellular response to interleukin-4 / cellular response to type II interferon / Modulation by Mtb of host immune system / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / virus receptor activity ...cargo receptor activity / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / D-mannose binding / receptor-mediated endocytosis / cellular response to interleukin-4 / cellular response to type II interferon / Modulation by Mtb of host immune system / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / virus receptor activity / cellular response to lipopolysaccharide / endosome membrane / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
MRC2-like, N-terminal cysteine-rich domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / : / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / C-type lectin, conserved site ...MRC2-like, N-terminal cysteine-rich domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / : / Ricin-type beta-trefoil lectin domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Ricin-type beta-trefoil / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Kringle-like fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Macrophage mannose receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Hu, Z. / He, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31270772 中国
Chinese Academy of SciencesXDB08020102 中国
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural basis of the pH-dependent conformational change of the N-terminal region of human mannose receptor/CD206.
著者: Hu, Z. / Wang, Y. / Cheng, C. / He, Y.
履歴
登録2018年10月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22020年3月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage mannose receptor 1
B: Macrophage mannose receptor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,8262
ポリマ－108,8262
非ポリマー00
水00
1
A: Macrophage mannose receptor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4131
ポリマ－54,4131
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Macrophage mannose receptor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4131
ポリマ－54,4131
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)241.425, 72.240, 109.529
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.51, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Macrophage mannose receptor 1 / MMR / C-type lectin domain family 13 member D / C-type lectin domain family 13 member D-like / ...MMR / C-type lectin domain family 13 member D / C-type lectin domain family 13 member D-like / Human mannose receptor / hMR / Macrophage mannose receptor 1-like protein 1


分子量: 54412.914 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MRC1, CLEC13D, CLEC13DL, MRC1L1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P22897
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.2 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.2 M potassium sodium tartrate tetrahydrate, 0.1 M Tris (pH 8.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL18U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 37435 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Net I/σ(I): 11.71
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.463 / Num. unique obs: 3452

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XTS

5xts


解像度: 2.9→29.846 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 34.58
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2842 2006 5.38 %
Rwork0.2364 --
obs0.239 37307 97.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.846 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7242 0 0 0 7242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0117465
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.22210129
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.0464333
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581035
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061278
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8985-2.9710.46971340.35862264X-RAY DIFFRACTION88
2.971-3.05120.36551250.32442390X-RAY DIFFRACTION92
3.0512-3.14090.33491440.30972460X-RAY DIFFRACTION95
3.1409-3.24220.34511490.29322534X-RAY DIFFRACTION98
3.2422-3.35790.32981410.28522519X-RAY DIFFRACTION98
3.3579-3.49220.32891440.27222531X-RAY DIFFRACTION98
3.4922-3.65080.35361380.25212553X-RAY DIFFRACTION98
3.6508-3.84290.31951420.23032546X-RAY DIFFRACTION98
3.8429-4.08310.30481430.21582552X-RAY DIFFRACTION99
4.0831-4.39750.23881430.19352570X-RAY DIFFRACTION99
4.3975-4.83840.23441570.18952598X-RAY DIFFRACTION99
4.8384-5.53460.21831450.19792570X-RAY DIFFRACTION99
5.5346-6.95840.25961480.23892607X-RAY DIFFRACTION99
6.9584-29.84740.2421530.22172607X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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