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- PDB-7efq: Crystal structure of hPPARgamma ligand binding domain complexed w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7efq
タイトルCrystal structure of hPPARgamma ligand binding domain complexed with rosiglitazone-based fluorescence probe
要素Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
キーワードTRANSCRIPTION / PPARgamma / rosiglitazone / coumarin / fluorescence probe / TZD
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin receptor activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity ...prostaglandin receptor activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / arachidonate binding / positive regulation of adiponectin secretion / lipoprotein transport / negative regulation of sequestering of triglyceride / DNA binding domain binding / macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / WW domain binding / STAT family protein binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / response to lipid / negative regulation of SMAD protein signal transduction / LBD domain binding / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of cholesterol storage / E-box binding / alpha-actinin binding / lipid homeostasis / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / R-SMAD binding / monocyte differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / white fat cell differentiation / negative regulation of BMP signaling pathway / cell fate commitment / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of mitochondrial fission / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of MAPK cascade / BMP signaling pathway / retinoic acid receptor signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / cell maturation / epithelial cell differentiation / negative regulation of signaling receptor activity / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / negative regulation of angiogenesis / response to nutrient / negative regulation of miRNA transcription / Regulation of PTEN gene transcription / transcription coregulator binding / fatty acid metabolic process / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptide binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / regulation of circadian rhythm / placenta development / PPARA activates gene expression / lipid metabolic process / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of miRNA transcription / regulation of blood pressure / cellular response to insulin stimulus / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / rhythmic process / glucose homeostasis / cellular response to hypoxia / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / cell differentiation / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. ...Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-J3F / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yoshikawa, C. / Ishida, H. / Ohashi, N. / Itoh, T.
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2021
タイトル: Synthesis of a Coumarin-Based PPAR gamma Fluorescence Probe for Competitive Binding Assay.
著者: Yoshikawa, C. / Ishida, H. / Ohashi, N. / Itoh, T.
履歴
登録2021年3月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
B: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3953
ポリマ－62,8992
非ポリマー4961
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)93.330, 61.900, 119.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.290, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-505-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / PPAR-gamma / Nuclear receptor subfamily 1 group C member 3


分子量: 31449.520 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPARG, NR1C3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37231
#2: 化合物 ChemComp-J3F / (5S)-5-[[4-[2-[[7-(diethylamino)-2-oxidanylidene-chromen-4-yl]-methyl-amino]ethoxy]phenyl]methyl]-1,3-thiazolidine-2,4-dione


分子量: 495.591 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H29N3O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: One microliter of PPARgamma-LBD solution (6 mg/mL, in 20 mM Tris-HCl pH 8.0, 1 mM TCEP, 0.5 mM EDTA) with 0.5 equiv. ligand with 1 microliter of reservoir solution (0.8 M sodium citrate and 0. ...詳細: One microliter of PPARgamma-LBD solution (6 mg/mL, in 20 mM Tris-HCl pH 8.0, 1 mM TCEP, 0.5 mM EDTA) with 0.5 equiv. ligand with 1 microliter of reservoir solution (0.8 M sodium citrate and 0.1 M Tris-HCl pH 7.3). Drops were equilibrated against 300 microliter of reservoir solution at 293K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→26.75 Å / Num. obs: 29512 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all
8.91-26.753.40.0175330.9990.0170.024
2.3-2.382.90.34828290.8580.3310.481

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
pointless1.9.23データ削減
PHASER2.8.3位相決定
Coot0.8.9.2モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2vv3

2vv3


解像度: 2.3→26.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 18.497 / SU ML: 0.207 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.32 / ESU R Free: 0.24 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 1515 5.135 %
Rwork0.2243 27987 -
all0.226 --
obs-29502 98.904 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 49.828 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.595 Å2-0 Å20.453 Å2
2--0.218 Å2-0 Å2
3---0.165 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→26.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4058 0 35 72 4165
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0134161
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0174121
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8861.6355609
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3781.589503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7615504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.23224.205195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.35515786
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5411515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.024572
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02879
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.2949
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1990.23680
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.22042
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0880.21927
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1210.294
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2290.220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2230.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1220.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7743.1042037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7483.1022036
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6574.6432534
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.6584.6452535
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2113.3672124
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.213.3682125
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4274.9433075
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.4274.9443076
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it4.79437.064620
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other4.79237.0524618
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.360.3111010.2952011X-RAY DIFFRACTION96.3943
2.36-2.4240.3051180.2761993X-RAY DIFFRACTION98.0492
2.424-2.4950.2811090.2551920X-RAY DIFFRACTION98.3043
2.495-2.5710.3161050.2651858X-RAY DIFFRACTION98.0519
2.571-2.6560.322970.2631845X-RAY DIFFRACTION97.6861
2.656-2.7490.2791080.2491729X-RAY DIFFRACTION98.4987
2.749-2.8530.299850.2441736X-RAY DIFFRACTION99.8355
2.853-2.9690.3091060.2581677X-RAY DIFFRACTION99.7204
2.969-3.1010.284750.2521597X-RAY DIFFRACTION99.9402
3.101-3.2520.271810.2491530X-RAY DIFFRACTION100
3.252-3.4280.277720.2371464X-RAY DIFFRACTION99.9349
3.428-3.6360.288690.2341386X-RAY DIFFRACTION99.5212
3.636-3.8860.253520.2121309X-RAY DIFFRACTION99.707
3.886-4.1970.208700.1821213X-RAY DIFFRACTION99.9221
4.197-4.5970.222700.171109X-RAY DIFFRACTION99.7462
4.597-5.1390.267550.1891017X-RAY DIFFRACTION99.2593
5.139-5.9320.298500.256896X-RAY DIFFRACTION100
5.932-7.2610.296380.224762X-RAY DIFFRACTION100
7.261-10.2480.189330.16615X-RAY DIFFRACTION100
10.248-26.7521320X-RAY DIFFRACTION93.1694
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.58350.7763-0.45861.8621-0.11153.1827-0.09960.0095-0.0268-0.08450.1165-0.235-0.21080.3207-0.01690.07590.02910.01680.1013-0.01060.032913.169110.94616.8616
22.53590.00650.44461.55410.44543.60880.0731-0.30340.17960.25270.0115-0.0531-0.22860.3009-0.08460.16580.04150.05760.14170.01220.046230.4024-11.996433.9098
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA207 - 474
2X-RAY DIFFRACTION2ALLB207 - 474

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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