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- PDB-7ef8: Crystal structure of mouse MUTYH in complex with DNA containing A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ef8
タイトルCrystal structure of mouse MUTYH in complex with DNA containing AP site analogue:8-oxoG (Form I)
要素
  • Adenine DNA glycosylase
  • DNA (5'-D(*TP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*(3DR)P*GP*TP*CP*TP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*GP*AP*GP*AP*CP*(8OG)P*GP*GP*GP*AP*CP*T)-3')
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA repair / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / adenine glycosylase / Cleavage of the damaged purine / MutSalpha complex binding / DNA N-glycosylase activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / negative regulation of necroptotic process / base-excision repair / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA repair ...Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / adenine glycosylase / Cleavage of the damaged purine / MutSalpha complex binding / DNA N-glycosylase activity / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / negative regulation of necroptotic process / base-excision repair / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA repair / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Endonuclease III, iron-sulphur binding site / Endonuclease III-like, conserved site-2 / Endonuclease III iron-sulfur binding region signature. / Endonuclease III family signature. / Iron-sulfur binding domain of endonuclease III / Adenine/Thymine-DNA glycosylase / MutY, C-terminal / NUDIX domain / Helix-hairpin-helix motif / Endonuclease III-like, iron-sulphur cluster loop motif ...Endonuclease III, iron-sulphur binding site / Endonuclease III-like, conserved site-2 / Endonuclease III iron-sulfur binding region signature. / Endonuclease III family signature. / Iron-sulfur binding domain of endonuclease III / Adenine/Thymine-DNA glycosylase / MutY, C-terminal / NUDIX domain / Helix-hairpin-helix motif / Endonuclease III-like, iron-sulphur cluster loop motif / FES / Helix-hairpin-helix motif / HhH-GPD superfamily base excision DNA repair protein / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal / HhH-GPD domain / endonuclease III / DNA glycosylase / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / DNA / DNA (> 10) / Adenine DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Nakamura, T. / Nakabeppu, Y. / Yamagata, Y.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan) 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: Structure of the mammalian adenine DNA glycosylase MUTYH: insights into the base excision repair pathway and cancer.
著者: Nakamura, T. / Okabe, K. / Hirayama, S. / Chirifu, M. / Ikemizu, S. / Morioka, H. / Nakabeppu, Y. / Yamagata, Y.
履歴
登録2021年3月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenine DNA glycosylase
B: DNA (5'-D(*TP*GP*AP*GP*AP*CP*(8OG)P*GP*GP*GP*AP*CP*T)-3')
C: DNA (5'-D(*TP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*(3DR)P*GP*TP*CP*TP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,76812
ポリマ－59,6793
非ポリマー1,0899
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6920 Å2
ΔGint-132 kcal/mol
Surface area21360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.274, 107.236, 156.432
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Adenine DNA glycosylase / MutY homolog / mMYH


分子量: 51210.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mutyh, Myh / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99P21, adenine glycosylase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 BC

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*GP*AP*GP*AP*CP*(8OG)P*GP*GP*GP*AP*CP*T)-3')


分子量: 4385.853 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*AP*GP*TP*CP*CP*CP*(3DR)P*GP*TP*CP*TP*C)-3')


分子量: 4082.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 4種, 75分子

#4: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG3350, lithium sulfate, ammonium sulfate, Bis-Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→46.89 Å / Num. obs: 23331 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 58.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 2.45→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.619 / Num. unique obs: 1142

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7EF9

7ef9


解像度: 2.45→46.89 Å / SU ML: 0.2966 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.5168 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2206 1186 5.09 %
Rwork0.1976 22129 -
obs0.1988 23315 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 75.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→46.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3172 504 44 66 3786
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00293879
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.58495398
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0362586
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031607
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.33171436
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.560.35671500.27452671X-RAY DIFFRACTION97.82
2.56-2.70.27411520.25832710X-RAY DIFFRACTION99.93
2.7-2.870.26731320.25732769X-RAY DIFFRACTION99.86
2.87-3.090.28521510.262751X-RAY DIFFRACTION99.93
3.09-3.40.23421580.23222748X-RAY DIFFRACTION99.97
3.4-3.890.24451290.19562774X-RAY DIFFRACTION99.97
3.89-4.90.1851500.1652799X-RAY DIFFRACTION99.9
4.9-46.890.18591640.1692907X-RAY DIFFRACTION99.77
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.67170131150.3119696499020.2374938270893.96031236924-1.029896057681.128623814590.188891669051-0.0499909724766-0.06865488352510.0788929473964-0.02794455857910.0535824177988-0.0341288541398-0.0120974514731-0.1319502872730.418800066037-0.007994038703430.05636416775740.37265316677-0.03770768671730.31381992504976.823609646115.699113675831.2387521161
22.496679052281.212329089990.5495178400674.17849397273-0.003974472124773.373500233540.02386282685440.777526086164-0.178381381378-0.712618558476-0.00143823781694-1.033449681710.1066942361650.776636528432-0.01518497795650.5476758361790.07912408127010.23728552310.728615438663-0.02341855152440.738879490866102.93345789616.699273323420.6176652421
33.109382575580.273171517653-1.425851747512.52487668605-0.06249488831646.62060283650.1071767277230.2526229336890.184211716251-0.2265564342030.1329729975960.360735545901-0.537290245084-0.416702958669-0.2153552869290.5656855507740.08615281967050.03857352640010.3925089742390.08738626085160.4975156220663.35780226440.791368210916.8255039745
47.497481429280.3940264714070.848219809575.66609459202-1.053127964416.284687496170.2811985682230.7076393542010.208004089435-0.9536863614210.0724062680179-1.332487127710.3109101757270.87277208317-0.4251684714290.695227301241-0.01074640873290.2270776892950.640168536971-0.01066845378780.60498001683984.673273780527.383262436515.1038865841
57.202822854113.30446473506-0.8043989077412.40626706535-0.8590342334464.631439540250.0002032408344350.4381127367321.74982073024-1.88089676434-0.227547513720.759287352502-0.5802743655120.1213608071750.3076593451350.9479783069370.05940896721190.1050602026550.6261654513320.01810333081860.96445713005386.581803999528.482202952615.9056099347
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 86:200 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resid 52:79) or (resid 201:331))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 332:470)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2 through 14 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 1 through 13 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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