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- PDB-7eea: Cyanophage Pam1 tailspike receptor-binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7eea
タイトルCyanophage Pam1 tailspike receptor-binding domain
要素Short-tailed cyanophage tailspike receptor-binding domain
キーワードVIRAL PROTEIN / Tailspike receptor-binding domain
生物種unidentified (未定義)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.671 Å
データ登録者Zhang, J.T. / Jiang, Y.L. / Zhou, C.Z.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0903100 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Structure and assembly pattern of a freshwater short-tailed cyanophage Pam1.
著者: Jun-Tao Zhang / Feng Yang / Kang Du / Wei-Fang Li / Yuxing Chen / Yong-Liang Jiang / Qiong Li / Cong-Zhao Zhou /
要旨: Despite previous structural analyses of bacteriophages, quite little is known about the structures and assembly patterns of cyanophages. Using cryo-EM combined with crystallography, we solve the near- ...Despite previous structural analyses of bacteriophages, quite little is known about the structures and assembly patterns of cyanophages. Using cryo-EM combined with crystallography, we solve the near-atomic-resolution structure of a freshwater short-tailed cyanophage, Pam1, which comprises a 400-Å-long tail and an icosahedral capsid of 650 Å in diameter. The outer capsid surface is reinforced by trimeric cement proteins with a β-sandwich fold, which structurally resemble the distal motif of Pam1's tailspike, suggesting its potential role in host recognition. At the portal vertex, the dodecameric portal and connected adaptor, followed by a hexameric needle head, form a DNA ejection channel, which is sealed by a trimeric needle. Moreover, we identify a right-handed rifling pattern that might help DNA to revolve along the wall of the ejection channel. Our study reveals the precise assembly pattern of a cyanophage and lays the foundation to support its practical biotechnological and environmental applications.
履歴
登録2021年3月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年6月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Short-tailed cyanophage tailspike receptor-binding domain
B: Short-tailed cyanophage tailspike receptor-binding domain
C: Short-tailed cyanophage tailspike receptor-binding domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,1533
ポリマ－211,1533
非ポリマー00
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22160 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area51850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.580, 241.272, 176.429
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Short-tailed cyanophage tailspike receptor-binding domain


分子量: 70384.430 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) unidentified (未定義) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
由来についての詳細The source organism is a short-tailed cyanophage which was separated and sequenced by the author.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.7 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.34M sodium phosphate monobasic monohydrate, 0.06M potassium phosphate dibasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.671→50 Å / Num. obs: 72867 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 12.3 % / CC1/2: 0.893 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.671→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.857 / Num. unique obs: 72556

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3228精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.671→19.439 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2546 3583 4.94 %
Rwork0.2098 68973 -
obs0.2121 72556 97.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 123.79 Å2 / Biso mean: 48.8713 Å2 / Biso min: 18.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.671→19.439 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14410 0 0 236 14646
Biso mean---45.87 -
残基数----1935
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.671-2.70580.31841070.2617184368
2.7058-2.74280.29821320.25862706100
2.7428-2.78180.28541270.2592702100
2.7818-2.82320.30551380.26222703100
2.8232-2.86720.31551440.24632697100
2.8672-2.91410.31251280.25022711100
2.9141-2.96410.3271440.25722691100
2.9641-3.01780.29631490.24552732100
3.0178-3.07570.29131370.23632700100
3.0757-3.13820.29451180.23042710100
3.1382-3.20610.29361500.23442701100
3.2061-3.28040.34191330.22962707100
3.2804-3.3620.28161610.2222268199
3.362-3.45240.25551320.2155269899
3.4524-3.55340.22961300.1996264898
3.5534-3.66740.24291330.1848267897
3.6674-3.79750.23981270.1887263997
3.7975-3.94840.23371600.1796262196
3.9484-4.12640.22921410.1923264997
4.1264-4.34170.20541340.1759261295
4.3417-4.61030.19661480.1783245891
4.6103-4.96080.20191460.173255493
4.9608-5.450.27831250.2092274699
5.45-6.2160.24651230.2185277099
6.216-7.74810.26941670.22582758100
7.7481-19.4390.2451490.209285899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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