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万見
- PDB-7e8r: EcoT38I restriction endonuclease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7e8r
タイトルEcoT38I restriction endonuclease
要素EcoT38I restriction endonuclease
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Endonuclease
機能・相同性Restriction endonuclease, type II, SacI / SacI restriction endonuclease / endonuclease activity / metal ion binding / EcoT38I restriction endonuclease
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage P2 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kita, K. / Mikami, B.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16380061 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural analysis of EcoT38I restriction endonuclease
著者: Kita, K. / Mikami, B.
履歴
登録2021年3月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EcoT38I restriction endonuclease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,86511
ポリマ－38,9441
非ポリマー92110
水4,936274
1
A: EcoT38I restriction endonuclease
ヘテロ分子

A: EcoT38I restriction endonuclease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,73122
ポリマ－77,8892
非ポリマー1,84220
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area6450 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area31490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.159, 53.159, 250.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 EcoT38I restriction endonuclease


分子量: 38944.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage P2 (ファージ) / 遺伝子: ecoT38IR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q83VS8
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.02 % / 解説: thin plate
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 10% PEG6000, 5% MPD, 0.1M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 33635 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 29.44 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rrim(I) all: 0.059 / Net I/σ(I): 25.6
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Num. unique obs: 5245 / CC1/2: 0.936 / Rrim(I) all: 0.4 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSデータ収集
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→43.2 Å / SU ML: 0.2261 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.8292
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2413 1680 5 %
Rwork0.1996 31946 -
obs0.2017 33626 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→43.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2704 0 60 274 3038
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00652845
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73533857
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0538452
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043488
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.95191048
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.950.29971320.28392534X-RAY DIFFRACTION98.12
1.95-2.020.29481370.24892607X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.090.28721380.22772606X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.170.25331370.2222616X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.270.25521390.2182630X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.390.25591390.22072639X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.540.28721390.21322654X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.740.29281390.21882638X-RAY DIFFRACTION100
2.74-3.010.25161410.21232675X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.450.23611410.1932688X-RAY DIFFRACTION100
3.45-4.340.19721450.17022744X-RAY DIFFRACTION100
4.34-43.20.22121530.18112915X-RAY DIFFRACTION99.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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