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- PDB-7e6i: Glucose-6-phosphate dehydrogenase in complex with its substrate g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7e6i
タイトルGlucose-6-phosphate dehydrogenase in complex with its substrate glucose-6-phosphate
要素Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Glucose-6-phosphate / dehydrogenase / pentose phosphate pathway / Kluyveromyces lactis
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / pentose-phosphate shunt / glucose metabolic process / NADP binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7PE / 6-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Vu, H.H. / Chang, J.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019R1A2C4069796 韓国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Structural basis for substrate recognition of glucose-6-phosphate dehydrogenase from Kluyveromyces lactis.
著者: Vu, H.H. / Jin, C. / Chang, J.H.
履歴
登録2021年2月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3364
ポリマ－56,6431
非ポリマー6933
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area410 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area22280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.254, 120.254, 214.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-634-

HOH

21A-812-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase / G6PD


分子量: 56643.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: ZWF, KLLA0D19855g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P48828, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 糖 ChemComp-BG6 / 6-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / BETA-D-GLUCOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-beta-D-glucose / 6-O-phosphono-D-glucose / 6-O-phosphono-glucose / β-D-グルコピラノ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
b-D-Glcp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-7PE / 2-(2-(2-(2-(2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHOXY)ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENT / 3,6,9,12,15,18-ヘキサオキサイコサン-1-オ-ル


分子量: 310.384 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H30O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.4 M sodium malonate dibasic pH 5.5 and 24% (w/v) PEG 3350, 20 mM G6P

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2020年10月9日
放射モノクロメーター: Synchrotron / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→50 Å / Num. obs: 37034 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 29.1 % / Biso Wilson estimate: 34.37 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 45.5
反射 シェル解像度: 2.39→2.49 Å / Num. unique obs: 3601 / CC1/2: 0.853

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BH9

2bh9


解像度: 2.39→34.97 Å / SU ML: 0.2317 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.55 / 位相誤差: 19.4265
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2237 2000 5.41 %
Rwork0.1891 34980 -
obs0.191 36980 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.39→34.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3885 0 40 212 4137
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00774012
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9715422
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0592586
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0056702
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.6293540
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.39-2.450.29521390.27322427X-RAY DIFFRACTION99
2.45-2.520.28361390.25192435X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.590.29211400.23682445X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.680.26361410.22582475X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.770.26021390.20962434X-RAY DIFFRACTION100
2.77-2.880.2391420.20752466X-RAY DIFFRACTION100
2.88-3.010.24591400.20482472X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.170.25111430.19572481X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.370.22831410.18972479X-RAY DIFFRACTION100
3.37-3.630.21291430.18062502X-RAY DIFFRACTION99.96
3.63-40.1881440.16772515X-RAY DIFFRACTION100
4-4.570.15621450.15092526X-RAY DIFFRACTION100
4.57-5.760.21171480.16722584X-RAY DIFFRACTION100
5.76-34.970.23831560.18572739X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.6743138445 Å / Origin y: 78.6182892352 Å / Origin z: 117.478078261 Å
111213212223313233
T0.280308648888 Å2-0.0487356657497 Å20.0319065997649 Å2-0.145067863541 Å20.0315680687214 Å2--0.21831272145 Å2
L0.0580466593649 °20.155689176052 °2-0.0579960713665 °2-0.831697277255 °2-0.374192410894 °2--0.59000133756 °2
S-0.0106313271589 Å °-0.085077241081 Å °-0.00211897769968 Å °0.0507041585831 Å °-0.000329865503091 Å °0.131815770879 Å °0.166641268564 Å °-0.0680922894805 Å °-0.0364784872754 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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