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- PDB-7e5b: Crystal structure of ASC PYD Domain and Rb-B7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7e5b
タイトルCrystal structure of ASC PYD Domain and Rb-B7
要素
  • Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
  • Repebody (Rb-B7)
キーワードPROTEIN BINDING / Inflammasome / Apoptosis
機能・相同性
機能・相同性情報


NLRP6 inflammasome complex / myosin I binding / Pyrin domain binding / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / positive regulation of antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / myeloid dendritic cell activation / IkappaB kinase complex / The AIM2 inflammasome ...NLRP6 inflammasome complex / myosin I binding / Pyrin domain binding / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / positive regulation of antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / myeloid dendritic cell activation / IkappaB kinase complex / The AIM2 inflammasome / AIM2 inflammasome complex / icosanoid biosynthetic process / NLRP1 inflammasome complex / macropinocytosis / canonical inflammasome complex / interleukin-6 receptor binding / BMP receptor binding / NLRP3 inflammasome complex assembly / positive regulation of adaptive immune response / NLRP3 inflammasome complex / cysteine-type endopeptidase activator activity / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of interferon-beta production / osmosensory signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of macrophage cytokine production / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / pattern recognition receptor activity / tropomyosin binding / pyroptotic inflammatory response / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of activated T cell proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / The NLRP3 inflammasome / positive regulation of interleukin-10 production / cellular response to interleukin-1 / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of T cell migration / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / positive regulation of defense response to virus by host / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of innate immune response / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of interleukin-1 beta production / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / apoptotic signaling pathway / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein homooligomerization / positive regulation of T cell activation / regulation of protein stability / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / cellular response to tumor necrosis factor / azurophil granule lumen / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / protease binding / secretory granule lumen / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to virus / microtubule / transmembrane transporter binding / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein dimerization activity / defense response to Gram-positive bacterium / regulation of autophagy / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / Golgi membrane / innate immune response / neuronal cell body / apoptotic process / Neutrophil degranulation / nucleolus / enzyme binding / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / : / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
類似検索 - 構成要素
生物種Cyclostomata (魚類)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Cho, H.S. / Cha, J.S.
引用ジャーナル: Cell Death Discov / 年: 2023
タイトル: Oligomeric states of ASC specks regulate inflammatory responses by inflammasome in the extracellular space.
著者: Yu, T.G. / Cha, J.S. / Kim, G. / Sohn, Y.K. / Yoo, Y. / Kim, U. / Song, J.J. / Cho, H.S. / Kim, H.S.
履歴
登録2021年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Repebody (Rb-B7)
B: Repebody (Rb-B7)
C: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
D: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,3306
ポリマ－80,1464
非ポリマー1842
水2,774154
1
A: Repebody (Rb-B7)
D: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1653
ポリマ－40,0732
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14690 Å2
手法PISA
2
B: Repebody (Rb-B7)
C: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1653
ポリマ－40,0732
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area15070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.481, 79.481, 279.197
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Repebody (Rb-B7)


分子量: 29852.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cyclostomata (魚類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD / hASC / Caspase recruitment domain-containing protein 5 / PYD and CARD domain-containing protein / ...hASC / Caspase recruitment domain-containing protein 5 / PYD and CARD domain-containing protein / Target of methylation-induced silencing 1


分子量: 10220.779 Da / 分子数: 2 / Fragment: PYD Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PYCARD, ASC, CARD5, TMS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULZ3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.29 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2M Ammonium Sulfate, 0.1M Bis-Tris:HCl pH 5.5, 25% (w/v) PEG 3350, 0.1M TCEP hydrochloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→29.65 Å / Num. obs: 40516 / % possible obs: 98.19 % / 冗長度: 15.8 % / Biso Wilson estimate: 39.71 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.29→2.37 Å / Rmerge(I) obs: 0.604 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 3978 / CC1/2: 0.61

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LBX

6lbx


解像度: 2.29→29.65 Å / SU ML: 0.2866 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 21.4812
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2362 2000 4.94 %
Rwork0.1951 38516 -
obs0.1972 40516 98.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→29.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5381 0 12 154 5547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085480
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97417470
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511905
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057966
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.97671962
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.29-2.350.30761400.28062708X-RAY DIFFRACTION98.68
2.35-2.410.32961430.26512739X-RAY DIFFRACTION99.86
2.41-2.490.32031410.25442733X-RAY DIFFRACTION99.9
2.49-2.570.27121440.23972758X-RAY DIFFRACTION99.9
2.57-2.660.28961420.22242737X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.760.26141430.21892755X-RAY DIFFRACTION99.97
2.76-2.890.28931430.22952759X-RAY DIFFRACTION99.97
2.89-3.040.30061450.23522772X-RAY DIFFRACTION99.93
3.04-3.230.29241430.22422778X-RAY DIFFRACTION99.93
3.23-3.480.23061450.21432798X-RAY DIFFRACTION100
3.48-3.830.24121240.19882360X-RAY DIFFRACTION84.12
3.83-4.380.17861380.1532680X-RAY DIFFRACTION94.34
4.38-5.520.19891500.15712884X-RAY DIFFRACTION99.74
5.52-29.650.19011590.15783055X-RAY DIFFRACTION99.6
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.2288 Å / Origin y: -0.5061 Å / Origin z: 31.1913 Å
111213212223313233
T0.5509 Å2-0.002 Å20.056 Å2-0.2124 Å2-0.0063 Å2--0.3349 Å2
L0.8968 °2-0.3904 °20.4901 °2-0.4797 °2-0.3438 °2--0.6187 °2
S-0.223 Å °-0.1025 Å °0.0206 Å °0.2483 Å °0.1672 Å °0.0233 Å °-0.1272 Å °-0.0621 Å °0.0567 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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