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万見
- PDB-7e34: Crystal structure of SUN1-Speedy A-CDK2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7.0E+34
タイトルCrystal structure of SUN1-Speedy A-CDK2
要素
  • Cyclin-dependent kinase 2
  • SUN domain-containing protein 1
  • Speedy protein A
キーワードCELL CYCLE / Telomere / Meiosis / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear matrix anchoring at nuclear membrane / nucleokinesis involved in cell motility in cerebral cortex radial glia guided migration / cytoskeleton-nuclear membrane anchor activity / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / establishment of protein localization to telomere / male meiotic nuclear division / homologous chromosome pairing at meiosis / lamin binding / XY body ...nuclear matrix anchoring at nuclear membrane / nucleokinesis involved in cell motility in cerebral cortex radial glia guided migration / cytoskeleton-nuclear membrane anchor activity / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / establishment of protein localization to telomere / male meiotic nuclear division / homologous chromosome pairing at meiosis / lamin binding / XY body / telomere capping / nuclear inner membrane / centrosome localization / oogenesis / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / centrosome duplication / protein kinase activator activity / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / positive regulation of protein kinase activity / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / response to mechanical stimulus / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / protein-membrane adaptor activity / condensed chromosome / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / Meiotic synapsis / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / ossification / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / peptidyl-serine phosphorylation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / spermatogenesis / nuclear membrane / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / chromosome, telomeric region / DNA replication / endosome / protein phosphorylation / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / DNA damage response
類似検索 - 分子機能
Cell cycle regulatory protein Speedy / : / Cell cycle regulatory protein / SUN coiled coil domain 2 / SUN2 helix-turn-helix domain / SUN domain-containing protein 1, N-terminal / Mitochondrial RNA binding protein MRP / SUN domain-containing protein 1-5 / SUN domain profile. / SUN domain ...Cell cycle regulatory protein Speedy / : / Cell cycle regulatory protein / SUN coiled coil domain 2 / SUN2 helix-turn-helix domain / SUN domain-containing protein 1, N-terminal / Mitochondrial RNA binding protein MRP / SUN domain-containing protein 1-5 / SUN domain profile. / SUN domain / Sad1 / UNC-like C-terminal / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUN domain-containing protein 1 / Cyclin-dependent kinase 2 / Speedy protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Chen, Y. / Huang, C. / Wu, J. / Lei, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The SUN1-SPDYA interaction plays an essential role in meiosis prophase I.
著者: Chen, Y. / Wang, Y. / Chen, J. / Zuo, W. / Fan, Y. / Huang, S. / Liu, Y. / Chen, G. / Li, Q. / Li, J. / Wu, J. / Bian, Q. / Huang, C. / Lei, M.
履歴
登録2021年2月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Speedy protein A
C: SUN domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7275
ポリマ－57,5693
非ポリマー1582
水55831
1
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Speedy protein A
C: SUN domain-containing protein 1
ヘテロ分子

A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Speedy protein A
C: SUN domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,45310
ポリマ－115,1386
非ポリマー3154
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area13870 Å2
ΔGint-173 kcal/mol
Surface area41440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.340, 183.525, 103.829
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-202-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 33932.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2, CDKN2 / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 Speedy protein A / Rapid inducer of G2/M progression in oocytes A / hSpy/Ringo A / Speedy-1 / Spy1


分子量: 18564.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPDYA, SPDY1, SPY1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5MJ70

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド SUN domain-containing protein 1 / Protein unc-84 homolog A / Sad1/unc-84 protein-like 1


分子量: 5072.433 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUN1, KIAA0810, UNC84A / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O94901

-
非ポリマー , 3種, 33分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 % / Mosaicity: 0.441 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.15M ammonium citrate tribasic, pH7.0, 12% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.91905 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91905 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.19→50 Å / Num. obs: 9795 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 75.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.12 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.2-3.3140.5739280.8080.3140.6570.97694.3
3.31-3.455.10.4499630.8960.2170.5010.955100
3.45-3.65.50.3449510.9610.1580.3791.005100
3.6-3.795.60.289670.9660.1270.3081.053100
3.79-4.035.50.1929850.9810.0890.2121.103100
4.03-4.345.10.149680.9850.0680.1561.19299.9
4.34-4.785.70.1049820.9950.0470.1151.116100
4.78-5.475.60.0939970.9920.0430.1020.99399.9
5.47-6.895.10.0729940.9950.0350.0810.829100
6.89-5050.04610600.9970.0230.0510.66299.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UQ2

5uq2


解像度: 3.19→42.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.857 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.791 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.627 / 詳細: MOLECULAR REPLACEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 472 5.19 %RANDOM
Rwork0.252 ---
obs0.254 9095 92.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 189.85 Å2 / Biso mean: 70 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7076 Å20 Å20 Å2
2--3.4716 Å20 Å2
3----4.1791 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.52 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.19→42.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3777 0 7 31 3815
Biso mean--79.37 31.08 -
残基数----459
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1346SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes641HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3883HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion494SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4380SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3883HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5263HARMONIC20.94
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.89
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.11
LS精密化 シェル解像度: 3.19→3.27 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4215 21 5.3 %
Rwork0.2427 375 -
all0.2518 396 -
obs--53.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.96280.4757-0.25632.29550.76685.52820.1863-0.46620.2362-0.13020.3488-0.0587-0.1311.0388-0.5351-0.3098-0.18580.08330.2417-0.304-0.35358.582-31.087311.9362
23.6216-1.29160.26156.4786-0.17397.2550.0932-0.05780.1948-0.1630.29430.2984-0.6059-0.115-0.38750.1178-0.05380.304-0.25740.0161-0.0912-11.2659-14.7787-7.1272
30.70991.8872-2.45921.89361.43132.21290.01180.10170.0374-0.01390.0047-0.0122-0.02920.0173-0.01650.1109-0.1055-0.0873-0.0364-0.0153-0.1276-4.189-22.1432-20.5759
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|298 }A1 - 298
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|61 - B|201 }B61 - 201
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|137 - C|154 }C137 - 154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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