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- PDB-7dzv: Cyrstal structure of PETase E186A mutant from Rhizobacter gummiphilus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dzv
タイトルCyrstal structure of PETase E186A mutant from Rhizobacter gummiphilus
要素DLH domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / PET hydrolase
機能・相同性Cutinase / PET hydrolase-like / : / carboxylic ester hydrolase activity / Alpha/Beta hydrolase fold / extracellular region / PET hydrolase/cutinase-like domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Rhizobacter gummiphilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Sagong, H.-Y. / Kim, K.-J.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2020M3A9I5037635 韓国
引用ジャーナル: J Hazard Mater / 年: 2021
タイトル: Implications for the PET decomposition mechanism through similarity and dissimilarity between PETases from Rhizobacter gummiphilus and Ideonella sakaiensis.
著者: Sagong, H.Y. / Son, H.F. / Seo, H. / Hong, H. / Lee, D. / Kim, K.J.
履歴
登録2021年1月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DLH domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6633
ポリマ－28,4791
非ポリマー1842
水5,531307
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area10250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.988, 54.627, 108.887
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DLH domain-containing protein


分子量: 28478.676 Da / 分子数: 1 / 断片: PET hydrolase / 変異: E186A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhizobacter gummiphilus (バクテリア)
株: NS21 / 遺伝子: A4W93_05950 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta gami-B / 参照: UniProt: A0A1W6L588
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 307 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.8 % / Mosaicity: 0.647 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7 / 詳細: Sodium citrate tribasic, Tris, NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2020年12月17日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 40798 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 12.4 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.1 / Χ2: 3.097 / Net I/σ(I): 14.2 / Num. measured all: 505354
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.6-1.6312.90.36519780.9850.1030.3792.24597.5
1.63-1.6612.80.33519910.9860.0940.3482.33198.6
1.66-1.6912.80.34319560.9850.0960.3562.36799
1.69-1.7212.70.29320050.990.0830.3052.47697.7
1.72-1.7612.60.25420030.9920.0720.2652.55699
1.76-1.812.60.24220070.9920.0680.2522.60999.5
1.8-1.8512.50.22220230.9890.0630.2312.70799.8
1.85-1.912.40.18820080.9930.0540.1952.85799.3
1.9-1.9512.50.16720250.9940.0480.1742.96799.5
1.95-2.0212.50.14520280.9950.0420.1513.20199.6
2.02-2.0912.30.13220270.9960.0380.1373.32299.8
2.09-2.1712.30.1220180.9950.0350.1263.42599.5
2.17-2.2712.20.10820730.9970.0310.1123.47399.8
2.27-2.3912.20.10120310.9970.0290.1053.54399.8
2.39-2.5412.30.09420580.9970.0270.0983.53399.8
2.54-2.7412.40.08320580.9980.0240.0873.56299.9
2.74-3.0112.60.07420870.9980.0210.0773.564100
3.01-3.4512.70.06720720.9980.020.073.778100
3.45-4.34120.05921150.9980.0180.0623.817100
4.34-5010.70.05722350.9980.0190.063.63899.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7DZT

7dzt


解像度: 1.6→30.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 0.939 / SU ML: 0.034 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.061 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1571 2057 5 %RANDOM
Rwork0.1329 ---
obs0.1341 38676 99.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 89.08 Å2 / Biso mean: 12.936 Å2 / Biso min: 2.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å20 Å2-0 Å2
2--1.56 Å20 Å2
3----0.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→30.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2000 0 12 307 2319
Biso mean--30.04 27.83 -
残基数----268
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0132061
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171822
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0061.6422802
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.6851.574242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.465267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.36221.66796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.30215307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5721513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.022350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02437
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.639 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.172 150 -
Rwork0.15 2680 -
obs--94.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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