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万見
- PDB-7dto: Human Annexin A2 with C132-C261 intramolecular disulfide bond -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dto
タイトルHuman Annexin A2 with C132-C261 intramolecular disulfide bond
要素Annexin A2
キーワードCELL INVASION / disulfide bond / cell migration
機能・相同性
機能・相同性情報


AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / myelin sheath adaxonal region / positive regulation of plasma membrane repair ...AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / myelin sheath adaxonal region / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / cornified envelope / Schmidt-Lanterman incisure / vesicle budding from membrane / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / osteoclast development / negative regulation of receptor internalization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / vesicle membrane / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / positive regulation of receptor recycling / positive regulation of exocytosis / basement membrane / Smooth Muscle Contraction / regulation of neurogenesis / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / lung development / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / response to activity / adherens junction / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / melanosome / : / midbody / protease binding / vesicle / angiogenesis / basolateral plasma membrane / early endosome / endosome / lysosomal membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. ...Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Annexin V; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者He, L.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human Annexin A2 with C132-C261 intramolecular disulfide bond
著者: He, L.
履歴
登録2021年1月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Annexin A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4531
ポリマ－35,4531
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14930 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)55.050, 49.292, 57.355
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.360, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Annexin A2 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / ...Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 35453.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P07355
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.89 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5 / 詳細: 13% PEG 550 MME, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 50 mM NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: LIQUID ANODE / タイプ: RIGAKU R-AXIS IV / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→55.31 Å / Num. obs: 29312 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.21868 / Net I/σ(I): 4.215
反射 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Rmerge(I) obs: 0.298 / Num. unique obs: 521

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HYU

2hyu


解像度: 2.8→55.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 0.014 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.371 / ESU R Free: 0.377 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2225 340 4.6 %RANDOM
Rwork0.2185 ---
obs0.2187 7028 98.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 133.49 Å2 / Biso mean: 41.882 Å2 / Biso min: 16.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.78 Å2-0 Å2-2.07 Å2
2---0.95 Å2-0 Å2
3---3.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→55.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2478 0 0 0 2478
残基数----308
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.444 20 -
Rwork0.298 521 -
all-541 -
obs--99.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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