[日本語] English
万見
- PDB-7dnu: mRNA-decapping enzyme g5Rp with inhibitor insp6 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dnu
タイトルmRNA-decapping enzyme g5Rp with inhibitor insp6 complex
要素mRNA-decapping protein g5R
キーワードVIRAL PROTEIN / mRNA-decapping enzyme g5Rp with inhibitor insp6 complex
機能・相同性
機能・相同性情報


AMP biosynthetic process / diphosphoinositol-polyphosphate diphosphatase activity / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / diphosphoinositol-polyphosphate diphosphatase / host cell rough endoplasmic reticulum / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / ATP biosynthetic process / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / mRNA-decapping protein g5R
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.245 Å
データ登録者Yang, Y. / Chen, C. / Li, L. / Li, X.H. / Su, D.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31370735 中国
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2022
タイトル: Structural Insight into Molecular Inhibitory Mechanism of InsP 6 on African Swine Fever Virus mRNA-Decapping Enzyme g5Rp.
著者: Yang, Y. / Zhang, C. / Li, X. / Li, L. / Chen, Y. / Yang, X. / Zhao, Y. / Chen, C. / Wang, W. / Zhong, Z. / Yang, C. / Huang, Z. / Su, D.
履歴
登録2020年12月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: mRNA-decapping protein g5R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5762
ポリマ－29,9161
非ポリマー6601
水1,856103
1
A: mRNA-decapping protein g5R
ヘテロ分子

A: mRNA-decapping protein g5R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1514
ポリマ－59,8312
非ポリマー1,3202
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_656-x+1,y,-z+11
Buried area3640 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area25120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.432, 48.432, 220.077
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-453-

HOH

21A-482-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 mRNA-decapping protein g5R / g5Rp / ASFV-DP / Diphosphoinositol polyphosphate phosphohydrolase / DIPP


分子量: 29915.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus (strain Badajoz 1971 Vero-adapted) (ウイルス)
遺伝子: Ba71V-102, D250R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P32092, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素, diphosphoinositol-polyphosphate diphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / myo-イノシト-ル六りん酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.98 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1M imidazole

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2019年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.245→50 Å / Num. obs: 13490 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.069 / Χ2: 2.878 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.25-2.2912.20.536680.9790.1470.5523.23699.7
2.29-2.3314.80.1966390.9950.0490.2021.246100
2.33-2.3814.80.1846430.9960.0460.191.363100
2.38-2.4214.60.176660.9950.0430.1751.493100
2.42-2.4814.60.1516310.9960.0390.1561.71499.4
2.48-2.53140.1356710.9960.0360.141.72299.9
2.53-2.613.70.1246440.9980.0330.1281.97799.8
2.6-2.6715.30.1346530.9970.0340.1381.91299.8
2.67-2.7516.10.1146600.9980.0280.1182.355100
2.75-2.8316.30.1016660.9990.0250.1042.669100
2.83-2.94160.0926620.9980.0230.0952.802100
2.94-3.0515.70.0916700.9980.0230.0943.104100
3.05-3.1914.30.0816660.9980.0220.0843.483100
3.19-3.3615.90.0726570.9990.0180.0743.727100
3.36-3.5716.50.0666880.9990.0160.0683.99599.9
3.57-3.8515.80.066860.9990.0150.0624.098100
3.85-4.2314.40.0576800.9990.0150.0594.186100
4.23-4.8516.50.0547120.9980.0130.0564.064100
4.85-6.115.60.0537250.9990.0130.0553.748100
6.1-5013.60.058030.9990.0140.0523.65399.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.15.2_3472精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7DNT

7dnt


解像度: 2.245→23.92 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2332 674 5.05 %
Rwork0.1708 12680 -
obs0.1739 13354 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 173.63 Å2 / Biso mean: 48.2458 Å2 / Biso min: 18.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.245→23.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2074 0 36 103 2213
Biso mean--148.4 46.12 -
残基数----247
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.245-2.41810.27061210.2048246599
2.4181-2.66120.25111370.2063244999
2.6612-3.04560.29631440.20482495100
3.0456-3.83450.2421160.16192565100
3.8345-23.920.19531560.1519270699
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.56590.2408-0.62761.20180.35320.9618-0.11780.11580.4896-0.002-0.0483-0.26320.12690.0346-0.00330.2430.0311-0.00530.23810.01690.164430.11783.541588.9455
20.4931-0.3324-1.27540.36980.31791.28560.10430.0696-0.02-0.048-0.1279-0.00480.12010.21740.00070.186-0.0147-0.04790.2406-0.03320.253429.20116.0798102.3074
30.0552-0.1523-0.01020.3928-0.14210.15790.05670.4314-0.4107-0.29630.06730.03780.2148-0.3948-0.00170.42280.0836-0.04130.51350.13520.42798.926419.596295.8493
40.80980.4310.88081.0539-0.19772.09-0.0958-0.08240.13170.02670.17450.1084-0.5467-0.16610.00580.40730.08620.00720.23210.05490.315917.510427.5402100.9968
50.4562-1.0434-0.15310.0803-0.3951-0.0371-0.09750.04430.1249-0.28890.08560.18410.1198-0.1049-0.00240.351-0.0144-0.0290.36260.02030.327228.51399.886394.1122
60.64320.56050.08020.6260.08390.7335-0.09160.08730.3647-0.34340.2438-0.3017-0.40430.9790.00980.23490.0307-0.00520.4676-0.0540.402143.28876.090193.1264
70.4120.09660.38430.5817-0.35440.70860.53630.4131-0.0114-0.677-0.270.2920.7547-0.07290.02050.3440.0661-0.03070.4246-0.00850.341828.2474-0.389485.392
81.5205-0.2949-1.51691.49140.90561.40230.0906-0.25060.2099-0.03480.0684-0.0792-0.07070.381-0.00030.21690.0162-0.02030.318-0.02050.228937.63387.278498.349
90.7227-0.13520.06050.2042-0.18250.1106-0.0994-0.70720.15530.12120.0330.15380.2-0.06320.00050.29430.0355-0.00340.3976-0.04010.33728.4988-1.4355104.7905
100.72960.98910.33210.87590.28450.54680.15970.05550.09030.0243-0.2373-0.16890.2369-0.1098-0.00080.28160.03210.02260.25280.01510.303933.0806-9.089694.91
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 19 )A2 - 19
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 20 through 42 )A20 - 42
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 43 through 60 )A43 - 60
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 61 through 118 )A61 - 118
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 119 through 139 )A119 - 139
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 140 through 161 )A140 - 161
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 162 through 175 )A162 - 175
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 176 through 208 )A176 - 208
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 209 through 226 )A209 - 226
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 227 through 248 )A227 - 248

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る