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- PDB-7dn9: Crystal structure of Salmonella effector in complex with NAD and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dn9
タイトルCrystal structure of Salmonella effector in complex with NAD and host co-factor ARF1
要素
  • ADP-ribosylation factor 1
  • Putative cytoplasmic protein
キーワードTRANSFERASE / ADP-ribosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic cleavage furrow ingression / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Glycosphingolipid transport / regulation of receptor internalization / Intra-Golgi traffic / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / Nef Mediated CD4 Down-regulation / dendritic spine organization / long-term synaptic depression ...mitotic cleavage furrow ingression / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Glycosphingolipid transport / regulation of receptor internalization / Intra-Golgi traffic / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / Nef Mediated CD4 Down-regulation / dendritic spine organization / long-term synaptic depression / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / cell leading edge / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / intracellular copper ion homeostasis / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / MHC class II antigen presentation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / sarcomere / small monomeric GTPase / intracellular protein transport / cellular response to virus / neuron projection / postsynaptic density / protein domain specific binding / Golgi membrane / focal adhesion / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF3626 / Protein of unknown function (DUF3626) / ADP-ribosylation factor 1-5 / Small GTPase superfamily, ARF type / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases ...Protein of unknown function DUF3626 / Protein of unknown function (DUF3626) / ADP-ribosylation factor 1-5 / Small GTPase superfamily, ARF type / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ADP-ribosylation factor 1 / Cytoplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Ding, J. / Shao, F.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2022
タイトル: ARF GTPases activate Salmonella effector SopF to ADP-ribosylate host V-ATPase and inhibit endomembrane damage-induced autophagy.
著者: Xu, Y. / Cheng, S. / Zeng, H. / Zhou, P. / Ma, Y. / Li, L. / Liu, X. / Shao, F. / Ding, J.
履歴
登録2020年12月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative cytoplasmic protein
B: ADP-ribosylation factor 1
C: Putative cytoplasmic protein
D: ADP-ribosylation factor 1
E: Putative cytoplasmic protein
F: ADP-ribosylation factor 1
G: Putative cytoplasmic protein
H: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,04620
ポリマ－217,5228
非ポリマー4,52412
水00
1
A: Putative cytoplasmic protein
B: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5125
ポリマ－54,3812
非ポリマー1,1313
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area20390 Å2
手法PISA
2
C: Putative cytoplasmic protein
D: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5125
ポリマ－54,3812
非ポリマー1,1313
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4670 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area20450 Å2
手法PISA
3
E: Putative cytoplasmic protein
F: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5125
ポリマ－54,3812
非ポリマー1,1313
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area20360 Å2
手法PISA
4
G: Putative cytoplasmic protein
H: ADP-ribosylation factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5125
ポリマ－54,3812
非ポリマー1,1313
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4700 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area20400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.711, 105.576, 105.839
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Putative cytoplasmic protein


分子量: 35443.977 Da / 分子数: 4 / 変異: E325D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
遺伝子: STM1239 / プラスミド: pGEX6p-2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8ZPY9
#2: タンパク質
ADP-ribosylation factor 1


分子量: 18936.600 Da / 分子数: 4 / 変異: Q71L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARF1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P84077
#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 13% PEG 3350, 300mM sodium citrate, 100mM Bis-Tris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.287→46.92 Å / Num. obs: 33860 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 2.86 % / CC1/2: 0.975 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Rrim(I) all: 0.193 / Net I/σ(I): 5.79
反射 シェル解像度: 3.29→3.37 Å / 冗長度: 2.63 % / Rmerge(I) obs: 0.501 / Mean I/σ(I) obs: 2.03 / Num. unique obs: 2301 / CC1/2: 0.733 / Rrim(I) all: 0.625 / % possible all: 92.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.29→46.91 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2768 2002 5.91 %
Rwork0.2364 --
obs0.2388 33850 99.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.29→46.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14800 0 292 0 15092
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00215412
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.42720856
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9895716
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022656
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.29-3.370.34891380.31852158X-RAY DIFFRACTION95
3.37-3.460.31461430.29272290X-RAY DIFFRACTION100
3.46-3.560.3431420.28432252X-RAY DIFFRACTION100
3.56-3.680.31621410.26882268X-RAY DIFFRACTION100
3.68-3.810.28281460.24892288X-RAY DIFFRACTION100
3.81-3.960.2831460.23072242X-RAY DIFFRACTION99
3.96-4.140.24481410.22182281X-RAY DIFFRACTION99
4.14-4.360.22621380.2162268X-RAY DIFFRACTION99
4.36-4.630.27351440.20922286X-RAY DIFFRACTION100
4.63-4.990.23131440.20582281X-RAY DIFFRACTION100
4.99-5.490.28461450.2142287X-RAY DIFFRACTION100
5.49-6.280.30031370.23282275X-RAY DIFFRACTION100
6.28-7.910.28041490.23912321X-RAY DIFFRACTION100
7.91-46.910.25621480.23472351X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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