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- PDB-7dg5: Crystal structure of mouse Smc1-Smc3 hinge domain containing a D5... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dg5
タイトルCrystal structure of mouse Smc1-Smc3 hinge domain containing a D574Y mutation
要素
  • Structural maintenance of chromosomes protein 1A
  • Structural maintenance of chromosomes protein 3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / cohesin / Smc1 / Smc3 / hinge
機能・相同性
機能・相同性情報


Cohesin Loading onto Chromatin / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / response to DNA damage checkpoint signaling / meiotic cohesin complex / cohesin complex / mitotic cohesin complex / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Separation of Sister Chromatids / mediator complex binding ...Cohesin Loading onto Chromatin / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / response to DNA damage checkpoint signaling / meiotic cohesin complex / cohesin complex / mitotic cohesin complex / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Separation of Sister Chromatids / mediator complex binding / lateral element / sister chromatid cohesion / stem cell population maintenance / mitotic spindle pole / dynein complex binding / regulation of DNA replication / chromosome, centromeric region / somatic stem cell population maintenance / mitotic spindle assembly / beta-tubulin binding / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / meiotic cell cycle / response to radiation / kinetochore / nuclear matrix / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Structural maintenance of chromosomes 3, ABC domain, eukaryotic / Smc1, ATP-binding cassette domain / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural maintenance of chromosomes protein 1A / Structural maintenance of chromosomes protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Seo, H. / Noh, H. / Oh, B.-H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2020R1A4A3079755 韓国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Folding of cohesin's coiled coil is important for Scc2/4-induced association with chromosomes.
著者: Naomi J Petela / Andres Gonzalez Llamazares / Sarah Dixon / Bin Hu / Byung-Gil Lee / Jean Metson / Heekyo Seo / Antonio Ferrer-Harding / Menelaos Voulgaris / Thomas Gligoris / James Collier / ...著者: Naomi J Petela / Andres Gonzalez Llamazares / Sarah Dixon / Bin Hu / Byung-Gil Lee / Jean Metson / Heekyo Seo / Antonio Ferrer-Harding / Menelaos Voulgaris / Thomas Gligoris / James Collier / Byung-Ha Oh / Jan Löwe / Kim A Nasmyth /
要旨: Cohesin's association with and translocation along chromosomal DNAs depend on an ATP hydrolysis cycle driving the association and subsequent release of DNA. This involves DNA being 'clamped' by Scc2 ...Cohesin's association with and translocation along chromosomal DNAs depend on an ATP hydrolysis cycle driving the association and subsequent release of DNA. This involves DNA being 'clamped' by Scc2 and ATP-dependent engagement of cohesin's Smc1 and Smc3 head domains. Scc2's replacement by Pds5 abrogates cohesin's ATPase and has an important role in halting DNA loop extrusion. The ATPase domains of all SMC proteins are separated from their hinge dimerisation domains by 50-nm-long coiled coils, which have been observed to zip up along their entire length and fold around an elbow, thereby greatly shortening the distance between hinges and ATPase heads. Whether folding exists in vivo or has any physiological importance is not known. We present here a cryo-EM structure of the form of cohesin that reveals the structure of folded and zipped-up coils in unprecedented detail and shows that Scc2 can associate with Smc1's ATPase head even when it is fully disengaged from that of Smc3. Using cysteine-specific crosslinking, we show that cohesin's coiled coils are frequently folded in vivo, including when cohesin holds sister chromatids together. Moreover, we describe a mutation () within Smc1's hinge that alters how Scc2 and Pds5 interact with Smc1's hinge and that enables Scc2 to support loading in the absence of its normal partner Scc4. The mutant phenotype of loading without Scc4 is only explicable if loading depends on an association between Scc2/4 and cohesin's hinge, which in turn requires coiled coil folding.
履歴
登録2020年11月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural maintenance of chromosomes protein 1A
B: Structural maintenance of chromosomes protein 3
C: Structural maintenance of chromosomes protein 1A
D: Structural maintenance of chromosomes protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,9424
ポリマ－97,9424
非ポリマー00
水6,377354
1
A: Structural maintenance of chromosomes protein 1A
B: Structural maintenance of chromosomes protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9712
ポリマ－48,9712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area18410 Å2
手法PISA
2
C: Structural maintenance of chromosomes protein 1A
D: Structural maintenance of chromosomes protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9712
ポリマ－48,9712
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3080 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area17930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.080, 60.851, 77.757
Angle α, β, γ (deg.)72.660, 88.430, 89.990
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 1A / SMC-1A / Chromosome segregation protein SmcB / Sb1.8


分子量: 24631.336 Da / 分子数: 2 / 変異: D574Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Smc1a, Sb1.8, Smc1, Smc1l1, Smcb / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CU62
#2: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 3 / SMC-3 / Basement membrane-associated chondroitin proteoglycan / Bamacan / Chondroitin sulfate ...SMC-3 / Basement membrane-associated chondroitin proteoglycan / Bamacan / Chondroitin sulfate proteoglycan 6 / Chromosome segregation protein SmcD / Mad member-interacting protein 1


分子量: 24339.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Smc3, Bam, Bmh, Cspg6, Mmip1, Smc3l1, Smcd / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CW03
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.77 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: Sodium phosphate, Potassium phosphate, PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 52576 / % possible obs: 88.6 % / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.078 / Χ2: 0.759 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 134894
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.031.90.17622790.8950.1390.2250.41276.6
2.03-2.0720.1722840.9120.1330.2170.44277.5
2.07-2.112.10.15924010.9320.120.2010.44981.1
2.11-2.152.30.15924500.9330.1170.1980.50383.3
2.15-2.22.30.14925390.9430.110.1860.49884.7
2.2-2.252.30.12725570.9620.0930.1580.48685.1
2.25-2.312.30.1225400.9660.0880.1490.49886.9
2.31-2.372.30.10726040.9690.0780.1330.53587.6
2.37-2.442.30.09925540.9740.0720.1230.56985.9
2.44-2.522.30.09425590.9760.0710.1190.63186
2.52-2.612.50.08626760.980.0620.1060.60490.1
2.61-2.712.60.08126620.9850.0560.0990.61390.8
2.71-2.842.70.07427590.9880.050.090.62592.9
2.84-2.992.80.06927590.9880.0470.0840.71292.7
2.99-3.172.70.06227750.9910.0420.0750.82193.3
3.17-3.422.80.05727760.9910.0390.070.89394.1
3.42-3.763.20.05328840.9930.0340.0630.98396.3
3.76-4.313.20.05128190.9940.0320.0611.09995.8
4.31-5.433.10.04728400.9940.0310.0571.14495.8
5.43-503.30.04928590.9940.0320.0591.2196.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WD5

2wd5


解像度: 2→42.06 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.18 / 位相誤差: 27.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2688 2002 3.81 %
Rwork0.2187 50562 -
obs0.2207 52564 88.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 60.69 Å2 / Biso mean: 20.6405 Å2 / Biso min: 5.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→42.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5815 0 0 355 6170
Biso mean---22.65 -
残基数----738
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.050.29171220.2333049317175
2.05-2.10.331260.22073220334679
2.1-2.160.30681300.22143443357384
2.16-2.230.28611390.21233470360985
2.23-2.310.26471460.21043492363886
2.31-2.410.28021350.21243579371487
2.41-2.520.28591410.22013515365686
2.52-2.650.25911440.22443670381490
2.65-2.810.2891550.23873756391192
2.81-3.030.3031480.2373801394993
3.03-3.340.27881510.22953827397894
3.34-3.820.25471500.20713909405996
3.82-4.810.21541530.19533900405396
4.81-42.060.26111620.22713931409396

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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