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万見
- PDB-2wd5: SMC hinge heterodimer (Mouse) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wd5
タイトルSMC hinge heterodimer (Mouse)
要素
  • STRUCTURAL MAINTENANCE OF CHROMOSOMES PROTEIN 1A
  • STRUCTURAL MAINTENANCE OF CHROMOSOMES PROTEIN 3
キーワードCELL CYCLE / DNA DAMAGE / CELL DIVISION
機能・相同性
機能・相同性情報


Cohesin Loading onto Chromatin / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / response to DNA damage checkpoint signaling / meiotic cohesin complex / cohesin complex / mitotic cohesin complex / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Separation of Sister Chromatids / lateral element ...Cohesin Loading onto Chromatin / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / response to DNA damage checkpoint signaling / meiotic cohesin complex / cohesin complex / mitotic cohesin complex / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Separation of Sister Chromatids / lateral element / mediator complex binding / sister chromatid cohesion / stem cell population maintenance / mitotic spindle pole / dynein complex binding / beta-tubulin binding / regulation of DNA replication / somatic stem cell population maintenance / chromosome, centromeric region / mitotic spindle assembly / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / meiotic cell cycle / response to radiation / kinetochore / nuclear matrix / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Structural maintenance of chromosomes 3, ABC domain, eukaryotic / Smc1, ATP-binding cassette domain / Structural maintenance of chromosomes protein / SMCs flexible hinge / SMCs flexible hinge superfamily / SMC proteins Flexible Hinge Domain / SMC proteins Flexible Hinge Domain / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural maintenance of chromosomes protein 1A / Structural maintenance of chromosomes protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Michie, K.A. / Haering, C.H. / Nasmyth, K. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: A Positively Charged Channel within the Smc1/Smc3 Hinge Required for Sister Chromatid Cohesion.
著者: Kurze, A. / Michie, K.A. / Dixon, S.E. / Mishra, A. / Itoh, T. / Khalid, S. / Strmecki, L. / Shirahige, K. / Haering, C.H. / Lowe, J. / Nasmyth, K.
履歴
登録2009年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月10日Group: Database references / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STRUCTURAL MAINTENANCE OF CHROMOSOMES PROTEIN 1A
B: STRUCTURAL MAINTENANCE OF CHROMOSOMES PROTEIN 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1682
ポリマ－51,1682
非ポリマー00
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3060 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area19040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.285, 61.867, 77.046
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 STRUCTURAL MAINTENANCE OF CHROMOSOMES PROTEIN 1A / SMC1ALPHA PROTEIN / CHROMOSOME SEGREGATION PROTEIN SMCB / SB1.8 / SMC1


分子量: 26827.814 Da / 分子数: 1 / 断片: HINGE DOMAIN, RESIDUES 461-685 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CU62
#2: タンパク質 STRUCTURAL MAINTENANCE OF CHROMOSOMES PROTEIN 3 / CHONDROITIN SULFATE PROTEOGLYCAN 6 / CHROMOSOME SEGREGATION PROTEIN SMCD / BASEMENT MEMBRANE- ...CHONDROITIN SULFATE PROTEOGLYCAN 6 / CHROMOSOME SEGREGATION PROTEIN SMCD / BASEMENT MEMBRANE-ASSOCIATED CHONDROITIN PROTEOGLYCAN / MAD MEMBER-INTERACTING PROTEIN 1 / BAMACAN / SMC3


分子量: 24339.887 Da / 分子数: 1 / 断片: HINGE DOMAIN, RESIDUES 484-696 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CW03
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→26 Å / Num. obs: 10243 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 43.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.7→26.05 Å / SU ML: 0.8 / σ(F): 1.28 / 位相誤差: 36.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 1068 5.1 %
Rwork0.225 --
obs0.229 21105 82.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.81 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.0981 Å20 Å211.7286 Å2
2---14.4758 Å20 Å2
3---24.5739 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→26.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2930 0 0 88 3018
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072978
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0234004
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.041133
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067445
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004517
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7001-2.82280.43981150.34572460X-RAY DIFFRACTION81
2.8228-2.97150.38571210.30442503X-RAY DIFFRACTION82
2.9715-3.15730.37711170.27312475X-RAY DIFFRACTION82
3.1573-3.40060.30341160.23942532X-RAY DIFFRACTION82
3.4006-3.7420.31911740.19752511X-RAY DIFFRACTION84
3.742-4.28140.26241500.18632513X-RAY DIFFRACTION83
4.2814-5.38620.27091480.17062500X-RAY DIFFRACTION83
5.3862-26.05490.26391270.21092543X-RAY DIFFRACTION84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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