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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nhw
タイトルCrystal structure of glutathione transferase SMc00097 from Sinorhizobium meliloti, target EFI-507275, with one glutathione bound per one protein subunit
要素Glutathione S-transferase
キーワードTRANSFERASE / glutathione S-transferase / Enzyme Function Initiative / EFI / structural genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sinorhizobium meliloti (根粒菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Patskovsky, Y. / Toro, R. / Bhosle, R. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Washington, E. / Scott Glenn, A. / Chowdhury, S. / Evans, B. / Hammonds, J. ...Patskovsky, Y. / Toro, R. / Bhosle, R. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Washington, E. / Scott Glenn, A. / Chowdhury, S. / Evans, B. / Hammonds, J. / Imker, H.J. / Al Obaidi, N. / Stead, M. / Love, J. / Gerlt, J.A. / Armstrong, R.N. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of glutathione transferase SMc00097 from Sinorhizobium meliloti, target EFI-507275
著者: Patskovsky, Y. / Toro, R. / Bhosle, R. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Washington, E. / Scott Glenn, A. / Chowdhury, S. / Evans, B. / Hammonds, J. / Imker, H.J. / Al Obaidi, N. / Stead, M. / ...著者: Patskovsky, Y. / Toro, R. / Bhosle, R. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Washington, E. / Scott Glenn, A. / Chowdhury, S. / Evans, B. / Hammonds, J. / Imker, H.J. / Al Obaidi, N. / Stead, M. / Love, J. / Gerlt, J.A. / Armstrong, R.N. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI)
履歴
登録2013年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase
B: Glutathione S-transferase
C: Glutathione S-transferase
D: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,9368
ポリマ－107,7064
非ポリマー1,2294
水4,125229
1
A: Glutathione S-transferase
B: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4684
ポリマ－53,8532
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area19200 Å2
手法PISA
2
C: Glutathione S-transferase
D: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4684
ポリマ－53,8532
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4330 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area19730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.306, 62.504, 84.426
Angle α, β, γ (deg.)87.34, 79.73, 82.04
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.229874, 0.646171, -0.72775), (0.646875, -0.660134, -0.381806), (-0.727125, -0.382996, -0.56974)59.36735, -59.805, 47.45424
3given(0.999235, -0.028986, -0.02625), (-0.022264, -0.973528, 0.227481), (-0.032149, -0.226723, -0.973429)-15.76049, -7.91959, -6.53729
4given(0.220486, -0.475838, 0.851448), (0.668718, 0.709227, 0.223189), (-0.710072, 0.520169, 0.474577)57.40273, -62.13658, 67.04572

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要素

#1: タンパク質
Glutathione S-transferase


分子量: 26926.604 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sinorhizobium meliloti (根粒菌) / 遺伝子: gst2, SM2011_c00097 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: M4MQ92, glutathione transferase
#2: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.98 %
結晶化pH: 6.5
詳細: Protein in 10 mM HEPES, pH 7.5, 150 mM sodium chloride, 5% glycerol, reservoir: 25% PEG3350, 0.1M bis-tris pH 6.5, 0.2M ammonium acetate, 5 mM GSH, cryoprotectant: none, vapor diffusion, ...詳細: Protein in 10 mM HEPES, pH 7.5, 150 mM sodium chloride, 5% glycerol, reservoir: 25% PEG3350, 0.1M bis-tris pH 6.5, 0.2M ammonium acetate, 5 mM GSH, cryoprotectant: none, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 62866 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): -5 / 冗長度: 2 % / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 83.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LSZ

3lsz


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 13.136 / SU ML: 0.162 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22553 1906 3 %RANDOM
Rwork0.1728 ---
obs0.17437 60645 96.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.183 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.56 Å2-0.59 Å2-2.71 Å2
2---0.23 Å2-0.2 Å2
3----1.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6712 0 80 229 7021
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0196980
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1491.9739480
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.743315374
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2845857
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.6822.866314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.037151126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8341565
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.21045
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0217901
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021624
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it9.5235.3253434
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other9.5115.3243433
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.9148.9224280
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other10.9158.9244281
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it12.1755.9253546
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other12.175.9253546
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other13.2449.6655198
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined13.73824.1688017
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other13.73924.1718018
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 122 -
Rwork0.349 4006 -
obs--86.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8157-0.54571.53352.7209-0.43594.2872-0.0219-0.0792-0.4620.31810.02880.28890.6987-0.1705-0.00680.1972-0.01430.07810.0251-0.00120.1118111.72260.1661-25.7757
23.6763-0.44531.56411.2082-0.20683.6342-0.0869-0.21470.26840.32740.03010.31710.0108-0.42540.05690.09440.0020.07890.051-0.0130.1477103.825322.2249-19.1713
31.95580.27-0.87342.1812-0.67214.10540.04640.10680.2675-0.0983-0.09850.0625-0.5176-0.12230.05210.1773-0.0064-0.05140.02420.01760.0555127.8172-7.172117.1329
42.39860.6278-0.54691.7528-0.26793.44750.0887-0.0106-0.2749-0.1292-0.0860.16150.0745-0.2987-0.00260.0375-0.0009-0.050.0352-0.00030.0954120.1705-30.370717.4998
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 219
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 219
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 219
4X-RAY DIFFRACTION4D-7 - 219

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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