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万見
- PDB-3i69: Apo Glutathione Transferase A1-1 GIMF-helix mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i69
タイトルApo Glutathione Transferase A1-1 GIMF-helix mutant
要素Glutathione S-transferase A1
キーワードTRANSFERASE / human GST A1-1 / enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / steroid Delta-isomerase activity / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process ...異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / steroid Delta-isomerase activity / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / glutathione metabolic process / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / fatty acid binding / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / isomorphous to another structure / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Balogh, L.M. / Le Trong, I. / Stenkamp, R.E. / Atkins, W.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Structural analysis of a glutathione transferase A1-1 mutant tailored for high catalytic efficiency with toxic alkenals.
著者: Balogh, L.M. / Le Trong, I. / Kripps, K.A. / Tars, K. / Stenkamp, R.E. / Mannervik, B. / Atkins, W.M.
履歴
登録2009年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年12月21日Group: Non-polymer description
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase A1
B: Glutathione S-transferase A1
C: Glutathione S-transferase A1
D: Glutathione S-transferase A1
E: Glutathione S-transferase A1
F: Glutathione S-transferase A1
G: Glutathione S-transferase A1
H: Glutathione S-transferase A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,24010
ポリマ－205,6258
非ポリマー6152
水4,306239
1
A: Glutathione S-transferase A1
B: Glutathione S-transferase A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7143
ポリマ－51,4062
非ポリマー3071
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3740 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area20730 Å2
手法PISA
2
C: Glutathione S-transferase A1
D: Glutathione S-transferase A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7143
ポリマ－51,4062
非ポリマー3071
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20390 Å2
手法PISA
3
E: Glutathione S-transferase A1
F: Glutathione S-transferase A1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4062
ポリマ－51,4062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20750 Å2
手法PISA
4
G: Glutathione S-transferase A1
H: Glutathione S-transferase A1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4062
ポリマ－51,4062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area20720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.896, 114.684, 97.538
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glutathione S-transferase A1 / GTH1 / HA subunit 1 / GST-epsilon / GSTA1-1 / GST class-alpha member 1


分子量: 25703.109 Da / 分子数: 8
変異: A12G, L107I, L108M, V111F, M208P, K211I, S212Y, L213V, E214R, E215T, A216V, R217Y, K218N, F222P
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08263, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18% PEG 4000, 0.1 M Tric-Cl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年4月15日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 83015 / Num. obs: 83015 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Num. unique all: 7933 / % possible all: 94.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
structurefactor calculator for an isomorphous structureモデル構築
REFMAC5.5.0047精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
structurefactor calculator for an isomorphous structure位相決定
精密化構造決定の手法: isomorphous to another structure / 解像度: 2.38→47.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 12.788 / SU ML: 0.288 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.573 / ESU R Free: 0.317 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 3752 5 %RANDOM
Rwork0.225 ---
all0.228 75117 --
obs0.228 71365 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.363 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.04 Å20 Å22.08 Å2
2---3.15 Å20 Å2
3----0.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→47.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14241 0 40 239 14520
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02214616
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210483
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1562.00319689
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.845325618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.72251743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.06923.941642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.611152806
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.561590
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.22150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02115732
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022882
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8932.58767
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1582.53477
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5883.7514198
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.59545849
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.45865491
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.442 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 266 -
Rwork0.332 5187 -
obs--98.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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