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万見
- PDB-7dam: Adenosine triphosphate phosphoribosyltransferase from Vibrio cholerae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dam
タイトルAdenosine triphosphate phosphoribosyltransferase from Vibrio cholerae
要素ATP phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Adenosine triphosphate phosphoribosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae serotype O1 (コレラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Pal, R.K. / Gourinath, S. / Biswal, B.K.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Adenosine triphosphate phosphoribosyltransferase from Vibrio cholerae
著者: Pal, R.K. / Gourinath, S. / Biswal, B.K.
履歴
登録2020年10月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP phosphoribosyltransferase
B: ATP phosphoribosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1582
ポリマ－69,1582
非ポリマー00
水18010
1
A: ATP phosphoribosyltransferase
B: ATP phosphoribosyltransferase

A: ATP phosphoribosyltransferase
B: ATP phosphoribosyltransferase

A: ATP phosphoribosyltransferase
B: ATP phosphoribosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,4756
ポリマ－207,4756
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-y-1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_445-x+y-1,-x-1,z1
Buried area12610 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area77650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.512, 117.512, 121.339
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: MET / End label comp-ID: MET / Refine code: _ / Auth seq-ID: 10 - 303 / Label seq-ID: 16 - 309

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 ATP phosphoribosyltransferase / ATP-PRTase


分子量: 34579.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio cholerae serotype O1 (strain M66-2) (コレラ菌)
株: M66-2 / 遺伝子: hisG, VCM66_1088 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C3LU29, ATP phosphoribosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.51 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1 M Sodium acetate trihydrate pH 4.6 2.0 M Sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.543
11K, H, -L20.457
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 17005 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 14.54
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Num. unique obs: 1706 / CC1/2: 0.451

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H3D

1h3d


解像度: 2.7→36.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 9.724 / SU ML: 0.219 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.534 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2653 1745 10.3 %RANDOM
Rwork0.2103 ---
obs0.2158 15259 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 134.49 Å2 / Biso mean: 58.298 Å2 / Biso min: 38.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.86 Å20 Å20 Å2
2--11.86 Å20 Å2
3----23.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→36.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3748 0 0 10 3758
Biso mean---56.7 -
残基数----556
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0133782
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173445
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3711.6275163
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2141.5737840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9355548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.58224.113124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.71215521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0151513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.2576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024382
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02680
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 6192 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.16 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.705→2.775 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 112 -
Rwork0.27 1136 -
all-1248 -
obs--99.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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