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- PDB-7d3y: Crystal structure of the osPHR2-osSPX2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d3y
タイトルCrystal structure of the osPHR2-osSPX2 complex
要素
  • Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 2
  • SPX domain-containing protein 2,Isoform 1 of Core histone macro-H2A.1
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 2 / MYB / SPX2
機能・相同性
機能・相同性情報


response to nitrate / regulation of phosphate transport / cellular response to phosphate starvation / cellular response to cold / DNA-binding transcription factor activity / DNA binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
SPX domain-containing protein / PHR1-like / MYB-CC type transcription factor, LHEQLE-containing domain / MYB-CC type transfactor, LHEQLE motif / SPX domain / Myb domain, plants / SPX domain / SPX domain profile. / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain ...SPX domain-containing protein / PHR1-like / MYB-CC type transcription factor, LHEQLE-containing domain / MYB-CC type transfactor, LHEQLE motif / SPX domain / Myb domain, plants / SPX domain / SPX domain profile. / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
フィチン酸 / SPX domain-containing protein 2 / Isoform 1 of Core histone macro-H2A.1 / Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 2
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa subsp. indica (イネ)
Homo sapiens (ヒト)
Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Zhang, Q.X. / Guan, Z.Y. / Zuo, J.Q. / Zhang, Z.F. / Liu, Z.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Mechanistic insights into the regulation of plant phosphate homeostasis by the rice SPX2 - PHR2 complex.
著者: Guan, Z. / Zhang, Q. / Zhang, Z. / Zuo, J. / Chen, J. / Liu, R. / Savarin, J. / Broger, L. / Cheng, P. / Wang, Q. / Pei, K. / Zhang, D. / Zou, T. / Yan, J. / Yin, P. / Hothorn, M. / Liu, Z.
履歴
登録2020年9月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SPX domain-containing protein 2,Isoform 1 of Core histone macro-H2A.1
B: SPX domain-containing protein 2,Isoform 1 of Core histone macro-H2A.1
C: Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 2
D: Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 2
E: Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,6237
ポリマ－137,3035
非ポリマー1,3202
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19510 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area46880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.812, 147.812, 143.287
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 SPX domain-containing protein 2,Isoform 1 of Core histone macro-H2A.1 / Protein SPX DOMAIN GENE 2 / OsSPX2 / mH2A1 / Histone H2A.y / H2A/y / Medulloblastoma antigen MU-MB-50.205


分子量: 43437.926 Da / 分子数: 2 / 断片: macro domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein of SPX2, linker and histone macroH2A1.1
由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. indica (イネ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SPX2, OsI_06282, MACROH2A1, H2AFY / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A2X254, UniProt: O75367-2
#2: タンパク質 Protein PHOSPHATE STARVATION RESPONSE 2 / OsPHR2


分子量: 16809.039 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Oryza sativa subsp. japonica (イネ)
遺伝子: PHR2, Os07g0438800, LOC_Os07g25710, OSJNBa0026I22.19, P0443H10.4
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6Z156
#3: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸 / フィチン酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.63 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Ammonium sulfate, Pentaerythritol ethoxylate, Tacsimate
PH範囲: 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月18日 / 詳細: 0.9792
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.11→48.38 Å / Num. obs: 32993 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19.8 % / Biso Wilson estimate: 123.72 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.012 / Rrim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 35.4
反射 シェル解像度: 3.11→3.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.844 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique obs: 4743 / CC1/2: 0.957 / Rpim(I) all: 0.188 / Rrim(I) all: 0.865

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7D3T

7d3t


解像度: 3.11→48.38 Å / SU ML: 0.4359 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.1497
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2526 1665 5.05 %
Rwork0.2202 31279 -
obs0.2219 32944 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 147.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.11→48.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7321 0 72 0 7393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00717512
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.562810110
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.50591144
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00291261
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.76632876
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.11-3.20.32891250.31842579X-RAY DIFFRACTION99.52
3.2-3.30.39071340.31352572X-RAY DIFFRACTION99.85
3.3-3.420.30911580.28422549X-RAY DIFFRACTION100
3.42-3.560.3511390.25752572X-RAY DIFFRACTION99.85
3.56-3.720.34351500.26132559X-RAY DIFFRACTION99.96
3.72-3.920.29171560.25152589X-RAY DIFFRACTION99.93
3.92-4.160.3031470.24192566X-RAY DIFFRACTION100
4.16-4.480.23971160.20122659X-RAY DIFFRACTION100
4.48-4.930.1991160.21032619X-RAY DIFFRACTION100
4.93-5.650.26161080.22752651X-RAY DIFFRACTION100
5.65-7.110.2711620.25452628X-RAY DIFFRACTION100
7.11-48.380.21540.17672736X-RAY DIFFRACTION99.45
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 26.7645188018 Å / Origin y: -60.0185349528 Å / Origin z: 24.513360751 Å
111213212223313233
T0.73523404754 Å2-0.0444160002655 Å20.0264935948258 Å2-0.762466742216 Å20.0567281683797 Å2--0.827567023858 Å2
L1.52237860252 °20.32673389976 °20.166297617369 °2-0.753395048911 °20.271051994208 °2--0.659020747221 °2
S-0.085346431827 Å °0.230610301783 Å °0.0387202874128 Å °-0.0332273861166 Å °0.0351566325008 Å °-0.236820818021 Å °-0.0495816243314 Å °0.116273825627 Å °0.0402204277483 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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