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万見
- PDB-7cu8: Crystal structure of the soluble domain of TiME protein from Myco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cu8
タイトルCrystal structure of the soluble domain of TiME protein from Mycobacterium tuberculosis
要素Tube-forming protein in Mycobacterial Envelope (TiME)
キーワードPROTEIN TRANSPORT / tubular protein / envelope-spanning channel / potential drug target
機能・相同性PknH-like extracellular domain / PknH-like extracellular domain / PknH-like extracellular domain superfamily / PknH-like extracellular domain / Protein Transport Mog1p; Chain A / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Conserved protein
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Gong, W. / Cai, X. / Liu, L. / Wen, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31570841 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Identification and architecture of a putative secretion tube across mycobacterial outer envelope.
著者: Xiaoying Cai / Lei Liu / Chunhong Qiu / Chongzheng Wen / Yao He / Yanxiang Cui / Siyu Li / Xuan Zhang / Longhua Zhang / Changlin Tian / Lijun Bi / Z Hong Zhou / Weimin Gong /
要旨: Tuberculosis-causing mycobacteria have thick cell-wall and capsule layers that are formed from complex structures. Protein secretion across these barriers depends on a specialized protein secretion ...Tuberculosis-causing mycobacteria have thick cell-wall and capsule layers that are formed from complex structures. Protein secretion across these barriers depends on a specialized protein secretion system, but none has been reported. We show that Rv3705c and its homologous MSMEG_6251 in are tube-forming proteins in the mycobacterial envelope (TiME). Crystallographic and cryo-EM structures of these two proteins show that both proteins form rotationally symmetric rings. Two layers of TiME rings pack together in a tail-to-tail manner into a ring-shaped complex, which, in turn, stacks together to form tubes. TiME was detected mainly in the cell wall and capsule. Knocking out the TiME gene markedly decreased the amount of secreted protein in the culture medium, and expression of this gene in knocked-out strain partially restored the level of secreted protein. Our structure and functional data thus suggest that TiME forms a protein transport tube across the mycobacterial outer envelope.
履歴
登録2020年8月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tube-forming protein in Mycobacterial Envelope (TiME)
B: Tube-forming protein in Mycobacterial Envelope (TiME)
C: Tube-forming protein in Mycobacterial Envelope (TiME)
D: Tube-forming protein in Mycobacterial Envelope (TiME)
E: Tube-forming protein in Mycobacterial Envelope (TiME)
F: Tube-forming protein in Mycobacterial Envelope (TiME)
G: Tube-forming protein in Mycobacterial Envelope (TiME)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,81518
ポリマ－150,7587
非ポリマー1,05711
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)198.002, 198.002, 364.108
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質
Tube-forming protein in Mycobacterial Envelope (TiME) / Conserved protein


分子量: 21536.834 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: Rv3705c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: I6XI06
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 82 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 0.2M lithium sulfate monohydrate, 0.1M Tris pH 8.8, 15% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 64048 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 21.7 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Net I/σ(I): 72.3
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 22.2 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Num. unique obs: 6276 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0266精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7CU9

7cu9


解像度: 3.3→49.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.873 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 13.338 / SU ML: 0.213 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.512 / ESU R Free: 0.319 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2352 3242 5.1 %RANDOM
Rwork0.2225 ---
obs0.2231 60716 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 126.41 Å2 / Biso mean: 54.969 Å2 / Biso min: 38.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å2-0 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.3→49.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9847 0 55 0 9902
Biso mean--113.58 --
残基数----1321
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.01310129
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0179130
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1821.63713863
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0741.57920918
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.39151314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.9423.108518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.293151416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.7131556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0310.21326
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0211991
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022413
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.383 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 217 -
Rwork0.289 4392 -
obs--99.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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