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- PDB-7cqc: The NZ-1 Fab complexed with the PDZ tandem fragment of A. aeolicu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cqc
タイトルThe NZ-1 Fab complexed with the PDZ tandem fragment of A. aeolicus S2P homolog with the PA14 tag inserted between the residues 181 and 184
要素
  • Heavy chain of antigen binding fragment, Fab of NZ-1
  • Light chain of antigen binding fragment, Fab of NZ-1
  • Putative zinc metalloprotease aq_1964,PA14 from Podoplanin,Putative zinc metalloprotease aq_1964
キーワードHYDROLASE/IMMUNE SYSTEM / soluble domain / Fab complex / Membrane protein / HYDROLASE-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lymphatic endothelial cell fate commitment / regulation of myofibroblast contraction / actin-mediated cell contraction / leading edge of lamellipodium / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of extracellular matrix disassembly / chemokine binding / Specification of primordial germ cells / lymphangiogenesis / regulation of lamellipodium morphogenesis ...lymphatic endothelial cell fate commitment / regulation of myofibroblast contraction / actin-mediated cell contraction / leading edge of lamellipodium / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of extracellular matrix disassembly / chemokine binding / Specification of primordial germ cells / lymphangiogenesis / regulation of lamellipodium morphogenesis / tetraspanin-enriched microdomain / positive regulation of platelet aggregation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / filopodium membrane / anchoring junction / wound healing, spreading of cells / microvillus membrane / lamellipodium membrane / Rho protein signal transduction / response to hyperoxia / lymph node development / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / GPVI-mediated activation cascade / ruffle / filopodium / cell projection / lung development / platelet activation / metalloendopeptidase activity / ruffle membrane / cell-cell adhesion / cell migration / lamellipodium / cell junction / regulation of cell shape / protein-folding chaperone binding / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / cell adhesion / positive regulation of cell migration / membrane raft / apical plasma membrane / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / mitochondrion / proteolysis / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Podoplanin / Peptidase M50, putative membrane-associated zinc metallopeptidase / Peptidase M50 / Peptidase family M50 / PDZ domain 6 / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative zinc metalloprotease aq_1964 / Podoplanin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Aruga, R. / Tamura-Sakaguchi, R. / Nogi, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H03170 日本
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2021
タイトル: Moving toward generalizable NZ-1 labeling for 3D structure determination with optimized epitope-tag insertion.
著者: Tamura-Sakaguchi, R. / Aruga, R. / Hirose, M. / Ekimoto, T. / Miyake, T. / Hizukuri, Y. / Oi, R. / Kaneko, M.K. / Kato, Y. / Akiyama, Y. / Ikeguchi, M. / Iwasaki, K. / Nogi, T.
履歴
登録2020年8月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12023年11月29日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Heavy chain of antigen binding fragment, Fab of NZ-1
L: Light chain of antigen binding fragment, Fab of NZ-1
A: Putative zinc metalloprotease aq_1964,PA14 from Podoplanin,Putative zinc metalloprotease aq_1964


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8933
ポリマ－67,8933
非ポリマー00
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5400 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area29520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.358, 75.203, 172.533
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: 抗体 Heavy chain of antigen binding fragment, Fab of NZ-1


分子量: 23409.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 Light chain of antigen binding fragment, Fab of NZ-1


分子量: 23347.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: タンパク質 Putative zinc metalloprotease aq_1964,PA14 from Podoplanin,Putative zinc metalloprotease aq_1964


分子量: 21135.703 Da / 分子数: 1 / Fragment: PDZ tandem fragment / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aquifex aeolicus VF5 (バクテリア), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: VF5 / 遺伝子: aq_1964 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O67776, UniProt: Q86YL7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20%(wt./vol.) PEG 3350, 0.2 M potassium sodium tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→45.68 Å / Num. obs: 47746 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 59.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 1.469 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 2685 / CC1/2: 0.674

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998+SVN精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4yoO, 3wkl

4yoo

3wkl


解像度: 2.5→42.97 Å / SU ML: 0.4623 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.09 / 位相誤差: 34.1829 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
詳細: the entry contains Friedel pairs in F_Plus/Minus columns
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2575 2219 4.87 %
Rwork0.2302 43308 -
obs0.2316 45527 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 72.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→42.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4690 0 0 50 4740
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00244793
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53966513
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0425743
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043831
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.2172876
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.550.45731520.36292599X-RAY DIFFRACTION98.21
2.55-2.610.40361230.35072791X-RAY DIFFRACTION99.93
2.61-2.680.42371300.35392679X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.750.41841200.33782765X-RAY DIFFRACTION99.97
2.75-2.830.36071630.31072649X-RAY DIFFRACTION99.86
2.83-2.920.37291430.30212734X-RAY DIFFRACTION100
2.92-3.030.40081450.30082670X-RAY DIFFRACTION99.82
3.03-3.150.36081360.29972751X-RAY DIFFRACTION99.93
3.15-3.290.32961170.28022731X-RAY DIFFRACTION100
3.29-3.460.29291680.26362674X-RAY DIFFRACTION99.82
3.46-3.680.28181220.23732743X-RAY DIFFRACTION99.83
3.68-3.960.25881320.22682710X-RAY DIFFRACTION99.89
3.96-4.360.21521260.18832741X-RAY DIFFRACTION99.83
4.36-4.990.15691220.1662704X-RAY DIFFRACTION99.86
4.99-6.290.24261660.19132678X-RAY DIFFRACTION99.89
6.29-42.970.17551540.18722689X-RAY DIFFRACTION99.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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