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万見
- PDB-7cow: 353 bp di-nucleosome harboring cohesive DNA termini with linker h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cow
タイトル353 bp di-nucleosome harboring cohesive DNA termini with linker histone H1.0
要素
  • (DNA (353-MER)) x 2
  • Histone H1.0
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Nucleosome / H1.0 / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes ...negative regulation of DNA recombination / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / heterochromatin formation / heterochromatin organization / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / nucleosome binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / transcription repressor complex / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / chromatin DNA binding / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / UCH proteinases / nucleosome / nucleosome assembly / actin cytoskeleton / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / gene expression / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / antibacterial humoral response / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / double-stranded DNA binding / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / Estrogen-dependent gene expression / killing of cells of another organism / chromosome, telomeric region / nuclear body / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of cell population proliferation / chromatin / Golgi apparatus / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H1.0 / Histone H4 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種other sequences (unknown)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Adhireksan, Z. / Sharma, D. / Lee, P.L. / Davey, C.A.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: Engineering nucleosomes for generating diverse chromatin assemblies.
著者: Adhireksan, Z. / Sharma, D. / Lee, P.L. / Bao, Q. / Padavattan, S. / Shum, W.K. / Davey, G.E. / Davey, C.A.
履歴
登録2020年8月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: DNA (353-MER)
J: DNA (353-MER)
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
K: Histone H3.1
L: Histone H4
M: Histone H2A type 1-B/E
N: Histone H2B type 1-J
O: Histone H3.1
P: Histone H4
Q: Histone H2A type 1-B/E
R: Histone H2B type 1-J
S: Histone H1.0
T: Histone H1.0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)483,72632
ポリマ－483,26920
非ポリマー45812
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, Dinucleosome containing cohesive DNA ends in complex with linker histone
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.215, 105.053, 171.126
Angle α, β, γ (deg.)86.590, 88.950, 88.250
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#1: DNA鎖 DNA (353-MER)


分子量: 108833.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) other sequences (unknown) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: DNA鎖 DNA (353-MER)


分子量: 109202.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) other sequences (unknown) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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タンパク質 , 5種, 18分子 AEKOBFLPCGMQDHNRST

#3: タンパク質
Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15662.393 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, ...遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, HIST1H3I, H3C12, H3FJ, HIST1H3J
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#4: タンパク質
Histone H4


分子量: 11619.651 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, ...遺伝子: H4C1, H4/A, H4FA, HIST1H4A, H4C2, H4/I, H4FI, HIST1H4B, H4C3, H4/G, H4FG, HIST1H4C, H4C4, H4/B, H4FB, HIST1H4D, H4C5, H4/J, H4FJ, HIST1H4E, H4C6, H4/C, H4FC, HIST1H4F, H4C8, H4/H, H4FH, HIST1H4H, H4C9, H4/M, H4FM, HIST1H4I, H4C11, H4/E, H4FE, HIST1H4J, H4C12, H4/D, H4FD, HIST1H4K, H4C13, H4/K, H4FK, HIST1H4L, H4C14, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4A, H4C15, H4/O, H4FO, HIST2H4B, H4-16, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#5: タンパク質
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14390.774 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AC4, H2AFM, HIST1H2AB, H2AC8, H2AFA, HIST1H2AE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#6: タンパク質
Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 14160.464 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC11, H2BFR, HIST1H2BJ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#7: タンパク質 Histone H1.0 / Histone H1' / Histone H1(0)


分子量: 20950.152 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H1-0, H1F0, H1FV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07305

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非ポリマー , 4種, 21分子

#8: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#9: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#10: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.88 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: potassium acetate, calcium chloride, potassium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 98.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.86→49.35 Å / Num. obs: 103522 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.86→2.91 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 1.521 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 4391 / CC1/2: 0.401 / Rpim(I) all: 1.046 / Rrim(I) all: 1.858 / Χ2: 0.83 / % possible all: 82.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0232精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UT9, 4QLC

3ut9

4qlc


解像度: 2.86→49.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 38.388 / SU ML: 0.626 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.452 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2971 2099 2 %RANDOM
Rwork0.2249 ---
obs0.2264 101413 97.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 414.57 Å2 / Biso mean: 117.474 Å2 / Biso min: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.95 Å20.03 Å23.46 Å2
2---0.27 Å2-4.52 Å2
3---5.77 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.86→49.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13289 14475 12 9 27785
Biso mean--101.27 47.81 -
残基数----2384
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01229698
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.01821472
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4451.3843126
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4142.11949974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.951660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.51318.721766
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.868152598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.70415181
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.23896
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0223406
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.026612
LS精密化 シェル解像度: 2.86→2.934 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.453 137 -
Rwork0.405 6503 -
all-6640 -
obs--84.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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