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- PDB-7cnu: Crystal structure of DLC2 in complex with BMF peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cnu
タイトルCrystal structure of DLC2 in complex with BMF peptide
要素
  • Bcl-2-modifying factor
  • Dynein light chain 2, cytoplasmic
キーワードMOTOR PROTEIN / Dynein light chain 2 / Bcl-2-modifying factor
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin V complex / Activation of BMF and translocation to mitochondria / 9+0 non-motile cilium / ciliary tip / Intraflagellar transport / BH3-only proteins associate with and inactivate anti-apoptotic BCL-2 members / anoikis / myosin complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoplasmic dynein complex ...myosin V complex / Activation of BMF and translocation to mitochondria / 9+0 non-motile cilium / ciliary tip / Intraflagellar transport / BH3-only proteins associate with and inactivate anti-apoptotic BCL-2 members / anoikis / myosin complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoplasmic dynein complex / Macroautophagy / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / dynein intermediate chain binding / microtubule-based process / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / negative regulation of autophagy / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of protein-containing complex assembly / RHO GTPases Activate Formins / Aggrephagy / Separation of Sister Chromatids / HCMV Early Events / cellular response to UV / scaffold protein binding / mitochondrial outer membrane / microtubule / cytoskeleton / postsynapse / postsynaptic density / cilium / positive regulation of apoptotic process / centrosome / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bcl-2-modifying factor / Bcl-2-modifying factor, apoptosis / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein light chain 2, cytoplasmic / Bcl-2-modifying factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wen, Y. / Shao, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870132 中国
引用ジャーナル: Cell Death Differ. / 年: 2022
タイトル: Non-canonical phosphorylation of Bmf by p38 MAPK promotes its apoptotic activity in anoikis.
著者: Zhi, Z. / Ouyang, Z. / Ren, Y. / Cheng, Y. / Liu, P. / Wen, Y. / Shao, Y.
履歴
登録2020年8月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein light chain 2, cytoplasmic
B: Dynein light chain 2, cytoplasmic
C: Bcl-2-modifying factor
E: Dynein light chain 2, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7854
ポリマ－35,7854
非ポリマー00
水1,20767
1
A: Dynein light chain 2, cytoplasmic
C: Bcl-2-modifying factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2842
ポリマ－13,2842
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5660 Å2
手法PISA
2
B: Dynein light chain 2, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2511
ポリマ－11,2511
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5130 Å2
手法PISA
3
E: Dynein light chain 2, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2511
ポリマ－11,2511
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.243, 38.701, 44.699
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Dynein light chain 2, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain b / DLC8b / Dynein light chain LC8-type 2


分子量: 11250.780 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLL2, DLC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96FJ2
#2: タンパク質・ペプチド Bcl-2-modifying factor


分子量: 2033.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BMF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96LC9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Ammonium chloride 0.1 M HEPES 7.0 20 % w/v PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→41.93 Å / Num. obs: 19215 / % possible obs: 98.98 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 11.78
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Num. unique obs: 1908 / CC1/2: 0.951

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XQQ

2xqq


解像度: 2→41.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 10.969 / SU ML: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.206 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22565 1923 10 %RANDOM
Rwork0.19325 ---
obs0.19645 17305 99.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.342 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.74 Å2-0 Å21.42 Å2
2--3.19 Å20 Å2
3----1.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2158 0 0 67 2225
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192205
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022001
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4361.8672965
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0732.9354660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5155260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.98825.225111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.57415402
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.908154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2313
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022432
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02456
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.662.6181052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6312.6161050
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.4723.9031308
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.4383.9021308
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3893.1721153
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.3893.1711153
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.6034.5411657
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.38930.5722379
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.3830.3632367
LS精密化 シェル解像度: 2→2.049 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 140 -
Rwork0.279 1259 -
obs--97.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.8786-0.4890.3042.1738-0.40755.80810.05130.364-0.9018-0.1841-0.00290.20720.3153-0.4532-0.04830.0928-0.03850.0010.0623-0.06240.2677-12.6379.61916.14
21.4977-0.4813-1.046620.01423.9061.529-0.10160.2353-0.112-0.64460.1282-0.1711-0.0520.0244-0.02660.21250.01260.00060.203-0.04590.2540.1299.43312.477
35.3511-0.53130.10522.44380.05163.8046-0.1042-0.04730.46320.11250.0504-0.3898-0.37030.19820.05380.1046-0.0115-0.02470.0224-0.00980.1175-22.55726.645-4.79
43.74290.550.63834.50981.37545.8081-0.0044-0.16020.06890.36590.1155-0.3401-0.05290.6644-0.1110.1261-0.0014-0.02950.0981-0.01120.0334-41.6665.55911.851
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 88
2X-RAY DIFFRACTION2C3 - 11
3X-RAY DIFFRACTION3B6 - 89
4X-RAY DIFFRACTION4E5 - 89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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