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- PDB-7cns: Crystal structure of Thermococcus kodakaraensis aconitase X (holo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cns
タイトルCrystal structure of Thermococcus kodakaraensis aconitase X (holo-form)
要素
  • DUF521 domain-containing protein
  • UPF0107 protein TK1248
キーワードLYASE / mevalonate 5-phosphate dehydratase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphomevalonate dehydratase / isopentenyl diphosphate biosynthetic process, mevalonate pathway / hydro-lyase activity / isoprenoid biosynthetic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / lyase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Aconitase X catalytic domain, putative / Aconitase X first domain / Aconitase X swivel domain, putative / Aconitase X subunit 2, putative / Aconitase X subunit 2, archaeal, putative / Aconitase X swivel domain
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / Chem-PMV / Phosphomevalonate dehydratase large subunit / Phosphomevalonate dehydratase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus kodakarensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.902 Å
データ登録者Murase, Y. / Watanabe, Y. / Watanabe, S.
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: Crystal structures of aconitase X enzymes from bacteria and archaea provide insights into the molecular evolution of the aconitase superfamily.
著者: Watanabe, S. / Murase, Y. / Watanabe, Y. / Sakurai, Y. / Tajima, K.
履歴
登録2020年8月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUF521 domain-containing protein
B: UPF0107 protein TK1248
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8434
ポリマ－56,3192
非ポリマー5242
水4,504250
1
A: DUF521 domain-containing protein
B: UPF0107 protein TK1248
ヘテロ分子

A: DUF521 domain-containing protein
B: UPF0107 protein TK1248
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,6878
ポリマ－112,6394
非ポリマー1,0484
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area10170 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area34990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.444, 102.444, 115.849
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-773-

HOH

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要素

#1: タンパク質 DUF521 domain-containing protein


分子量: 42410.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌)
株: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1 / 遺伝子: TK1249 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JGJ6
#2: タンパク質 UPF0107 protein TK1248 / mevalonate 5-phosphate dehydratase small subunit


分子量: 13909.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌)
株: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1 / 遺伝子: TK1248 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5JGJ7
#3: 化合物 ChemComp-PMV / (3R)-3-HYDROXY-3-METHYL-5-(PHOSPHONOOXY)PENTANOIC ACID / PHOSPHOMEVALONATE


分子量: 228.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), ammonium sulfate, Bis-Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→46.847 Å / Num. obs: 91030 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.499 % / Biso Wilson estimate: 44.161 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 1.343 / Net I/σ(I): 11.54 / Num. measured all: 318531
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.9-2.023.3340.8011.274761714948142810.5570.95295.5
2.02-2.163.6010.4942.395046214092140140.7790.58299.4
2.16-2.333.4620.3033.924471213076129160.9050.3698.8
2.33-2.553.5030.1796.514175312028119190.9610.21299.1
2.55-2.853.6690.11110.423989510911108750.9850.1399.7
2.85-3.293.4750.06916.9233057960395120.9930.08299.1
3.29-4.023.4420.04228.0927153810878890.9970.05197.3
4.02-5.673.5330.03137.4821753627961570.9980.03798.1
5.67-46.8473.4980.02241.512129351134670.9990.02698.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.902→46.847 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2014 2489 5.12 %
Rwork0.169 46088 -
obs0.1706 48577 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 97.81 Å2 / Biso mean: 40.699 Å2 / Biso min: 25.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.902→46.847 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3937 0 21 250 4208
Biso mean--36.33 44.43 -
残基数----517
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.902-1.93860.33331320.263232492
1.9386-1.97820.27331380.2355248198
1.9782-2.02120.28951150.22672550100
2.0212-2.06820.22021380.20852548100
2.0682-2.11990.23341660.2022512100
2.1199-2.17730.23881440.18962551100
2.1773-2.24130.23231390.18382528100
2.2413-2.31370.2851190.1825255899
2.3137-2.39640.22961350.18482544100
2.3964-2.49230.23971320.17582574100
2.4923-2.60570.21151210.1724255799
2.6057-2.74310.21991510.17732558100
2.7431-2.91490.23631410.1822596100
2.9149-3.13990.23181390.18332573100
3.1399-3.45580.20521320.17572593100
3.4558-3.95570.16191490.161260699
3.9557-4.98280.15011580.13612631100
4.9828-46.8470.19521400.1562280499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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